44.Соединительная ткань и изменения в ней в процессе окоченения-расслабления созревания.

На скорость автолитич. процессов влияет соединительная ткань, которая отличается в зависимости от вида и породы животного, структуры, химического состава. Соединительная ткань принимает участие в построении органов животных, скелета, и передаче механических усилий. Соединит. ткань делят на : а)собственно-соединительную

б)хрящевую в)костную. В зависимости от соотношения компонентов соединит. ткани, а именно основного аморфного вещества и склеропротеинов, собственно соединит. ткань делится на а)рыхлая(подкожная клетчатка) б)эластическая в)слизистая. Собственно-соединит. ткань состоит из основного аморфного ве-ва, белковых волокон(склеропротеинов: коллаген, эластин, ритикулин и форменных элементов клеток).

Собственно-соединит. ткань отличается по химич. составу, в среднем в ней содержится примерно 60% H2O,белки(альбумины,глобулины,миоген), липиды, органич. к-ты,минеральн. элементы, экстрактивные вещества. Белки (склеропротеины). Основным белком в соединит. ткани явл-ся коллаген, он содержится во всех органах животных, содерж-ся в сухожилиях, хрящах(10-25%),почках, печени. Коллаген. Известны его предшественники тропоколлаген, проколлаген. Коллаген отличается прочной структурой, обладает высокой ВУС, не растворим в холодн. воде, на него не действуют слабые щелочи, к-ты, не действуют ферменты ЖКТ(трипсин, пепсин, хемотрипсин ). Он подвергается протеолизу под действием фермента коллагеназы, кот. выделена из поджелудочной железы. Этот фермент выделяется также и некоторыми бактериями(гнилостные бактерии) Некоторые бактерии выделяют комплекс ферментов-проназа,кот. содержит коллагеназу. Коллаген на стадии окоченения сокращается, при этом поперечная исчерченность, диаметр волокон увеличивается, соединит. ткань становится более жесткой и при этом снижается ВУС. На стадии расслабления-созревания в рез-те повышения pH(pH примерно 7), повышается активность коллагеназы, в рез-те чего происходит частичный протеолиз коллагена с образованием пептидов различной молекул. массы и свободных а/к. Коллаген явл-ся неполноценным белком, в нем преобладает оксипролин, оксилизин, глицин, не содержится триптофан и тирозин, в небольшом кол-ве содерж-ся метионин и фенилаланин. Эластин. Входит в состав эластических волокон, имеет желтоватую окраску, бесструктурен. При растяжении волокна увеличивается примерно в 2 раза, очень устойчив к воздействию к-т, щелочей, не раствор. в холодн. и горячей воде, на него не действуют ферменты ЖКТ. Он подвергается гидролизу под действием фермента эластазы, которая выделена из поджелудочной железы, наз-ся панкреатопептидаза, кот. подвергает протеолизу эластин. Этот фермент при t=37 C в течение 48 ч полностью разлагает эластин, придает жесткость мясу. Это неполноценный белок. Преобладает оксипролин, пролин, не содержит метионин, тиразин. Они состоят из 4-х молекул лизина, соединены м/у собой пептидными связями. В состав эластина входит также лактоза, галактоза, гексуроновая, серная к-ты. Эластин не претерпевает изменений на стадии окоченения-расслабления и частичногидролиз-ся на стадии созревания под действием ферментов катепсинов, кот. выделены из лизосом. Ретикулин. Белок, имеющий в качестве простетической группы полисахариды(глюкопротеид). Представляет собой тонкие волокна, прочные, с выраженной поперечной исчерченностью, не растворим в горяч и холод воде,кислотах, и только растворяет серно ксилый аммоний. Не полноценный белок, содержит глицин, пролин,оксипролин,оксилизин,а также содержит углеводы,липиды. На стадиях окоченения претерпевает незначит. изменения и не оказывает существ. влияния на структуру и ВУС мяса. Соединит. ткань по кол-ву существенно зависит от вида животного, и преобладает в мясе КРС(примерно 16%),в мясе птицы соединит. ткань представлена в виде тонких пленок, ограниченных пучками белковых волокон(8-10%). В рыбе соединит. ткань расположена вдоль позвоночника(3%). От кол-ва соединит. ткани зависит усвояемость, перевариваемость и биолог. ценность мяса. Основное аморфное ве-во. Состоит из кислых мукополисахаридов и белков: муцины и мукоиды. Мукополисахариды с этими белками образуют комплексы, кот. удерживают органы животных в определенном взаиморасположении и явл-ся как бы смазкой(цементирующим ве-вом). Основн. аморфн. ве-во в зависимости от хим. состава может иметь различную консистенцию (структуру). При увеличении кол-ва минеральных ве-в, оно превращается в хрящевую ткань. При высоком содержании мин. элементов превращается в костную ткань. Кислые мукополисахариды делятся на 3 группы:1)полиуроновые к-ты(осн. Представители гиалуроновая к-та, хондронтин, гепарин, мукоитин) 2)полисульфаты полиуроновых к-т(хондроитин сульфат, гепарин сульфат, мукоитин сульфат) 3)полисульфаты(кератосерная, мукоитинсерная, гепаринсерная, к-ты).Основные принципы построения кислых мукополисахаридов.

[N-ацетил-Д-глюкозамин -Д-глюкуроновая к-та]n

Хондроитин [N-ацетил-Д-галактозамин-Д- к-та]n

Хондроитинсульфат

[N-ацетил-Д-галактозамин-Д-глюкуроновая. к-та]серная к-та]n

Кератосерная к-та [N-ацетил-Д-глюкозанин-Д-галактоза]серн. к-та]n

Гиалуроновая к-та явл. Основным мукополисахаридом и выполняет защитные функции. Под действием ферментов гиалуронидазы(лидаза) происходит гидролиз мукополисахаридов

в рез-те разрыва 1-3- -связей, с образованием N-ацетил-Д-глюкозамина и Д-глюкуроновой к-ты). В состоянии окоченения мукополисахариды не принимают участия, а на стадии расслабления-созревания при повышенном pH близких к 7, происходит гидролиз мукополисахаридов, в рез-те чего повышается ВУС соединит. ткани.Мукополисахариды могут взаимодействовать с некот. белками, в том числе с ферментами, образуя труднорастворимые комплексы. Если создать условия, препятствующие гидролизу мукополисахаридов, то процесс созревания мяса замедляется.