
- •Тема 4.2. Общие пути обмена аминокислот
- •Раздел IV. Обмен азотсодержащих соединений.
- •Тема 4.2. Общие пути обмена аминокислот.
- •Тема 4.3. Источники и пути обезвреживания аммиака
- •Раздел IV. Обмен азотсодержащих соединений.
- •Тема 4.3. Источники и пути обезвреживания аммиака
- •Тема 4.4. Обмен глицина, серина, цистеина, метионина, триптофана, аргинина, гистидина. Вопросы для самоподготовки.
- •Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля.
- •Раздел IV. Обмен азотсодержащих соединений.
- •Тема 4.4. Обмен глицина, серина, цистеина, метионина,
- •Тема 4.5. Обмен фенилаланина, тирозина, аспарагиновой,
- •Раздел IV. Обмен азотсодержащих соединений.
- •Тема 4.5. Обмен фенилаланина, тирозина, аспарагиновой,
- •Тема 4.6. Биохимия нуклеиновых кислот. Матричные биосинтезы.
- •Раздел IV. Обмен азотсодержащих соединений.
- •Тема 4.6. Биохимия нуклеиновых кислот. Матричные биосинтезы.
Тема 4.2. Общие пути обмена аминокислот
Вопросы для самоконтроля.
1. Дезаминирование, определение, виды дезаминирования аминокислот.
2. Вид дезаминирования аминокислот, преобладающий в тканях животных и человека. Напишите этот процесс.
3. Какая из аминокислот подвергается окислительному дезаминированию с наибольшей скоростью?
4. Что представляет собой трансаминирование?
5. Назовите ферменты, осуществляющие процесс трансаминирования. К какому классу ферментов они относятся?
6. Назовите кофермент, необходимый для осуществления трансаминирования.
7. Напишите процесс трансаминирования с участием соответствующего кофермента.
8. Неокислительное дезаминирование треонина, гистидина.
9. Что представляет собой трансдезаминирование?
10. Напишите процесс трансдезаминирования аспарагиновой кислоты. Назовите ферменты, катализирующие этот процесс.
11. Напишите процесс трансдезаминирования аланина. Назовите ферменты и коферменты, катализирующие этот процесс.
12. Что представляет собой восстановительное аминирование?
13. Назовите аминокислоты, синтезируемые путем восстановительного аминирования.
14. Напишите процесс восстановительного аминирования пировиноградной, α-кетоглутаровой и щавелевоуксусной кислот.
15. Напишите процесс декарбоксилирования аминокислот. Какие продукты образуются при декарбоксилировании?
16. Укажите судьбу продуктов декарбоксилирования аминокислот.
17. Напишите процесс декарбоксилирования гистидина и триптофана.
18. Укажите физиологическую роль продуктов декарбоксилирования гистидина и триптофана.
19. Напишите процесс декарбоксилирования глутаминовой и аспарагиновой кислот. Назовите образовавшиеся при этом продукты.
20. Укажите физиологическую роль продуктов декарбоксилирования глутаминовой и аспарагиновой кислот.
21. Назовите конечные продукты распада аминокислот в организме животных и человека.
Вопросы и задачи для самоконтроля
1. Наиболее активно в тканях происходит реакция трансаминированиямежду:
1. аланин + α-кетоглутарат
2. лизин + α-кетоглутарат
3. серин + α-кетоглутарат
4. треонин + α-кетоглутарат
2. Для дезаминирования большинства аминокислот характерно:
1. Сочетанное действие аминотрасферазы и глутаматдегидрогеназы
2. Образование аммиака в результате действия аминотрансферазы
3. Увеличение общего количества свободных аминокислот
4. Неокислительное дезаминирование
5. Использование этой реакции как для синтеза, так и для катаболизма аминокислот
3. Снижение скорости трансаминирования аминокислот происходит при гиповитаминозе.
1. В12. В63. РР4. В25. В7
4. Непрямому дезаминированию подвергается:
1. Лейцин
2. Гистидин
3. Серин
4. Треонин
5. Лизин
Напишите реакцию дезаминирования выбранной аминокислоты
5. Выберите витамины, необходимые для синтеза и инактивации биогенных аминов:
-
1. синтез;
2. инактивация;
3. оба процесса;
4. ни один.
а) пантотеновая кислота;
б) пиридоксин;
в) рибофлавин;
г) никотиновая кислота.
6.Объясните, почему ГАМК в виде препаратов аминалона или гаммалона используется в клинике при лечении заболеваний, связанных с резким возбуждением коры головного мозга?
ЛАБОРАТОРНЫЕ РАБОТЫ ДЛЯ ВЫПОЛНЕНИЯ
НА ПРАКТИЧЕСКИХ ЗАНЯТИЯХ