I.Строение и свойства белков

1. Белки как природные биополимеры: классификация белков, особенности строения молекул белков различных классов, биологическая роль белков. Аминокислотный состав белков, значение его изучения для медицины.

Белки широко представлены на всех уровнях организации живой материи: они входят в состав вирусов и микробов, одноклеточных и многоклеточных организмов, животных и растений. Некоторое представление о количественном аспекте содержания белков в органах животных дают следующие цифры: 18-23% массы свежей мышечной ткани приходится на белки, на долю белков в печени приходится 18-19% ее сырого веса, в легких -14-15%. Не менее 3/4 сухой массы животных клеток приходится на белки. Так, в мышцах 80% сухого веса ткани составляют белки, в легких на белки приходится 82% сухого веса ткани, в почках -72%, даже в костях 28% сухого веса ткани составляют белки. Общее содержание белков в организме взрослого человека равно примерно 15 кг.

1. Функции белков

Белки, занимая центральное место в структуре живых объектов, играют первостепенную роль в функционировании живой материи.

Главными и в некотором смысле уникальными биологическими функциями белков, лишь частично присущими другим классам биополимеров являются:

1. Каталитическая - так, химические процессы, лежащие в основе жизнедеятельности клеток, катализируются ферментами, а все ферменты - белки;

2. Структурная - белки выполняют роль структурных элементов как клеточных мембран (в комплексе с фосфолипидами), так и межклеточного вещества - коллаген в соединительной ткани, кератин в волосах, ногтях, коже, элластин в сосудистой стенке;

3. Транспортная - белки переносят в организме разливные низкомолекулярные соединения: О₂, СОг, ионы железа, меди, жирные кислоты и др; t

4. Гормональная - белки-гормоны выступает в роли регуляторов обменных процессов в организме;

5. Сократительная - белки обеспечивают возможность перемещения организмов в пространстве; главную роль в акте мышечного сокращения и расслабления играют актин и миозин - специфические белки мышечной ткани.

6. Защитная - так белки-антитела участвуют в обезвреживании попавших во внутреннюю среду организма бактерий, токсинов, вирусов или чужеродных белков; белок фибриноген, превращаясь в фибрин, обеспечивает образование сгустка крови, закупоривающий сосуд при его повреждении.

7. Питательная - эту функцию выполняют так называемые резервные белки , являющиеся источниками питания для плода, например белки яйца (овальбумины), основной белок молока - казеин выполняет главным образом питательную функцию.

8. Ряд жизненно важных функций белков - экспрессия генетической информации, генерирование и передача нервных импульсов; способность поддерживать онкотическое давление в клетках крови; буферные свойства; поддерживающие физиологическое значение рН внутренней среды и др.

Это многообразие функций, выполняемых белками, обусловлено рядом особенностей белков:

1. Большим разнообразием структуры и конформации белковых молекул.

2 . Большим разнообразием свойств белков: физических, химических и биологических.

3 . Уникальностью строения активного центра и способностью белковых молекул взаимодействовать как друг с другом, так и связывать специфические лиганды - молекулы соединений других классов: углеводы, липиды, ионы металлов и др.

4. Способностью отвечать на внешнее воздействие изменением структуры и свойств молекулы и восстанавливать исходное состояние тгевде прекращения воздействия.

5. Склонностью белков к самоорганизации, т.е. к самопроизвольному формированию тех или иных структурных образований.

4. АМИНОКИСЛОТНЫЙ АНАЛИЗ БЕЛКОВ. &л . ,«/>*. ^

Исследование аминокислотного состава белков проводят хроматографическими методами, электрофореза, или с помощью гельфильтрации. Широкое применение автоматических аминокислотных анализаторов позволило определить аминокислотный состав нескольких тысяч белков и их количество ежегодно возрастает на несколько десятков. Полученные результаты позволяют сделать некоторые обобщения:

1. В состав подавляющего большинства белков входят все 20 аминокислот.

2. Редко встречающиеся аминокислоты: десмозин, тироксин, гидроксипролин, гидроксилизин и др., представлены лишь в очень небольшом числе белков: тироксин - в иодтиреоглобулине, десмозин - эластине и т.д.

3. В отдельных белках отсутствуют те или иные аминокислоты, например в коллагене отсутствуют триптофан и цистеин.

4. В среднем аминокислоты с большими боковыми цепями в белках встречаются реже, чем аминокислоты с малыми по размерам радикалами.

5 . В некоторых случаях даже небольшие изменения аминокислотной последовательности могут вызвать нарушения свойств и функций белков.

6, Наибольшие нарушения возникают при замене аминокислот, входящих в ядро сворачивания (начало формирования конформацвйЭДЦ состав активного центра, на участках пересечения полипептидной цепи при образовании третичной структуры.> Во-первых, все аминокислоты, присутствующие в белках организма человека, подразделяются на заменимые и незаменимые, причем незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме человека и должны быть в рационе в необходимых количествах, особенно это касается искусственных питательных смесей.

Во-вторых, при целом ряде наследственных заболеваний, связанных с нарушениями обмена отдельных аминокислот, крайне желательно ограничить поступление в организм больного этих аминокислот, для чего необходимы сведения об аминокислотном составе белков пищи.

> В третьих, в ходе расщепления в организме таких аминокислот, как Лей, Лиз, Фен, Тир в качестве промежуточных продуктов распада образуются так называемые "кетоновые тела". У людей, а это в первую очередь больные сахарным диабетом, избыток перечисленных аминокислот может спровоцировать развитие кетоацидоза.

> В четвертых, избыточное поступление с пищей некоторых аминокислот может неблагоприятно сказываться на состоянии -здоровья детей: так, избыток Лей в пищевом рационе тормозит рост, а избыток Мет вызывает признаки токсического поражения нервной системы.