- •Строение, свойства и функции белков. Ферменты – биокатализаторы белковой природы. Коферментные функции витаминов.
- •18) Витамины, обеспечивающие окислительно-восстановительные процессы и энергетический обмен в организме (в1, в2, рр, с). Биохимические последствия недостаточности.
- •19) Витамины, участвующие в процессах анаболизма (а, в6, в12, с, фолиевая кислота, пантотеновая кислота). Место в анаболизме, источники. Биохимические последствия недостаточности.
- •Биосинтез нуклеиновых кислот и белков. Основы молекулярной генетики
- •Строение и функции биологических мембран.
- •Энергетический обмен
- •Обмен углеводов
- •Обмен липидов
- •Обмен аминокислот
- •73) Связывание (обезвреживание) аммиака
- •74) Орнитиновый цикл
- •Нормальные значения мочевины в крови
- •Гормональная регуляция обмена веществ и функций организма
- •1. Классификация гормонов по химическому строению
- •2. Классификация гормонов по биологическим функциям
- •1. Инсулинзависимый сахарный диабет
- •2. Инсулинонезависимый сахарный диабет
- •Компоненты системы
- •Механизм действия Ренин-ангиотензиновой системы
- •86) . 1. Синтез и секреция катехоламинов
- •2. Механизм действия и биологические функции катехоламинов
- •3. Патология мозгового вещества надпочечников
- •Биохимия крови. Инактивация чужеродных веществ в организме.
- •Гипопротеинемия
- •89) I. Метаболизм эритроцитов
- •90) Биосинтез гема
- •91) Перенос кислорода кровью
- •92) Транспорт железа в плазме крови и его поступление в клетки
- •93) Метаболизм билирубина
- •95) Таблица 14-1. Основные функции и содержание в плазме крови факторов свёртывания крови
- •96) Фибринолиз
- •97) Микросомальное окисление
- •1. Основные ферменты микросомальных электронтранспортных цепей
- •2. Функционирование цитохрома р450
- •3. Свойства системы микросомального окисления
- •98) Микросомальное окисление
- •1. Основные ферменты микросомальных электронтранспортных цепей
- •2. Функционирование цитохрома р450
- •3. Свойства системы микросомального окисления
- •1. Участие трансферам в реакциях конъюгации
- •2. Роль эпоксидгидролаз в образовании диолов
- •Биохимия тканей и жидкостей полости рта
96) Фибринолиз
Тромб растворяется в течение нескольких дней после образования. Фибринолиз - ферментативное расщепление волокон фибрина с образованием растворимых пептидов, которые удаляются из сосудистого русла. Разрушение фибрина в составе тромба происходит под действием сериновой протеазы плазмина.
Противосвертывающая система крови
Физиологические ингибиторы свёртывания крови играют важную роль в поддержании гемостаза, так как они сохраняют кровь в жидком состоянии и препятствуют распространению тромба за пределы повреждённого участка сосуда.
Тромбин, образующийся в результате реакций прокоагулянтного и контактного путей свёртывания крови, вымывается током крови из тромба. Он может инактивироваться при взаимодействии с ингибиторами ферментов свёртывания крови или активировать антикоагулянтную фазу, тормозящую образование тромба.
Антикоагулянтная фаза. Свёртывание крови должно быть ограничено не только в пространстве, но и во времени. Антикоагулянтная фаза ограничивает время существования активных факторов в крови и инициируется самим тромбином. Следовательно, тромбин, с одной стороны, ускоряет свёртывание крови, являясь последним ферментом каскада реакций коагуляции, а с другой - тормозит его, вызывая образование ферментных комплексов антикоагулянтной фазы на неповреждённом эндотелии сосудов. Этот этап представляет собой короткий каскад реакций, в котором кроме тромбина участвуют белок-активатор тромбомодулин (Тм), витамин К-зависимая сериновая протеаза протеин С, белок-активатор S и факторы Va и VIIIa (рис. 14-16).
В каскаде реакций антикоагулянтной фазы последовательно образуются 2 мембранных комплекса IIа-Тм-Са2+ и Ca-S-Са2+.
антитромбин III - наиболее сильный ингибитор свёртывания крови; на его долю приходится около 80-90% антикоагулянтной активности крови. Он инактивирует ряд сериновых протеаз крови: тромбин, факторы IХа, Ха, ХIIа, калликреин, плазмин и урокиназу. Антитромбин III не ингибирует фактор VIIIa и не влияет на факторы в составе мембранных комплексов, а устраняет ферменты, находящиеся в плазме крови, препятствуя распространению тромбо-образования в кровотоке.
Взаимодействие антитромбина с ферментами свёртывания крови ускоряется в присутствии гепарина. Гепарин - гетерополисахарид, который синтезируется в тучных клетках. В результате взаимодействия с гепарином антитромбин III приобретает конформацию, при которой повышается его сродство к сериновым протеазам крови. После образования комплекса антитромбин III-гепарин-фермент гепарин освобождается из него и может присоединяться к другим молекулам антитромбина.
При наследственном дефиците антитромбина III в молодом возрасте наблюдают тромбозы и эмболии сосудов, опасные для жизни.
97) Микросомальное окисление
Микросомальные оксидазы - ферменты, локализованные в мембранах гладкого ЭР, функционирующие в комплексе с двумя внемитохондриальными ЦПЭ. Ферменты, катализирующие восстановление одного атома молекулы О2 с образованием воды и включение другого атома кислорода в окисляемое вещество, получили название микросомальных оксидаз со смешанной функцией или микросомальныхмонооксигеназ. Окисление с участием монооксигеназ обычно изучают, используя препараты микросом.