- •Строение, свойства и функции белков. Ферменты – биокатализаторы белковой природы. Коферментные функции витаминов.
- •18) Витамины, обеспечивающие окислительно-восстановительные процессы и энергетический обмен в организме (в1, в2, рр, с). Биохимические последствия недостаточности.
- •19) Витамины, участвующие в процессах анаболизма (а, в6, в12, с, фолиевая кислота, пантотеновая кислота). Место в анаболизме, источники. Биохимические последствия недостаточности.
- •Биосинтез нуклеиновых кислот и белков. Основы молекулярной генетики
- •Строение и функции биологических мембран.
- •Энергетический обмен
- •Обмен углеводов
- •Обмен липидов
- •Обмен аминокислот
- •73) Связывание (обезвреживание) аммиака
- •74) Орнитиновый цикл
- •Нормальные значения мочевины в крови
- •Гормональная регуляция обмена веществ и функций организма
- •1. Классификация гормонов по химическому строению
- •2. Классификация гормонов по биологическим функциям
- •1. Инсулинзависимый сахарный диабет
- •2. Инсулинонезависимый сахарный диабет
- •Компоненты системы
- •Механизм действия Ренин-ангиотензиновой системы
- •86) . 1. Синтез и секреция катехоламинов
- •2. Механизм действия и биологические функции катехоламинов
- •3. Патология мозгового вещества надпочечников
- •Биохимия крови. Инактивация чужеродных веществ в организме.
- •Гипопротеинемия
- •89) I. Метаболизм эритроцитов
- •90) Биосинтез гема
- •91) Перенос кислорода кровью
- •92) Транспорт железа в плазме крови и его поступление в клетки
- •93) Метаболизм билирубина
- •95) Таблица 14-1. Основные функции и содержание в плазме крови факторов свёртывания крови
- •96) Фибринолиз
- •97) Микросомальное окисление
- •1. Основные ферменты микросомальных электронтранспортных цепей
- •2. Функционирование цитохрома р450
- •3. Свойства системы микросомального окисления
- •98) Микросомальное окисление
- •1. Основные ферменты микросомальных электронтранспортных цепей
- •2. Функционирование цитохрома р450
- •3. Свойства системы микросомального окисления
- •1. Участие трансферам в реакциях конъюгации
- •2. Роль эпоксидгидролаз в образовании диолов
- •Биохимия тканей и жидкостей полости рта
Компоненты системы
Ангиотензиноген
Ангиотензин I
Ангиотензин II
Проренин
Ренин
Ангиотензинпревращающий фермент
Альдостерон
Механизм действия Ренин-ангиотензиновой системы
Ренин регулирует начальный, ограничивающий скорость, этап РААС путем отщепления N-концевого сегмента ангиотензиногена для формирования биологически инертного декапептида ангиотензина 1 или Ang-(1-10). Первичный источник ангиотензиногена — печень. Долговременный подъем уровня ангиотензиногена в крови, который происходит во время беременности, при синдроме Кушинга или при лечении глюкокортикоидами, может вызвать гипертензию, хотя и существуют данные о том, что хроническое повышение концентрации ангиотензина в плазме частично компенсируется снижением секреции ренина. Неактивный декапептид Ang 1 гидролизуется ангиотензинпревращающим ферментом (АПФ), который отщепляет С-концевой дипептид и, таким образом, формируется октапептид Ang 2 [Ang-(1-8)], биологически активный, мощный вазоконстриктор. АСЕ представляет собой экзопептидазу и секретируется главным образом легочным и почечным эндотелием, нейроэпителиальными клетками. Ферментативная активность АСЕ заключается в повышении вазоконстрикции и снижении вазодилятации.
86) . 1. Синтез и секреция катехоламинов
Синтез катехоламинов происходит в цитоплазме и гранулах клеток мозгового слоя надпочечников (рис. 11-22). В гранулах происходит также запасание катехоламинов.
Катехоламины поступают в гранулы путём АТФ-зависимого транспорта и хранятся в них в комплексе с АТФ в соотношении 4:1 (гормон-АТФ). Разные гранулы содержат разные катехоламины: некоторые только адреналин, другие - норадреналин, третьи - оба гормона.
Секреция гормонов из гранул происходит путём экзоцитоза. Катехоламины и АТФ освобождаются из гранул в том же соотношении, в каком они сохраняются в гранулах. В отличие от симпатических нервов, клетки мозгового слоя надпочечников лишены механизма обратного захвата выделившихся катехоламинов.
В плазме крови катехоламины образуют непрочный комплекс с альбумином. Адреналин транспортируется в основном к печени и скелетным мышцам. Норадреналин образуется в основном в органах, иннервируемых симпатическими нервами (80% от общего количества). Норадреналин лишь в незначительных количествах достигает периферических тканей. Т1/2 катехоламинов - 10-30 с. Основная часть катехоламинов быстро метаболизируется в различных тканях при участии специфических ферментов (см. раздел 9). Лишь небольшая часть адреналина (~ 5%) выделяется с мочой.
2. Механизм действия и биологические функции катехоламинов
Катехоламины действуют на клетки-мишени через рецепторы, локализованные в плазматической мембране. Выделяют 2 главных класса таких рецепторов: α-адренергические и β-адренергические. Все рецепторы катехоламинов - гликопротеины, которые являются продуктами разных генов, различаются сродством к агонистам и антагонистам и передают сигналы в клетки с помощью разных вторичных посредников. Это определяет характер их влияния на метаболизм клеток-мишеней.
Адреналин взаимодействует как с α-, так и с β-рецепторами; норадреналин в физиологических концентрациях главным образом взаимодействует с α-рецепторами.
Взаимодействие гормона с β-рецепторами активирует аденилатциклазу, тогда как связывание с α2-рецептором её ингибирует. При взаимодействии гормона с α1-рецептором происходит активация фосфолипазы С и стимулируется инозитолфосфатный путь передачи сигнала (см. раздел 5).
Биологические эффекты адреналина и норадреналина затрагивают практически все функции организма и рассматриваются в соответствующих разделах. Общее во всех этих эффектах заключается в стимуляции процессов, необходимых для противостояния организма чрезвычайным ситуациям.