Обмен аминокислот

52. Пищевые белки как источник аминокислот. Нормы белка в питании. Полноценные и неполноценные белки. Азотистый баланс. Белковая недостаточность.

53. Переваривание белков и всасывание аминокислот. Проферменты и ферменты. Защита стенок желудочно-кишечного тракта от действия протеаз. Значение исследований желудочного сока.

54. Источники и пути расходования аминокислот в тканях. Заменимые и незаменимые аминокислоты, примеры синтеза заменимых аминокислот. Пул аминокислот. Аминокислотная недостаточность, причины и следствия.

55. Трансаминирование аминокислот, роль глутаминовой кислоты, значение реакций. Аминотрансферазы. Витамин В₆. Диагностическое значение определения активности АлАТ, АсАТ сыворотки крови и ротовой жидкости

56. Метионин. Реакции трансметилирования. Роль фолиевой кислоты. Значение реакций, примеры.

57. Витамины В₁₂ и фолиевая кислота, их роль в реакциях перегруппировки и переноса одноуглеродных фрагментов. Антивитамины, сульфаниламидные препараты.

58. Обмен безазотистого остатка аминокислот. Гликогенные и кетогенные аминокислоты (рассмотреть на примере катаболизма фенилаланина). Синтез глюкозы из аминокислот, значение процесса.

59. Дезаминирование аминокислот, значение процесса. Глутаматдегидрогеназа. Судьба аминогруппы и безазотистого остатка аминокислот.

60. Обмен фенилаланина и тирозина. Образование биологически активных соединений. Нарушение обмена и их последствия (фенилкетонурия, алкаптонурия, альбинизм).

61. Декарбоксилирование аминокислот, образование биогенных аминов (катехоламины, ГAMK, гистамин, серотонин) и их функции. Инактивация биогенных аминов, роль ферментов МАО, ДАО.

62. Пути обезвреживания аммиака в организме. Образование и выведение аммонийных солей.

63. Образование мочевины (орнитиновый цикл). Суточная экскреция мочевины с мочой. Гипераммониемия, причины, следствия.

64. Клинико-диагностическое значение определения мочевины в биологических жидкостях (кровь, моча). Выделительная функция слюны. Роль аммиака и мочевины в поддержании рН десневой и ротовой жидкостей.

63) Пул(фонд) своб аминк-т. Белки пищи≈100г/сут. Азотистый баланс- о сост обесп-ти ор-ма белком (аминк-ми) судят по азотистому балансу-количест соотн вводимого N в сост пищи и вывод N в сост метаболитов/сут. Азотистый баланс: положит Nввод>Nвывод; Равновесие Nввод= Nвывод;отрицат Nввод< Nвывод. Ф-ры влияющие на инт-ть азот обмена: экзогенные (хар-р питан): кол-во белка, качест сост белка; эндогенные(возраст, физиология, сост ЖКТ). Белков недост-ть разв-ся при полном голодании, чстич голодании, получении только раст белков; Лизин-головокр-е, тошнота, чувст-ть к шуму, аргинин-атрофия семеников, гипоспермия, метионин-жиров инфильтр печени.

64) переваривание белков в ЖКТ: РП-не содер ферм перевар белков, здесь осущ-ся механ дробление пищи, Желудок-основ пищев ф-ция закл-ся в том, что в нем на-ся перевар-е белка, Желуд сок- секрет слиз об-ки желудка. Ферменты желуд сока: пепсин- обр-ся из профермента пепсиногена путем частич протеолиза оптимум рН 1-2; эндолептидаза-осущ гидролиз пепт связей, образ внутри белк мол-лы; гастриксин-эндопептидаза, оптимум рН=3.2-3.5, обр-ся из пепсиногена, гидролизует внутр пепт связи в белке с обр-ем корот пептидов, Реннин(химозин, сычужный фер-т)-эндопептидаза, оптимум рН=4.5, вызыв створаживание молока в присут Са2+. Есть только у детей грудного вораста, в желудке взрослого ренина нет, молоко у них створаживается под дей-ем НС1 и пепсина. пепсин, реннин и гастриксин имеют сходство по перв стр-ре, что указы на их происх-е от общего гена-предшественика. Ф-ты киш сока- аминопептидазы, дипептидазы синт-ся кл тонк к-ка в акт форме, Аминопептидазы- посл-но отщеп N-концевые аминок-ты пептид цепи, Дипептидазы-расщ дипептиды на аминок-ты. В рез-те посл-го дей-я всех пищев протеаз бол-во пищ белков расщ-ся до аминок-т. *Защита кл от дей-я протеаз: протеолит фер-ты обр-ся в виде неакт предшественников и актив-ся только после секреции в просвет ЖКТ. Место синтеза и место дей-я ф-та пространственно разделены. Протеазы контакт с белками кл ЖКТ, т.к. слиз об-ка покрыта слоем слизи, каждая кл сод на нар-й пов-ти мембр полисахариды, кот не расщ--ся протеазами и тем самым защищ клетку от их дей-я. Разр-е клеточ белков протеазами происх при язв бол-ни желудка и 12 перстной к-ки.

65) Гниение аминокислот в к-ке .обезвр-е и вывед-е продуктов гниения. аминок-ты не всосавшиеся в кл к-ка исп-ся микрофлорой толстой к-ки. Фер-ты бакт-й расщ аминк-ты и превр их в амины, фенол, идол, скатол, Н2S, и др ядовит соед-я. Всосавш пр-ты гниения по воротной вене поступ в печень, где обезвреж-ся. Заменимые и незамен аминк-ты: В ходе эолюции чел-к утратил спос-ть синтез-ть почти половину из 20 аминк-т, вход в сост белков К их числу отн те аминок-ты, синтез кот вклю много стадий и треб большого кол-ва ферментов, кодируемых многими генами. След те аминок-ты синтез кот сложен и неэкономичен для ор-ма проще и экономинее получать с пищей, такие аминк-ты наз-ся незаменимые к ним отн фенилаланин, метионин, треонин, триптофан, валин, лизин, лейцин, изолейцин. 2 аминк-ты аригинин и гстидин у взр обр-ся в дост кол-ве однако детям для норм роста ор-ма необх доп поступ этих аминк-т с пищей→их назыв частично заменимыми. 2 др аминк-ты тирозин и цистеин -условно заменимые т.к. для их синтеза необ незаменимые аминок-ты. Тирозин синт-ся из фенилаланина, а для обр-я цистеина необ атом S метионина. Ост-е аминк-ты легко синт-ся в кл и наз-ся заменим.к ним относ глицин, аспарагин к-ту, аспарагин, глутами к-ту, глутамин, серин, пролин, аланин. Пул(фонд) свою аминок-т:

66) . Под трансаминированием подразумевают реакции межмолекулярного переноса аминогруппы (NH₂—) от аминокислоты на α-кетокислоту без промежуточного образования аммиака. Впервыереакции трансаминиро-вания (прежнее название «переаминирование») были открыты в 1937 г. советскими учеными А.Е. Браунштейном и М.Г. Крицман при изучении дезаминированияглутаминовой кислоты в мышечной ткани. Было замечено, что при добавлении к гомогенату мышц глутаминовой и пиро-виноградной кислот образуются α-кетоглутаровая кислота и аланин без промежуточного свободного аммиака; добавление аланина и α-кетоглу-таровой кислоты приводило к образованию соответственно пировиноград-ной и глутаминовой кислот.

Клиническое значение определения активности трансаминаз. Широкое распространение и высокая активность трансаминаз в органах и тканях человека, а также сравнительно низкие величины активности этих ферментов в крови послужили основанием для определения уровня ряда трансаминаз в сыворотке крови человека при органических и функциональных поражениях разных органов. Для клинических целей наибольшее значение имеют две трансаминазы – аспартат-аминотрансфераза (AcAT) и аланин-аминотрансфераза (АлАТ), катализирующие соответственно следующие обратимые реакции:

В сыворотке крови здоровых людей активность этих трансаминаз в тысячи раз ниже, чем в паренхиматозных органах. Поэтому органические поражения при острых и хронических заболеваниях, сопровождающиеся деструкцией клеток, приводят к выходу трансаминаз из очага поражения в кровь. Так, уже через 3–5 ч после развития инфаркта миокарда уровень АсАТ в сыворотке кровирезко повышается (в 20–30 раз). Максимум активности обеих трансаминаз крови приходится на конец первых суток, а уже через 2–3 дня при благоприятном исходе болезни уровень сывороточных трансаминаз возвращается к норме. Напротив, при затяжном процессе или наступлении повторного инфаркта миокарда наблюдается новый пик повышения активности этих ферментов в крови. Этим объясняется тот факт, что в клинике трансаминазный тест используется не только для постановки диагноза, но и для прогноза и проверки эффективности лечения . При поражениях клетокпечени, например при гепатитах, также наблюдается гипертрансаминаземия (за счет преимущественного повышения уровня АлАТ), но она имеет более умеренный и затяжной характер, а повышение активности трансаминазы в сыворотке крови происходит медленно. При различного рода коронарной недостаточности (стенокардия, пороки сердца и др., кроме инфаркта миокарда) гипертрансаминаземия или не наблюдается, или незначительна. Определение активности трансаминаз в сыворотке крови при заболеваниях сердца следует отнести к дифференциально-диагностическим лабораторным тестам. Повышение уровня трансаминаз в сыворотке крови отмечено, кроме того, при некоторых заболеваниях мышц, в частности при обширных травмах, гангрене конечностей и прогрессивной мышечной дистрофии.

67) МЕТИОНИН (2-амино-4-метилтиобутановая к-та, Met; М) CH₃SCH₂CH₂CH(NH₂)COOH, бесцв. кристаллы со специфич. неприятным запахом.

По хим. св-вам метионин-алифатич. a-аминокислота. При восстановлении метионина с помощью HI в присут. красного фосфора образуется 2-амино-4-меркаптобутановая к-та (гомоцисте-ин). В мягких условиях метионин окисляется до метионинсуль-фоксида; Н₂О₂, НСlO₄ и др. сильные окислители окисляют метионин до метионинсульфона. При синтезе из метионина пептидов для защиты g-метилтиогруппы остатка метионина ее окисляют до суль-фоксида, к-рый по окончании синтеза м. б. восстановлен меркаптоэтанолом.

L-Метионин-необходимый компонент пищи для человека и животных (незаменимая кодируемая аминокислота). Встречается во всех организмах в составе молекул белков и пептидов, входит в состав опиоидного пептида энкефалина; особенно богат метионином казеин. Метионин играет важную роль в био-синтетич. метилировании.

Организмы способны усваивать как L-метионин, так и D-метионин. При этом D-метионин превращается в 2-оксо-4-метилтиобутановую к-ту, к-рая аминируется с обращением конфигурации.Биосинтез метионина: из 2-амино-4-гидроксибутановой к-ты (гомосе-рина) через гомоцистеин; распадается в организме до 2-оксо-бутановой к-ты или до гомосерина.

Выделяют метионин из гидролизатов казеина. Пром. синтез обычно осуществляют из 3-метилтиопропионового альдегида.

S-Метилированный L-метионин (метионинметилсульфоний-хлорид, или активный метионин)-витамин для млекопитающих и человека. L-Метионин применяют для обогащения кормов и пищи, а также как лек. ср-во для лечения и предупреждения заболеваний и токсич. поражений печени, лечения атеросклероза; используют для синтеза пептидов. Специфич. расщепление пептидных связей по остаткам метионина при обработке бромцианом используют при определении первичной структуры белков. Колориметрич. определение метионина основано на образовании окрашивания при действии нитропруссида Na в сильнощелочной среде. Впервые L-метионин выделен из казеина в 1922 И. Мюллером. Его мировое произ-во ок. 150 т/год

Реакция замещения у сульфоний-иона приводит к переносу метильной группы от атома серы к атакующему нуклеофилу и называется реак­цией трансметилирования. Трансметилирование — важный метаболиче­ский процесс, в котором роль донора метильной группы обычно выпол­няет S-аденозилметионин. Типичным примером этого процесса может служить метилирование аминов, например никотинамида

 Роль фолиевой кислоты в обмене аминокислот

В превращениях серина и глицина главную роль играют ферменты, коферментами которых служат производные фолиевой кислоты. Этот витамин широко распространён в животных и растительных пищевых продуктах (см. раздел 3). Молекула фолиевой кислоты (фолата) состоит из 3 частей: птеринового производного, парааминобензойной и глутаминовой кислот (см. схему А на с. 496).

Фолиевую кислоту (фолат) называют также птероилглутаминовой кислотой. Птерины широко распространены в природе. Некоторые из них, например ксантоптерин, являются пигментами глаз и крыльев насекомых (бабочек).

Коферментную функцию выполняет восстановленная форма фолата - тетрагидрофолиевая кислота (ТГФК или Н₄-фолат) (см. схему Б на с. 496).

Фолиевая кислота в печени превращается в Н₄-фолат в несколько стадий с участием ферментов фолатредуктазы и дигидрофолатредуктазы, коферментом которых служит NADPH.

68) Витамин В12(кобаламины) В форме СН3В12 участвует в синтезе метионина из гомоцистеина; в форме дАВ12 участвует в расщеплении жирных кислот и аминокислот с разветвленной цепью или нечетным числом атомов углерода. витамин В12 помимо действия на сульфгидрильные соединения поддерживает в восстановленном состоянии другие важные вещества. Так, Уилл и сотр. установили, что в плазме больных пернициозной анемией содержание аскорбиновой кислоты понижено; кроме того, при инъекции таким больным аскорбиновой кислоты она быстро окисляется в дегидроаскорбиновую. После лечения витамином B12 эти явления исчезают, а инъекции аскорбиновой кислоты ведут к повышению ее концентрации в плазме. Чоу и сотр. нашли, что в печени крыс с недостаточностью витамина В12 общее содержание дифосфопиридиннуклеотида повышено, но количество его восстановленной формы (ДПН-Н) понижено. Ненормально высокое отношение ДПН/ДПН-Н снижалось вдвое после введения витамина B12.  Было высказано предположение, что витамин B12 способен играть роль восстановителя, когда его трехвалентный кобальт восстановлен до двухвалентного состояния. Однако нужны сильные восстановители, чтобы вызвать эту реакцию, которая в присутствии атмосферного кислорода идет в обратном направлении. Предположение о том, что соединение с белком могло бы сдвинуть окислительно-восстановительный потенциал в область физиологических величин, не вполне убедительно, так как способность связывать белок после восстановления, возможно, утрачивается.

антивитамины принято делить на две группы: 1) антивитамины, имеющие структуру, сходную со структурой нативного витамина, и оказывающие действие, основанное на конкурентных взаимоотношениях с ним; 2) антивитамины, вызывающие модификацию химической структуры витаминов или затрудняющие их всасывание, транспорт, что сопровождается снижением или потерей биологического эффекта витаминов. Таким образом, термином «антивитамины» обозначают любые вещества, вызывающие независимо от механизма их действия снижение или полную потерю биологической активности витаминов.

Фолиевая кислота является витамином для человека и животных. Однако многие патогенные бактерии способны синтезировать это соединение, используя парааминобензойную кислоту (ПАБК) - одну из составных частей фолата. ПАБК поступает в бактериальные клетки из внешней среды. Сульфаниламидные лекарственные препараты - производные сульфаниламида (белого стрептоцида), похожи по строению на парааминобензойную кислоту. Отличаются они только радикалами. Эти препараты подавляют синтез фолиевой кислоты у бактерий, потому что:

-конкурентно ингибируют бактериальные ферменты синтеза фолата, так как являются структурными аналогами парааминобензойной кислоты - одного из субстратов процесса;

-могут использоваться как псевдосубстраты из-за относительной субстратной специфичности ферментов, в результате чего синтезируется соединение, похожее на фолиевую кислоту, но не выполняющее её функции.

В обоих случаях в клетках бактерий нарушается обмен одноуглеродных фрагментов и, следовательно, синтез нуклеиновых кислот, что вызывает прекращение размножения бактерий.

В клетках больного сульфаниламидные лекарственные вещества не вызывают подобных изменений, поскольку человек получает с пищей готовую фолиевую кислоту.

69) Другим продуктом дезаминирования аминокислот служит их безазотистый остаток в виде α-кетокислот. Катаболизм аминокислот происходит практически постоянно. За сутки в норме в организме человека распадается примерно 100 г аминокислот, и такое же количество должно поступать в составе белков пищи.

Большая часть безазотистых остатков аминокислот превращается в пируват либо непосредственно (Ала, Сер), либо в результате более сложного пути, превращаясь вначале в один из метаболитов ЦТК. Затем в реакциях цитратного цикла происходит образование оксалоацетата, который превращается в фосфоенолпируват. Из фосфоенолпирувата под действием пируваткиназы образуется пируват. Пируват подвергается окислительному декарбоксилированию и превращается в ацетил-КоА, который окисляется в ЦТК до СО₂ и Н₂О с выделением энергии. Такой путь проходят преимущественно аминокислоты пищи.

Глюконеогенез - процесс синтеза глюкозы из веществ неуглеводной природы. Его основной функцией является поддержание уровня глюкозы в крови в период длительного голодания и интенсивных физических нагрузок. Процесс протекает в основном в печени и менее интенсивно в корковом веществе почек, а также в слизистой оболочке кишечника

Первичные субстраты глюконеогенеза - лактат, аминокислоты и глицерол. Включение этих субстратов в глюконеогенез зависит от физиологического состояния организма.

• Лактат - продукт анаэробного гликолиза. Он образуется при любых состояниях организма в эритроцитах и работающих мышцах. Таким образом, лактат используется в глюконеогенезе постоянно.

• Глицерол высвобождается при гидролизе жиров в жировой ткани в период голодания или при длительной физической нагрузке.

• Аминокислоты образуются в результате распада мышечных белков и включаются в глюконеогенез при длительном голодании или продолжительной мышечной работе.

. Из всех аминокислот, поступающих в печень, примерно 30% приходится на долю аланина. Это объясняется тем, что при расщеплении мышечных белков образуются аминокислоты, многие из которых превращаются сразу в пируват или сначала в оксалоацетат, а затем в пируват. Последний превращается в аланин, приобретая аминогруппу от других аминокислот. Аланин из мышц переносится кровью в печень, где снова преобразуется в пируват, который частично окисляется и частично включается в глюкозонеогенез. Следовательно, существует следующая последовательность событий (глюкозо-аланиновый цикл): глюкоза в мышцах → пируват в мышцах → аланин в мышцах → аланин в печени → глюкоза в печени → глюкоза в мышцах (рис. 7-52). Весь цикл не приводит к увеличению количества глюкозы в мышцах, но он решает проблемы транспорта аминного азота из мышц в печень и предотвращает лактоацидоз.

70) Дезаминирование аминокислот - реакция отщепления α-аминогруппы от аминокислоты, в результате чего образуется соответствующая α-кетокислота (безазотистый остаток) и выделяется молекула аммиака. Дальнейшие превращения продуктов дезаминирования аминокислот представлены на рис. 9-7.

Аммиак токсичен для ЦНС, поэтому в организме человека и млекопитающих он превращается в нетоксичное хорошо растворимое соединение - мочевину. В виде мочевины, а также в виде солей аммония аммиак выводится из организма. Безазотистый остаток используется для образования аминокислот в реакциях трансаминирования,

Существует несколько способов дезаминирования аминокислот:

• окислительное;

• непрямое (трансдезаминирование);

• неокислительное;

• внутримолекулярное

• Окислительное дезаминирование

Наиболее активно в тканях происходит дезаминирование глутаминовой кислоты. Реакцию катализирует фермент глутаматдегидрогеназа, коферментом глутаматдегидрогеназы является NAD⁺. Реакция идёт в 2 этапа. Вначале происходит ферментативное дегидрирование глутамата и образование а-иминоглутарата, затем - неферментативное гидролитическое отщепление иминогруппы в виде аммиака, в результате чего образуется а-кетоглутарат (см. схему ниже).

Классификация аминокислот по судьбе безазотистого остатка

Гликогенные аминокислоты	Гликокетогенные аминокислоты	Кетогенные аминокислоты
Алании	Тирозин	Лейцин
Аспарагин	Изолейцин	Лизин
Аспартат	Фенилаланин
Глицин	Триптофан
Глутамат
Глутамин
Пролин
Серии
Цистеин
Аргинин
Гистидин
Валин
Метионин
Треонин

71) Фенилаланин относится к незаменимым аминокислотам, поскольку ткани животных не обладают способностью синтезировать его бензольное кольцо. В то же время тирозин полностью заменим при достаточном поступлении фенилаланина с пищей. Объясняется это тем, что основной путь превращения фенилаланина начинается с его окисления (точнее, гидрокси-лирования) в тирозин(рис. 12.6). Реакция гидроксилирования катализируется специфической фенилаланин-4-монооксигеназой, которая в качестве кофермента содержит, как все другие гидроксилазы, тетрагидро-биоптерин. Блокирование этой реакции, наблюдаемое при нарушении синтеза фенилаланин-4-монооксигеназы в печени, приводит к развитию тяжелой наследственной болезни – фенилкетонурии(фенилпировиноградная олигофрения). В процессе трансаминирования тирозин превращается в n-оксифенилпировиноградную кислоту, которая под действием специфической оксидазы подвергается окислению, декарбоксилированию, гидро-ксилированию и внутримолекулярному перемещению боковой цепи с образованием гомогентизиновой кислоты; эта реакция требует присутствия аскорбиновой кислоты, роль которой пока не выяснена. Дальнейшее превращение гомогентизиновой кислоты в малеилацетоуксусную кислоту катализируется оксидазойгомогентизиновой кислоты. Малеилацетоуксус-ная кислота под действием специфической изомеразы в присутствии глу-татиона превращается в фумарилацетоуксусную кислоту, подвергающуюсягидролизу с образованием фумаровой и ацетоуксусной кислот, дальнейшие превращения которых уже известны.

К биологически активным веществам относятся: ферменты, витамины

и гормоны. Это жизненно важные и необходимые соединения, каждое из которых

выполняет незаменимую и очень важную роль в жизнедеятельности организма.

Фенилкетонури́я (фенилпировиноградная олигофрения) — наследственное заболевание группы ферментопатий, связанное с нарушением метаболизма аминокислот, главным образомфенилаланина. Сопровождается накоплением фенилаланина и его токсических продуктов, что приводит к тяжёлому поражению ЦНС, проявляющемуся, в частности, в виде нарушения умственного развития.

Алкаптонурия - наследственная болезнь, характеризующаяся выделением с мочой гомогентизиновой кислоты. Врожденный дефицит фермента гомогентизиназы приводит к накоплению в тканях (суставные хрящи, сухожилия) гомогентизиновой кислоты и экскреции этого метаболита с мочой.

Альбинизм (лат. albus — белый) — врождённое отсутствие пигмента меланина, который придает окраску коже, волосам, радужной и пигментной оболочкам глаза.

Различают полный и частичный альбинизм.

72) Некоторые аминокислоты и их производные могут подвергаться декарбоксилированию - отщеплению ос-карбоксильной группы. В тканях млекопитающих декарбоксилированию может подвергаться целый ряд аминокислот или их производных: Три, Тир, Вал, Гис, Глу, Цис, Apr, Орнитин, SAM, ДОФА, 5-окситриптофан и др. Продуктами реакции являются СО₂ и амины, которые оказывают выраженное биологическое действие на организм (биогенные амины). Реакции декарбоксилирования необратимы и катализируются ферментами декарбоксилазами. Простетическая группа декарбоксилаз в клетках животных - пиридоксальфосфат. Некоторые декарбоксилазы микроорганизмов могут содержать вместо ПФ остаток пирувата - гистидиндекарбоксилаза Micrococcus и Lactobacilus, SAM-декарбоксилаза Е. coli и др. Механизм реакции напоминает реакцию трансаминирования с участием пиридоксальфосфата и также осуществляется путём формирования шиффова основания ПФ и аминокислоты на первой стадии.

Амины, образовавшиеся при декарбоксилировании аминокислот, часто являются биологически активными веществами. Они выполняют функцию нейромедиаторов (серотонин, дофамин, ГАМК и др.), гормонов (норадреналин, адреналин), регуляторных факторов местного действия (гистамин, карнозин, спермин и др.).

Инактивация биогенных аминов

Для осуществления биологической функции в нервных клетках требуется определённая концентрация биогенных аминов. Избыточное накопление их может вызывать различные патологические отклонения. В связи с этим большое значение приобретают механизмы инактивации биогенных аминов.

Инактивация биогенных аминов происходит двумя путями:

• 1) метилированием с участием SAM под действием метилтрансфераз. Таким образом могут инактивироваться различные биогенные амины, но чаще всего происходит инактивация гастамина и адреналина. Так, инактивация адреналина происходит путём метилирования гидроксильной группы в ортоположении (см. схему ниже).

Реакция инактивации гистамина также преимущественно происходит путём метилирования (см. схему А на с. 520).

• 2) окислением ферментами моноаминооксидазами (МАО) с коферментом FAD- таким путем чаще происходит инактивация дофамина, норадреналина, серотонина, ГАМК. При этом происходит окислительное дезаминирование биогенных аминов с образованием альдегидов, а затем соответствующих кислот, которые выводятся почками