
- •Биологическая химия (часть 2)
- •060101 – Лечебное дело
- •СОдержАние
- •I. Теоретическая часть
- •1. Обмен липидов
- •1.1. Классификация липидов
- •2. Гликолипиды (в основном гликосфинголипиды).
- •Липолиз триглицеридов в жировой ткани
- •1.3. Окисление жирных кислот
- •1. Активация жк.
- •2. Транспорт жк внутрь митохондрий.
- •3. Внутримитохондриальное окисление жирных кислот.
- •Окисление жк с нечетным числом углеродных атомов
- •Окисление ненасыщенных жирных кислот
- •Нарушения окисления жирных кислот
- •Обмен ацетил-КоА
- •1.4. Липогенез
- •Регуляция синтеза и распада жирных кислот
- •1.5. Метаболизм фосфолипидов
- •1.6. Незаменимые жирные кислоты. Эйкозаноиды
- •1.7. Обмен холестерина
- •Распространение и функции холестерина
- •Биосинтез холестерина
- •Обмен эфиров холестерина
- •Синтез желчных кислот
- •1.8. Регуляция липидного обмена
- •1.9. Нарушения липидного обмена
- •Контрольные вопросы
- •2. Обмен белков
- •2.1. Пути распада белков
- •2. Переваривание белков.
- •Реакции по карбоксильной группе
- •2. Образование аминоациладенилатов.
- •2.3. Обезвреживание аммиака в организме
- •Пути связывания аммиака
- •Фумарат пируват аспартат
- •2.4. Нарушения азотистого обмена
- •2.5. Специфические пути обмена некоторых аминокислот
- •2. Обмен серосодержащих аминокислот.
- •3. Обмен аминокислот с разветвленной цепью.
- •Лей, Иле, Вал α-кетокислоты ацил-КоА-производные
- •4. Обмен дикарбоновых аминокислот
- •5. Обмен диаминомонокарбоновых кислот.
- •6. Обмен фенилаланина и тирозина.
- •7. Обмен триптофана.
- •2.6. Обмен сложных белков. Обмен хромопротеинов
- •Распад гемоглобина в тканях (образование желчных пигментов)
- •Биосинтез гемоглобина
- •2.7. Обмен нуклеопротеинов
- •Аденин гипоксантин; гуанин ксантин
- •Синтез пиримидиновых нуклеотидов у, ц, т
- •Биосинтез пуриновых оснований а, г
- •Синтез дезоксирибонуклеотидов
- •Контрольные вопросы
- •3. Матричные биосинтезы
- •3.1. Биосинтез нуклеиновых кислот
- •3.1.1. Биосинтез днк (репликация)
- •Синтез днк на матрице рнк
- •3.1.2. Биосинтез рнк
- •Синтез рнк на матрице рнк
- •3.2. Биосинтез белка
- •Свойства генетического кода
- •Подготовительная стадия синтеза белка
- •3.2.1. Трансляция
- •1. Инициация трансляции.
- •2. Элонгация трансляции.
- •3. Терминация трансляции.
- •3.2.2. Постсинтетическая модификация белка
- •Транспорт синтезированных белков через мембраны
- •3.2.3. Регуляция синтеза белка
- •3.3. Генная инженерия
- •3. Конструирование рекомбинантной днк:
- •4. Клонирование (размножение) рекомбинантной днк:
- •1. Трансдукция.
- •Генотерапия - лечение заболеваний с помощью генов. Существует два типа генотерапии.
- •Контрольные вопросы
- •4. Гормоны, номенклатура, классификация
- •Основные гормоны человека
- •Контрольные вопросы
- •5. Взаимосвязь процессов обмена веществ в организме
- •Связь между обменом белков и углеводов
- •Связь между обменом белков и липидов
- •Связь между обменом углеводов и липидов
- •Уровни регуляции гомеостаза
- •Изменения обмена веществ при голодании
- •Контрольные вопросы
- •6. Минеральный и водно-солевой обмен
- •6.1. Вода в организме человека
- •6.2. Солевой обмен
- •7. Биохимия почек. Роль почек в регуляции водно-солевого обмена
- •7.1. Экскреторная функция почек
- •7.2. Гомеостатическая функция почек
- •7.3. Метаболическая функция почек
- •7.4. Регуляция водно-солевого обмена и мочеобразования
- •Контрольные вопросы
- •8. Биохимия нервной ткани
- •8.1. Особенности метаболизма нервной ткани
- •8.2. Механизм проведения нервного импульса
- •Контрольные вопросы
- •9. Биохимия мышечной ткани
- •9.1. Химический состав мышечной ткани
- •Химический состав сердечной мышцы и гладкой мускулатуры
- •Источники энергии для мышечной работы
- •9.2. Механизм мышечного сокращения и его регуляция
- •9.3. Биохимические изменения в мышцах при патологии
- •Контрольные вопросы
- •10. Биохимия межклеточного матрикса
- •10.1. Строение межклеточного матрикса
- •1. Коллагены.
- •3. Неколлагеновые структурные гликопротеины.
- •10.2. Особенности метаболизма межклеточного матрикса Катаболизм белков межклеточного матрикса
- •Репарация повреждений межклеточного матрикса в норме
- •Биохимические изменения соединительной ткани при старении
- •Поражения соединительной ткани
- •11. Биохимия крови
- •11.1. Дыхательная функция крови. Буферная система крови
- •11.2. Система свертывания крови. Изменения при патологии
- •Контрольные вопросы
- •12. Биохимия печени
- •12.1. Основные функции печени
- •Роль печени в метаболизме углеводов
- •Роль печени в липидном обмене
- •Роль печени в обмене белков и аминокислот
- •12.2. Желчеобразование. Пигментный обмен. Виды желтух
- •Распад гемоглобина:
- •12.3. Детоксицирующая функция печени
- •Контрольные вопросы
- •13. Регуляция обмена кальция и фосфора
- •14. Биохимия костной ткани
- •Контрольные вопросы
- •II. Лабораторный практикум Работа 1. Обмен липидов
- •Контрольные вопросы
- •Работа 2. Фосфолипиды. Холестерин
- •4.1. Реакция Шиффа.
- •4.2. Реакция Сальковского.
- •4.3. Реакция Либермана – Бурхарда.
- •Контрольные вопросы
- •Работа 3. Переваривание белков. Определение кислот желудочного содержимого
- •Контрольные вопросы
- •Работа 4. Конечные продукты азотистого обмена
- •Контрольные вопросы
- •Работа 5. Гормоны
- •4. Качественные реакции на 11-дегидро-17-оксикортикостерон (кортизон).
- •4.1. Реакция с сернокислым фенилгидразином.
- •4.2. Реакция с реактивом Фелинга.
- •Контрольные вопросы
- •Работа 6. Минеральный и водно-солевой обмен
- •1.1. Определение рН слюны.
- •1.2. Определение фосфатов в слюне.
- •2.1. Качественное определение хлоридов в моче.
- •2.2. Открытие ионов кальция в моче.
- •2.3. Открытие фосфатов в моче.
- •Контрольные вопросы
- •Работа 7. Биохимия мочи
- •1. Определение рН мочи универсальной индикаторной бумагой.
- •2. Определение неорганических составных частей мочи.
- •2.1. Открытие хлоридов в моче.
- •2.2. Открытие фосфатов в моче.
- •2.3. Открытие кальция и магния в моче.
- •2.4. Открытие аммонийных солей в моче.
- •3. Органические составные части мочи.
- •3.1. Качественное обнаружение и количественное определение белка в моче.
- •3.1.1. Проба кипячением в слабокислой среде.
- •3.1.2. Проба кипячением в кислой среде в присутствии насыщенного раствора поваренной соли.
- •3.1.3. Проба Геллера.
- •3.1.4. Проба с сульфосалициловой кислотой.
- •3.1.5. Количественное определение белка в моче по методу разведения (метод Брандберг – Робертс - Стольникова).
- •3.2. Полуколичественный метод определения глюкозы и кетоновых тел в моче с помощью тест-полосок.
- •3.3. Обнаружение кровяных пигментов в моче кипячением со щелочью (проба Геллера).
- •Контрольные вопросы
- •Работа 8. Биохимия крови
- •1. Буферные свойства сыворотки крови
- •2. Количественное определение общего белка сыворотки крови по биуретовой реакции
- •3. Определение кальция в сыворотке крови по методу де Ваарда.
- •Контрольные вопросы
- •Работа 9. Обнаружение желчных пигментов в моче
- •Контрольные вопросы:
- •Работа 10. Биохимия костной и соединительной ткани
- •1. Получение вытяжки из костной ткани и зуба.
- •Контрольные вопросы
- •Литература
3.2. Биосинтез белка
Синтез белка тесно связан с понятием генетического кода.
Генетический код - свойственный всем живым организмам способ кодирования аминокислотной последовательности белков при помощи последовательности нуклеотидов.
Свойства генетического кода
1. Триплетность - единицей кода является сочетание трёх нуклеотидов (триплет, или кодон), всего 64 кодона, т.е. каждая аминокислота кодируется тремя нуклеотидами в мРНК.
2. Непрерывность - между триплетами нет знаков препинания, то есть информация считывается непрерывно.
3. Неперекрываемость - один и тот же нуклеотид не может входить одновременно в состав двух или более триплетов.
4. Однозначность (специфичность) - определённый кодон соответствует только одной аминокислоте (АУУ - изолейцин, УУУ - фенилаланин).
5. Вырожденность (избыточность) - одной и той же аминокислоте может соответствовать несколько кодонов (изолейцин - АУУ, АУЦ, АУА).
6. Универсальность - генетический код работает одинаково в организмах разного уровня сложности - от вирусов до человека.
Подготовительная стадия синтеза белка
Необходимо 20 аминокислот, 20 аминоацил-тРНК-синтетаз, более 20 тРНК, АТФ, ионы магния (II).
Аминокислота взаимодействует с АТФ с образованием аминоациладенилата, затем аминокислота с аминоациладенилата переносится на акцептирующий стебель тРНК:
R–CH(NH2)–COOH + АТФ R–CH(NH2)–COO–АМФ + PPi
аминоациладенилат
R–CH(NH2)–COO–АМФ + тРНК R–CH(NH2)–COO–тРНК + АМФ
Фермент – аминоацил-тРНК-синтетаза. Необходимо присутствие ионов Mg2+. Аминоацил-тРНК-синтетазы обладают абсолютной специфичностью: для каждой аминокислоты существует свой фермент.
Транспортная РНК (тРНК) обеспечивает связь между кодонами мРНК и аминокислотами будущей полипептидной цепи. Для каждой из 20 аминокислот существует не менее одной тРНК. Все виды тРНК содержат около 80 нуклеотидов и на двухмерном изображении имеют форму клеверного листа, а в пространстве - L-образную форму (рис. 3).
|
Рис. 3. Строение т-РНК. Акцепторный стебель – участок связывания аминокислот, содержит последовательность ЦЦА; Псевдоуридиловая петля – связывание аминоацил-тРНК с рибосомой; Дигидроуридиловая петля – сайт для узнавания аминоацил-тРНК-синтетазой; Антикодоновая петля – содержит антикодон, комплементарный кодону в мРНК и состоящий из 3 нуклеотидных остатков. Добавочная петля - назначение неизвестно. |
3.2.1. Трансляция
Непосредственный процесс синтеза белка называется трансляцией.
Трансляция - процесс реализации заключенной в мРНК генетической информации в аминокислотную последовательность полипептида.
Трансляция протекает в рибосомах.
Рибосомы состоят из двух субъединиц и являются нуклеопротеинами, состоящими из белка (65 % - у прокариот и 50 % - у эукариот) и рибосомальной РНК (рРНК). Рибосомы характеризуются по скорости седиментации в центрифужном поле в единицах Сведберга S: прокариоты - 70S, эукариоты - 80S. Соответственно, субъединицы эукариот - 60S и 40S, прокариот - 50S и 30S.
Выделяют 3 стадии трансляции.