Контрольные вопросы
Какие функции в организме выполняет рибофлавин ?
В состав каких коферментов входит рибофлавин ?
Какие реакции в организме протекают с участием этих коферментов?
Сколько составляет суточная потребность в витамине В2?
5.2.3.Строение и характеристика убихинона (кофермент q)
Кофермент Q (КоQ) был впервые описан Мортоном, который показал, что данное соединение имеет повсеместное распространение в клетках и назвал его убихиноном. Позже было установлено, что убихинон, подобно НАД и ФАД, может играть роль промежуточного переносчика водородных атомов, т.е. электронов и протонов.
Схема 8. Строение и участие убихинона (кофермента Q) в окислительно-восстановительных реакциях
КоQ является производным бензохинона с длинной боковой цепью, включающей у различных организмов от 6 до 10 изопреновых звеньев. Человеческий убихинон содержит 10 изопреновых единиц (КоQ10). Наличие изопренового «хвоста» придает молекуле КоQ хорошую растворимость в липидах, поэтому относительно небольшая молекула убихинона легко перемещается от наружного к внутреннему краю внутренней мембраны митохондрий и наоборот.
Считают, что восстановленная форма флавиновых ферментов в цепи дыхательных катализаторов передает атомы водорода (протоны и электроны) КоQ. Как всякий хинон, КоQ может существовать в окисленной и восстановленной форме, что и обеспечивает его функционирование в дыхательной цепи.
Убихинон синтезируется в тканях человека. Источником его образования служат мевалоновая кислота и продукты обмена фенилаланина и тирозина. Признаки недостаточности КоQ у человека не описаны, но при некоторых состояниях повышается потребность в нем. На этом основании его стали относить к витаминоподобным веществам. Потребность в убихиноне для человека неизвестна.
Контрольные вопросы
Что является источником образования убихинона ?
Какое строение имеет убихинон (кофермент Q) ?
5.2.4.Строение и характеристика цитохромов и железосерных белков
Дальнейший перенос электронов от КоQ (или восстановленной формы флавинового фермента) на кислород осуществляет система цитохромов. В процессе тканевого дыхания наиболее важную роль играют цитохромы b, c1, c, aa3. Все они имеют простетическую группу геминовую группу, близкую к гемму гемоглобина (простетическая группа цитохрома b, как считают, идентична гему).
Схема 9. Строение гема, входящего в состав цитохромов b и с (цитохромы группы а содержат гем A, отличающийся от остальных набором заместителей в порфириновой системе)
Цитохром b имеет различные формы. По мнению ряда авторов в дыхательной цепи функционируют цитохромы b562 и b566, называемые так по максимуму поглощения света. Они образуют комплекс, пересекающий липидную часть мембраны от внутренней (матриксной) к наружной поверхности.
Цитохром c1 расположен в липидном слое ближе к наружной поверхности внутренней мембраны. Имеет молекулярную массу 40000 Д.
Цитохром c относительно легко переходит в водный раствор. Находится на наружной поверхности внутренней мембраны и, очевидно, может выходить в межмембранное пространство. Молекулярная масса цитохрома c 12000 Д
Цитохромы a и a3 образуют комплекс, называемый цитохромоксидазой. Этот комплекс пересекает мембрану поперек внешней стороны, где в липидном слое находится цитохром а, до внутренней мембраны, где находится цитохром а3. Активный центр цитохрома а3 обращен в матрикс. Молекулярная масса цитохромоксидазы около 450000 Д. В отличии от других цитохромов цитохромоксидаза содержит также Cu 2+.
Все цитохромы, будучи гемопротеидами, при переносе электронов подвергаются обратимому окислению-восстановлению путем белок-белковых взаимодействий. При обратимом окислении меняется степень окисления атома железа от Fe 3+ до Fe 2+.
Железосерные белки (FeS) участвуют в переносе электронов и протонов в дыхательной цепи минимум в 2-х участках. Железосерные белки имеют небольшую молекулярную массу порядка 10000 Д. Они содержат негеминовое железо и серу. Семейство этих белков отличается разными окислительными свойствами и значениями редокс-потенциала. Железосерные белки находятся в липидном слое мембраны.