2 Курс, 4 семестр. Занятия № 1 и № 2

ТЕМА: «СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ»

Учебные вопросы для самоподготовки студентов

1. Ферменты как биокатализаторы. Общие черты неорганических катализаторов и биокатализаторов. Отличия ферментов от неорганических катализаторов.

2. Строение ферментов. Физико-химические свойства ферментов.

3. Строение простых и сложных ферментов. Коферменты, примеры.

4. Изоферменты, примеры. Мультиферментные комплексы.

5. Функциональное строение ферментов. Строение активного центра. Понятие об аллостерическом центре.

6. Специфичность действия ферментов.

7. Механизм ферментативного катализа. Понятие об энергии активации.

8. Единицы активности ферментов.

9. Кинетика ферментативного катализа. Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации фермента и субстрата, рН среды, температуры.

10. Типы ингибирования активности ферментов. Активаторы ферментов.

11. Классификация ферментов.

12. Регуляция активности ферментов (ретроингибирование, аллостерическая регуляция).

13. Использование ферментов в медицине.

Лабораторные работы, выполняемые на занятиях:

Исследование: специфичности ферментов, эффективности действия ферментов, влияния активаторов и ингибиторов, влияния рН и температуры на активность ферментов.

Контроль знаний: тестирование /письменная контрольная работа.

Литература: Основы биохимии: Учебник/Кухта В.К. и соав. – М.: Медицина, 1999. – с 88-125, 366-369. Основы биохимии: Учебник для мед. колледжей/Пустовалова Л.М.- Ростов н/Д: Феникс. – с. 96-115 . Лекции по курсу биохимии.

Темы рефератов:

1. Энзимотерапия в медицинской практике.

2. Лабораторная диагностика энзимопатий.

Отделение «Лабораторная диагностика». 2курс, 4 семестр Тема: «Ферменты»

Задание № 1

1. ФЕРМЕНТЫ ПО ХИМИЧЕСКОЙ ПРИРОДЕ ЯВЛЯЮТСЯ: 1. Углеводами. 2. Белками. 3. Липидами.

2. ФЕРМЕНТЫ ОБРАЗУЮТ: 1. Коллоидные растворы. 2. Истинные растворы.

3. КОФЕРМЕНТ ЯВЛЯЕТСЯ: 1. Белковой частью фермента. 2. Небелковой частью фермента.

4. К ФЕРМЕНТНЫМ ГЕМОПРОТЕИДАМ ОТНОСИТСЯ: 1. Цитохром b. 2. Миоглобин. 3. Гемоглобин.

5. ФЕРМЕНТЫ: 1. Снижают энергию активации субстрата. 2. Повышают энергию активации субстрата. 3. Не влияют на энергию активации субстрата.

6. ФЕРМЕНТЫ: 1. Расходуются в результате катализируемой реакции. 2. Смещают состояние равновесия катализируемой реакции. 3. Катализируют только энергетически возможные реакции.

7. СТЕПЕНЬ ОКИСЛЕНИЯ ЖЕЛЕЗА НЕ МЕНЯЕТСЯ ПРИ ФУНКЦИОНИРОВАНИИ: 1. Гемоглобина. 2. Каталазы. 3. Цитохромов.

8. ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ КАТАЛИЗИРУЮТ РЕАКЦИИ: 1. Межмолекулярного переноса химических групп. 2. Окислительно-восстановительные. 3. Гидролиза ковалентных связей.

9. В ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКОЙ ТОЧКЕ ФЕРМЕНТ: 1. Является анионом. 2. Является катионом. 3. Электронейтрален.

10. ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗА СОДЕРЖИТ СУБЪЕДИНИЦ: 1. Две. 2. Три. 3. Четыре

Задание № 2

1. ФЕРМЕНТЫ ПО ХИМИЧЕСКОЙ ПРИРОДЕ ЯВЛЯЮТСЯ: 1. Углеводами. 2. Липидами. 3. Белками.

2. АПОФЕРМЕНТ ЯВЛЯЕТСЯ: 1. Белковой частью фермента. 2. Небелковой частью фермента.

3. ФЕРМЕНТЫ ОСАЖДАЮТСЯ ПРИ ВОЗДЕЙСТВИИ: 1. Температуры 37^оС. 2. Температуры 100⁰С. 3. 0,9 % раствора NaCl.

4. В КАЧЕСТВЕ КОФЕРМЕНТОВ МОГУТ ВЫСТУПАТЬ: 1. Витамины. 2. Липиды. 3. Углеводы.

5. В КАЧЕСТВЕ НЕСПЕЦИФИЧЕСКОГО ИНГИБИТОРА МОЖЕТ ВЫСТУПАТЬ: 1. 10% CuSO₄. 2. 50% (NH₄)₂SO₄. 3. 100% (NH₄)₂SO₄.

6. ГЕМ ВХОДИТ В СОСТАВ ФЕРМЕНТА: 1. Пепсина. 2. Лактатдегидогеназы. 3. Каталазы.

7. ФЕРМЕНТЫ: 1. «Работают» в жестких условиях среды. 2. Увеличивают энергию активации субстрата. 3. Снижают энергию активации субстрата.

8. ПРИ ДЕНАТУРАЦИИ ФЕРМЕНТЫ: 1. Теряют третичную структуру. 2. Теряют первичную структуру. 3. Сохраняют биологическую активность.

9. ДЛЯ ФЕРМЕНТОВ ХАРАКТЕРНО: 1. Низкая вязкость растворов. 2. Высокая вязкость растворов. 3. Низкая молекулярная масса.

10. ТРАНСФЕРАЗЫ КАТАЛИЗИРУЮТ РЕАКЦИИ: 1. Окислительно-восстановительные. 2. Синтеза с участием АТФ. 3. Межмолекулярного переноса химических групп.