Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
TESTOV_E_ZADANIYa_PO_BKh_DLYa_PEDIATRIChESKOGO_...docx
Скачиваний:
1
Добавлен:
01.04.2025
Размер:
173.23 Кб
Скачать
  1. Высаливание

  2. ультрацентрифугирование

  3. секвенирование

  4. диализ

  1. На чем основан метод гель-фильтрации?

  1. на различиях молекулярной массы

  2. на различиях величин заряда

  3. на различиях размеров молекул

  4. на различиях растворимости

  1. На каких свойствах белков основан метод аффинной хроматографии?

  1. амфотерности

  2. способности к ионизации

  3. величине молекулярной массы

  4. растворимости

  5. специфическом взаимодействии с лигандами

  1. Конечными продуктами гидролиза простого белка являются:

  1. Нуклеотиды

  2. азотистые основания

  3. аминокислоты

  4. глюкоза

  5. пептиды

  1. Гидролиз белков могут вызывать:

  1. соли тяжелых металлов

  2. кислоты

  3. сульфат аммония

  4. щелочи

  5. трипсин

  1. Принцип метода биуретовой реакции заключается в:

  1. Образовании комплекса Руэмана

  2. образовании осадка сульфида свинца

  3. нитровании ароматических аминокислот

  4. образовании комплекса с ионами меди

  1. В полунасыщенном растворе сульфата аммония выпадают в осадок следующие белки:

  1. Альбумины

  2. глобулины

  3. протамины

  4. гистоны

  1. При денатурации белков происходит изменение следующих свойств:

  1. молекулярной массы

  2. растворимости

  3. биологической активности

  4. первичной структуры

  1. Какие из отмеченных свойств характерны для нативных белков?

  1. специфичность взаимодействия с лигандом

  2. термостабильность

  3. устойчивость к изменению рН

  4. электрофоретическая подвижность

  1. Для денатурированных белков характерно:

  1. наличие водородных связей

  2. сохранение пептидных связей

  3. потеря первичной, вторичной и третичной структур

  4. наличие четвертичной структуры

  5. разрыв пептидных связей

  1. Образование какого белка будет нарушено при недостаточности витамина С?

  1. миоглобина

  2. инсулина

  3. коллагена

  4. гемоглобина

  1. При какой температуре денатурируют ферменты?

  1. 10 – 20°С

  2. 80 – 100°С

  3. 20 – 30°С

  4. 30 – 40°С

  1. Какая температура является оптимальной для действия большинства ферментов?

  1. 50 – 60°С

  2. 15 – 20°С

  3. 80 – 100°С

  4. 35 – 40°С

  1. Что является активатором для амилазы слюны?

  1. CuSO4

  2. NaCl

  3. NaOH

  4. KOH

  1. Расщепление каких субстратов катализирует амилаза слюны?

  1. триглицериды

  2. нуклеопротеины

  3. крахмал

  4. гликоген

  1. Нормальная активность амилазы мочи у взрослых:

  1. 16 – 30 г/ч×л

  2. 3 – 5 г/ч×л

  3. 16 – 64 г/ч×л

  4. 28 – 160 г/ч×л

  5. 200 – 250 г/ч×л

  1. Активность амилазы мочи повышается при:

  1. атеросклерозе

  2. сахарном диабете

  3. панкреатите

  4. инфаркте миокарда

  1. Активаторами панкреатической липазы являются:

  1. HCl

  2. желчные кислоты

  3. фактор Кастла

  4. реннин

  1. В насыщенном растворе сульфата аммония выпадают в осадок следующие белки:

  1. Альбумины

  2. глобулины

  3. протамины

  4. гистоны

  1. В насыщенном растворе хлорида натрия выпадают в осадок следующие белки:

    1. Альбумины

    2. глобулины

    3. протамины

    4. гистоны

  1. Нингидриновая реакция открывает в белках:

  1. пептидные связи

  2. ароматические аминокислоты

  3. аминогруппу в a-положении аминокислот

  4. аминокислоты, содержащие слабо связанную серу

  1. Наличие каких аминокислот в белке доказывает ксантопротеиновая реакция?

  1. серина

  2. аланина

  3. триптофана

  4. тирозина

  1. Глобулины выпадают в осадок:

1) в насыщенном растворе сульфата аммония

2) в полунасыщенном растворе сульфата аммония

3) в насыщенном растворе хлорида натрия

4) в полунасыщенном растворе хлорида натрия

  1. Альбумины выпадают в осадок: