
- •I.Строение и свойства белков
- •1. Функции белков
- •5. Семейства белков
- •1. Уровни организации структуры белковых молекул.
- •3. Вторичная структура белка
- •Химические свойства белков, их связь с выполняемыми белками функциями. Гидролиз белка, использование гидролизатов в медицине. Методы определения содержания белка в биологических жидкостях.
- •Физико-химические свойства белков: растворимость белков, ионизация и гидратация белковых молекул. Свойства белковых растворов, их использование в медицинской практике.
- •1. Молекулярная масса
- •2. Растворимость
- •3. Изоэлектическое состояние
- •10. Денатурация белковых молекул
- •12. Ингибиторы белковых функций
12. Ингибиторы белковых функций
Взаимодействие белков с лигандами специфично. Однако всегда можно подобрать другое вещество, которое также могло бы взаимодействовать с белком в активном или ином участке молекулы. Такое вещество называется ингибитором. Ингибиторы могут быть лекарствами и ядами.
Лиганд и ингибитор конкурируют друг с другом за связывание в одном центре связывания. Такое ингибирование называется конкурентным.
Многие лекарственные препараты являются ингибиторами белковых функций. Некоторые из них являются химическими модификаторами природных лигандов.
Например, ацетилхолин - медиатор передачи возбуждения в холинергических синапсах, взаимодействует с белком-рецептором постсинаптической мембраны. Специфическим ингибитором М-холинорецепторов является атропин, в структуре которого имеются схожие с ацетилхолином функциональные группы. Атропин содержится в растениях - красавке и белене. Учитывая, что связывание ацетилхолина с М-холинорецепторами вызывает сокращение многих гладких мышц, атропин используется как лекарство, снимающее их спазм.
Подводя краткий итог изложенному можно сказать, что в условиях клетки белки могут выступать в разнообразные взаимодействия с окружающими молекулами. Характерной чертой этих взаимодействий является их избирательность, в основе которой лежит комплементарностъ взаимодействующих молекул. Именно в процессе этих взаимодействий и реализуется функция той или иной белковой молекулы. Рассмотрению этих взаимодействий и посвящается в основном курс биологической химии.
13. РАЗДЕЛЕНИЕ ИНДИВИДУАЛЬНЫХ БЕЛКОВ (дополнительная информация)
Особенности строения и функционирования организма зависят от набора белков, синтезирующихся в нем. Так в организме человека содержится около 50 000 индивидуальных белков, каждый из которых отличается по структуре и функциям. Изучение строения и свойств белков невозможно без их выделения из клетки и очистки от других белков и органических молекул.
Выделяют следующие стадии этого процесса:
1. Разрушение клеток изучаемой ткани и получение гомогената;
2. Разделение гомогената на фракции центрифугированием;3. Избирательная тепловая денатурация;
4. Высаливание - осаждение белков солями различной концентрации
5. Гель-фильтрация - метод молекулярного просеивания
6. Ультрацентрифугирование
7. Электрофорез - метод, в основе которого лежат различия в скорости движения белков в электрическом поле;
8. Ионнообменная хроматография — метод фракционирования, основанный на связывании ионизированных групп белков с противоположно заряженными группами ионообменных нерастворимых полимеров.
9. Аффинная хроматография - наиболее специфический метод выделения индивидуальных белков. К инертному полимеру ковалентно присоединяется лиганд какого либо белка. При пропускании раствора белков через колонку с полимером за счет комплементарного связывания белка с лигандом на колонке адсорбируется только специфичный для данного лиганда белок.
10. Диализ - удаление низкомолекулярных соединений. Метод основан на неспосо