Гемоглобин
Гемоглобин – белок крови, который обратимо связывается с молекулярным кислородом. Белковая часть – апофермент – белок глобин, небелковая часть – кофермент – гем. Строение гема: это хелат, в котором комплексообразователем является Fe2+ (степень окисления постоянная) с координационным числом 6, связанный с тремя лигандами: Н2О (О2) и глобин – монодентатные и протопорфириновое кольцо – тетрадентатный. Гем имеет плоское строение. Всего в гемоглобине человека четыре участка связывания кислорода (по одному гему на каждую субъединицу), то есть одновременно может связываться четыре молекулы.
Гемоглобин переносит кислород от лёгких к клеткам. В легких, где высокое парциальное давление кислорода, гемоглобин присоединяет кислород и образует оксигемоглобин, который придает алый цвет артериальной крови:
О2 + HHb ⇄ HHbO2
Оксигемоглобин непрочен: при повышении давления кислорода (в лёгких) он образуется, а при понижении давления О2 (в клетке) он распадается, освобождая кислород. В тканях, где кислорода мало оксигемоглобин распадается: HHbO2 ⇄ О2 + HHb
Оксигемоглобин окрашен ярче гемоглобина, поэтому венозная кровь, содержащая лишённый кислорода гемоглобин, окрашена в темно-фиолетовый цвет.
Миоглобин переносит кислород в мышцах. Состоит из одного гема и одного глобина.
Схематически можно представить:
Цианокобаламин или витамин в12.
Комплексообразователем является Co3+ с координационным числом 6. В структуре кобальт занимает такое же положение, что и железо в гемоглобине. Это комплексное соединение порфиринового ряда. Витамин В12 влияет на углеводный, минеральный, белковый и жировой обмен, а также необходим для процессов кроветворения (процесс образования эритроцитов).
Хлорофилл.
Хлорофиллы имеют порфириновое строение и структурно близки к гему.
Комплексообразователь Mg2+. Это зелёный пигмент, обусловливающий окраску хлоропластов растений в зелёный цвет. При его участии осуществляется процесс фотосинтеза.
Металлоферменты.
Из 2000 ферментов организма – 200 металлоферментов. Металлоферменты – это ферменты, в активных центрах которых комплексообразователями являются ионы металлов. Они состоят из двух частей: апофермента - белковая часть молекулы и кофермента - небелковая часть, которая является активным центром фермента. В активном центре фермента имеются два участка: контактный, где осуществляется связь с субстратом по типу «ключ-замок» и каталитический, где осуществляется катализ E + S = [ES] = E + P, т.е превращение субстрата в продукт.
Ион металла в ферменте выполняет либо роль мостика между ферментом и субстратом Е – Меn+ – субстрат, либо роль катализатора реакции.
В металлоферментах ион металла связан с полидентатным лигандом. В таких лигандах несколько атомов доноров электронных пар связаны в единое кольцо – цикл. Наиболее распространены тетрадентатные макроциклы – порфирины.
Порфирины содержат в кольце 4 донорных атома азота и поэтому образуют прочные комплексные соединения с различными ионами металлов.
К ним относятся цитохромы, каталаза.