
- •2 Курс , 4 семестр Тема «энзимодиагностика» занятие № 3.
- •Методическое пособие для самоподготовки студентов Общие правила работы с ферментами. Требования к биологическому материалу при определении активности ферментов.
- •Преаналитический этап.
- •Аналитический этап.
- •Задание № 1
- •Задание № 2
- •Задание № 3
- •Задание № 4
- •Задание № 5
- •Активность холинэстеразы в сывороке крови снижается при заболеваниях:
- •Задание № 6
- •Активность аст в сывороке крови увеличивается при заболеваниях:
- •Кинетический метод определения активности «лдг» основан на ферментативной реакции:
- •Задание № 7
- •Задание № 8
- •Задание № 9
- •Задание № 10
Задание № 8
К КЛАССУ ТРАНСФЕРАЗ ОТНОСИТСЯ: 1. ЩФ. 2. АСТ. 3. ЛДГ.
Л АКТАТДЕГИДРОГЕНАЗА КАТАЛИЗИРУЕТ РЕАКЦИЮ: 1. Аланин + α -кетоглутарат ПВК + глутамат 2. Лактат + НАД+ ПВК + НАДН2 3. R-OPO3H2 + H2O R-OH + H3PO4
АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТА ПРЯМО ПРОПОРЦИОНАЛЬНО ЗАВИСИТ ОТ: 1. Концентрации субстрата. 2. Концентрации фермента. 3. Температуры.
ФЕРМЕНТЫ: 1. Повышают энергию активации субстрата. 2. Снижают энергию активации субстрата. 3. Не влияют на энергию активации субстрата.
РОЛЬ КОФЕРМЕНТОВ МОГУТ ВЫПОЛНЯТЬ: 1. Жирные кислоты. 2. Аминокислоты. 3. Витамины.
ПО ХИМИЧЕСКОМУ СТРОЕНИЮ ФЕРМЕНТЫ ЯВЛЯЮТСЯ: 1. Белками. 2. Жирами. 3. Углеводами.
ФЕРМЕНТАТИВНОЙ АКТИВНОСТЬЮ ОБЛАДАЕТ: 1. Апофермент. 2. Кофермент. 3. Апофермент + кофермент.
α – АМИЛАЗА РАСЩЕПЛЯЕТ: 1. Целлюлозу. 2. Пектин. 3. Крахмал.
ЛДГ СОДЕРЖИТ В КАЧЕСТВЕ КОФЕРМЕНТА: 1. АТФ. 2. НАД. 3. Гем.
АКТИВНОСТЬ КРЕАТИНКИНАЗЫ В СЫВОРОТКЕ КРОВИ УВЕЛИЧИВАЕТСЯ ПРИ: 1. Инфаркте миокарда. 2. Вирусном гепатите. 3. Остром панкреатите.
ПРИ ВИРУСНОМ ГЕПАТИТЕ В КРОВИ УВЕЛИЧИВАЕТСЯ АКТИВНОСТЬ: 1. ЛДГ1 и ЛДГ2. 2. ЛДГ3. 3. ЛДГ4 и ЛДГ5.
α–АМИЛАЗА ОТНОСИТСЯ К КЛАССУ: 1. Трансфераз. 2. Изомераз. 3. Гидролаз.
ДЛЯ ДИАГНОСТИКИ ИНФАРКТА МИОКАРДА ИССЛЕДУЮТ АКТИВНОСТЬ СЛЕДУЮЩИХ ФЕРМЕНТОВ: 1. КК, ЛДГ, АСТ. 2. ЩФ, ХЭ, АЛТ. 3. α-амилазы, γ-ГТП.
С ЦЕЛЬЮ ДИАГНОСТИ СОСТОЯНИЯ КОСТНОЙ ТКАНИ ИССЛЕДУЮТ АКТИВНОСТЬ: 1. ЛДГ. 2. γ-ГТП. 3. ЩФ.
ПРИ ОПУХОЛЕ ПРЕДСТАТЕЛЬНОЙ ЖЕЛЕЗЫ В СЫВОРОТКЕ КРОВИ УВЕЛИЧИВАЕТСЯ АКИВНОСТЬ: 1. Кислой фосфатазы. 2. Щелочной фосфатазы. 3. α–амилазы.
ДЛЯ РАННЕЙ ДИАГНОСТИКИ ИНФАРКТА МИОКАРДА ИССЛЕДУЮТ АКТИВНОСТЬ: 1. ЛДГ. 2. АСТ. 3. КК.
ДЛЯ ДИАГНОСТИКИ ВИРУСНОГО ГЕПАТИТА ИССЛЕДУЮТ АКТИВНОСТЬ: 1. КК. 2. КФ. 3. АЛТ.
КОЭФФИЦИЕНТ ДЕ РИТИСА В НОРМЕ РАВЕН: 1. 0,88. 2. 1,33. 3. 1,99.
В РЕАКЦИИ ПЕРЕАМИНИРОВАНИЯ (ТРАНСАМИНИРОВАНИЯ) α-КЕТОГЛУТАРАТА И АСПАРТАТА ОБРАЗУЮТСЯ: 1. Глутамат и щавелево-уксусная кислота. 2. Глутамат и пируват. 3. Глутамат и ацетоацетат.
В ОПТИЧЕСКОМ ТЕСТЕ ВАРБУРГА ИСПОЛЬЗУЮТСЯ КОФЕРМЕНТЫ: 1. ФАД / ФАДН2. 2. НАД / НАДН2. 3. КоQ / KoQH2.
МЕТОД ВОЛЬГЕМУТА ИСПОЛЬЗУЕТСЯ ДЛЯ ОПРЕДЕЛЕНИЯ В МОЧЕ: 1. Диастазы. 2. γ-ГТП. 3. Трансаминаз.
УНИФИЦИРОВАННЫЙ МЕТОД РАЙТМАНА И ФРЕНКЕЛЯ ИСПОЛЬЗУЕТСЯ ДЛЯ ОПРЕДЕЛЕНИЯ АКТИВНОСТИ: 1. Трансаминаз. 2. α-Амилазы. 3. ЛДГ.
ОПТИЧЕСКИЙ ТЕСТ ВАРБУРГА ЛЕЖИТ В ОСНОВЕ: 1. Колориметрического метода определения АЛТ. 2. Кинетического метода определения ЛДГ. 3. Метода Каравея определения α-амилазы.
Задание № 9
К КЛАССУ ОКСИДО-РЕДУКТАЗ ОТНОСИТСЯ: 1. ЩФ. 2. АСТ. 3. ЛДГ.
Т РАНСАМИНАЗА КАТАЛИЗИРУЕТ РЕАКЦИЮ: 1. Аланин + α -кетоглутарат ПВК + глутамат 2. Лактат + НАД+ ПВК + НАДН2 3. R-OPO3H2 + H2O R-OH + H3PO4
ДЕНАТУРАЦИЯ ФЕРМЕНТА НАСТУПАЕТ ПРИ ВОЗДЕЙСТВИИ: 1. Сульфата аммония. 2. Хлорида натрия. 3. Сульфата меди.
АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТА, ВЫРАЖЕННАЯ В «Международных единицах» СООТВЕТСТВУЕТ: 1. Кат/л. 2. Моль/(с·л). 3. Мкмоль/(мин·л).
РОЛЬ КОФЕРМЕНТОВ МОГУТ ВЫПОЛНЯТЬ: 1. Витамины. 2. Аминокислоты. 3. Углеводы.
ПО ХИМИЧЕСКОМУ СТРОЕНИЮ ФЕРМЕНТЫ ЯВЛЯЮТСЯ: 1. Углеводами. 2. Липидами. 3. Белками.
ФЕРМЕНТАТИВНОЙ АКТИВНОСТЬЮ ОБЛАДАЕТ: 1. Холофермент. 2. Кофермент. 3. Апофермент.
α-АМИЛАЗА ВЫРАБАТЫВАЕТСЯ В: 1. Печени. 2. Почках. 3. Поджелудочной железе.
КАКОЕ ИЗ УТВЕРЖДЕНИЙ ОБ ИЗОФЕРМЕНТАХ «ЛДГ» ВЕРНО?: 1. ЛДГ1 и ЛДГ2 специфичны для печени. 2. ЛДГ1 и ЛДГ2 специфичны для сердечной мышцы. 3. ЛДГ4 И ЛДГ5 специфичны для почек.
АКТИВНОСТЬ КРЕАТИНКИНАЗЫ ТИПА «МВ» УВЕЛИЧИВАЕТСЯ ПРИ: 1. Инфаркте миокарда. 2. Вирусном гепатите. 3. Остром панкреатите.
ПРИ ИНФАРКТЕ МИОКАРДА В КРОВИ УВЕЛИЧИВАЕТСЯ АКТИВНОСТЬ: 1. Щелочной фосфатазы. 2. α-амилазы . 3. Креатинкиназы.
КИСЛАЯ ФОСФАТАЗА ОТНОСИТСЯ К КЛАССУ: 1. Трансфераз. 2. Гидролаз. 3. Лигаз.
ДЛЯ ДИАГНОСТИКИ ЗАБОЛЕВАНИЙ ПЕЧЕНИ ИССЛЕДУЮТ АКТИВНОСТЬ СЛЕДУЮЩИХ ФЕРМЕНТОВ: 1. КК, ЛДГ1 и ЛДГ2. 2. АЛТ, ХЭ, γ-ГТП. 3. α-амилазы, КФ.
С ЦЕЛЬЮ ДИАГНОСТИКИ СОСТОЯНИЯ ПОДЖЕЛУДОЧНОЙ ЖЕЛЕЗЫ ИССЛЕДУЮТ АКТИВНОСТЬ: 1. α-амилазы . 2. Креатинкиназы. 3. Лактатдегидрогеназы.
ГЕМОЛИЗ ПРИВОДИТ К ЗАВЫШЕННЫМ РЕЗУЛЬТАТАМ ОПРЕДЕЛНИЯ В СЫВОРОТКЕ КРОВИ АКТИВНОСТИ: 1. Креатинкиназы. 2. Аланинаминотрансферазы. 3. Щелочной фосфатазы.
ТЕРМОЛАБИЛЬНЫМ ЯВЛЯЕТСЯ ИЗОФЕРМЕНТ ЩЕЛОЧНОЙ ФОСФАТАЗЫ: 1. Костный. 2. Печеночный. 3. Плацентарный
ПРИ ВИРУСНОМ ГЕПАТИТЕ АКТИВНОСТЬ ХОЛИНЭСТЕРАЗЫ В ПЛАЗМЕ КРОВИ: 1. Не изменяется. 2. Увеличивается. 3. Снижается.
ПРИ ИНФАРКТЕ МИОКАРДА КОЭФФИЦИЕНТ ДЕ РИТИСА: 1. Соответствует норме. 2. Ниже нормы. 3. Выше нормы.
В РЕАКЦИИ ПЕРЕАМИНИРОВАНИЯ (ТРАНСАМИНИРОВАНИЯ) α-КЕТОГЛУТАРАТА И АЛАНИНА ОБРАЗУЮТСЯ: 1. Глутамат и щавелево-уксусная кислота. 2. Глутамат и пируват. 3. Глутамат и ацетоацетат.
В ОПТИЧЕСКОМ ТЕСТЕ ВАРБУРГА ИСПОЛЬЗУЮТСЯ КОФЕРМЕНТЫ: 1. ФАД / ФАДН2. 2. НАД / НАДН2. 3. КоQ / KoQH2.
КАКОЕ ИЗ УТВЕРЖДЕНИЙ О МЕТОДАХ ОПРЕДЕЛЕНИЯ АКТИВНОСТИ α-АМИЛАЗЫ ВЕРНО? 1. Метод Вольгемута относится к амилокластическим. 2. Метод Вольгемута относится к колориметрическим. 3. Метод Каравея относится к кинетическим.
ПРЯМОЙ ОПТИЧЕСКИЙ ТЕСТ ВАРБУРГА ЛЕЖИТ В ОСНОВЕ ПРИНЦИПА ОПРЕДЕЛЕНИЯ АКТИВНОСТИ: 1. Лактатдегидрогеназы кинетическим методом. 2. Аланинаминотрансферазы методом Райтмана-Френкеля. 3. Аланинаминотрансферазы кинетическим методом.
КАКОЕ ИЗ ОПРЕДЕЛЕНИЙ ВЕРНО? 1. Гипоферментемия – понижение активности фермента в крови. 2. Гипоферментемия – повышение активности фермента в крови. 3. Гипоферментемия – понижение активности фермента в моче.