22. Аминокислоты, их состав и химические свойства (взаимодействие с соляной кислотой, щелочами, друг с другом). Применение, биологическая роль.

Аминокислотами называются азотосодержащие органические вещества, молекулы которых содержат карбоксильную группу – COOH и аминогруппу – NH₂.

NH₂–CH₂–COOH NH₂–CH₂–CH₂–COOH

аминоуксусная. кислота β-аминопропиновая кислота

CH₃-CH-COOH α-аминопропиновая кислота

NH₂

Физические свойства

Аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Многие из них обладают сладким вкусом.

Химические свойства

1. Кислотные свойства

а) Взаимодействие со щелочами

NH₂–CH₂–COOH + NaOH →NH₂–CH₂–COONa + H₂O

б) Взаимодействие со спиртами

NH₂–CH₂–COOH + C₂H₅OH →NH₂–CH₂–COOC₂H₅ + H₂O

2. Основные свойства

Взаимодействие с кислотами

NH₂–CH₂–COOH + HCl → NH₃Cl–CH₂–COOH

Аминокислоты – амфотерные вещества.

3. Аминокислоты взаимодействуют друг с другом

NH₂–CH₂–COOH + NH₂–CH₂–COOH → NH₂–CH₂–CO-NH–CH₂–COOH + Н₂О

дипептид

-СО–NH – пептидная группа (амидная группа)

Применение

Аминокислоты, преимущественно α-аминокислоты, необходимы для синтеза белков в живых организмах. Нужные для этого аминокислоты человек и животные получают в виде пищи, содержащей различные белки. Последние подвергаются в пищеварительном тракте расщеплению на отдельные аминокислоты, из которых затем синтезируются белки, свойственные данному организму. Некоторые аминокислоты применяются в медицинских целях. Многие аминокислоты служат для подкормки животных.

Производные аминокислот используются для синтеза волокна, например капрона.

23. Взаимосвязь между важнейшими классами органических соединений (раскрыть на примере превращений: предельный углеводород→ непредельный углеводород →альдегид → предельная одноосновная карбоновая кислота →сложный эфир).

_{1 2 3 4}

СН₄ → СН≡СН → СН₃СНО → СН₃СООН → СН₃СООС₂Н₅

метан ацетилен ацетальдегид уксусная кислота этиловый эфир

_t уксусной кислоты

1. 2СН₄ → СН≡СН + 3Н₂

2. СН≡СН + Н₂О → СН₃СНО

3. СН₃СНО + Ag₂O → СН₃СООН + 2Ag

4. СН₃СООН + C₂H₅OH → СН₃СООС₂Н₅ + H₂O (реакция этерификации)

24. Белки как биополимеры. Свойства и биологические функции белков.

Белки – это биополимеры, состоящие из остатков α-аминокислот, соединённых между собой пептидными связями (-CO-NH-). Белки входят в состав клеток и тканей всех живых организмов. В молекулы белков входит 20 остатков различных аминокислот.

Структура белка

Белки обладают неисчерпаемым разнообразием структур.

Первичная структура белка – это последовательность аминокислотных звеньев в линейной полипептидной цепи.

Вторичная структура – это пространственная конфигурация белковой молекулы, напоминающая спираль, которая образуется в результате скручивания полипептидной цепи за счёт водородных связей между группами: CO и NH.

Третичная структура – это пространственная конфигурация, которую принимает закрученная в спираль полипептидная цепь.

Четвертичная структура – это полимерные образования из нескольких макромолекул белка.

Физические свойства

Свойства белков весьма разнообразны, которые они выполняют. Одни белки растворяются в воде, образуя, как правило, коллоидные растворы (например, белок яйца); другие растворяются в разбавленных растворах солей; третьи нерастворимы (например, белки покровных тканей).

Химические свойства

1. Денатурация – разрушение вторичной, третичной структуры белка под действием различных факторов: температура, действие кислот, солей тяжёлых металлов, спиртов и т.д.

2. Качественные реакции на белки:

а) При горении белка – запах палёных перьев.

б) Белок +HNO₃ → жёлтая окраска

в) Раствор белка +NaOH + CuSO₄ → фиолетовая окраска

3. Гидролиз

Белок + Н₂О → смесь аминокислот

Функции белков в природе:

• каталитические (ферменты);

• регуляторные (гормоны);

• структурные (кератин шерсти, фиброин шелка, коллаген);

• двигательные (актин, миозин);

• транспортные (гемоглобин);

• запасные (казеин, яичный альбумин);

• защитные (иммуноглобулины) и т.д.