*C. Пептидних;

D. Водневих;

E. Гідрофобних.

510. При денатурації відбувається руйнування зв’язків в молекулі білка, за винятком:

A. Водневих

B. Іонних

*C. Пептидних.

D. Гідрофобних

E. Сил Ван-дер-Вальса

511. Висолювання – це зворотнє осадження білків з розчину під дією:

A. Солей важких металів

B. Концентрованих мінеральних кислот

*C. Насичених та напівнасичених солей лужних та лужноземельних металів.

D. Алкалоїдів

E. Високої температури

512. Вибрати основні типи впорядкованості вторинної структури природних білків:

A. γ і α – спіраль;

*B. α – спіраль і β структура;

C. ∆ - і α – спіраль;

D. γ і ∆ - спіраль;

E. β і γ структури.

513. Із поданих варіантів виберіть групу в якій є лише глікопротеїни:

*Муцин, казеїноген;

Гемоглобі, меозин;

Церулоплазмін, каталаза;

Цитохром, білірубін;

Гістони, білівердин.

515. Вибрати вірну відповідь. Пептиди це:

Органічні сполуки, похідні вуглеводнів, що мають у своєму складі карбоксильну групу

Біоорганічні високомолекулярні сполуки, складної будови, побудовані із залишків α-L-амінокислот, що сполучені амідними (пептидними) зв’язками;

Сполуки, що мають циклічну будову молекули

*Біомолекули, що відрізняються від власне білків меншою молекулярною масою та фізико-хімічними характеристиками;

Похідні ароматичних вуглеводнів.

516. Осадження білків за допомогою концентрованої азотної чи сульфосаліцилової кислот застосовують в медицині з метою:

*Визначення білка в сечі

Розподілу амінокислот

Визначення білка в крові

Очищення білка від низькомолекулярних домішок

Отримання однорідної білкової фракції

517. До складу поліпептидного ланцюга білка входять:

β-D-амінокислоти;

γ-L-амінокислоти;

γ-D-амінокислоти;

β-D-амінокислоти;

*α-L-амінокислоти.

518 Ізоелектрична точка білка це:

Значення рН середовища, в якому сумарний електричний заряд білкової молекули = 0.

Значення рН середовища, в якому сумарний електричний заряд білкової молекули = 1.

Значення рН середовища, в якому сумарний електричний заряд білкової молекули = 2.

Значення рН середовища, в якому сумарний електричний заряд білкової молекули = 1.5.

Значення рН середовища, в якому сумарний електричний заряд білкової молекули = 10.

519. В ізоелектричній точці…..

А. Білок стає найбільш іонізованим;

*В. Білок є електронейтральним;

С. Молекула білка набуває позитивного заряду;

D. Розчинність білка найбільша;

Е. Білок рухливий в електричному полі.

520. Каталітична функція білків полягає у тому, що

Білки здійснюють імунний захист;

Білки скорочують м’язи;

Білки здійснюють міжклітинний транспорт біомолекул;

*Всі ферменти являються за своєю хімічною природою білками або комплексами білків з небілковими сполуками;

Білки входять до структури біомембран, складають основу цитоскелету.

521. Денатурація білків - це:

Втрата білками гідрофобних властивостей і набуття гідрофільних.

*Повна втрата білками нативних властивостей з порушенням їх структури.

Осадження солями лужних та лужноземельних металів.

Здатність до діалізу.

Здатність білків утворювати гелі.

522. Лікар призначив пацієнту аналіз білкових фракцій крові. В лабораторії був використаний метод електрофорезу. Яка властивість білків дає змогу застосовувати даний метод?

Здатність до набухання

Оптична активність

Високий онкотичний тиск

*Наявність електричного заряду

Висока в’язкість

523. Кислотні властивості білків зумовлені наявністю в молекулі білка:

Лужних амінокислот;

Гідрофобних амінокислот;

Гістонів – ядерних білків;

*Кислих амінокислот;

Нейтральних амінокислот.

524. Класифікація білків за походженням:

Білки плазми крові, печінки;

*Людські, мікробні, тваринні білки;

Глобулярні, фібрилярні білки;

Кислі, основні білки;

Альбуміни, глобуліни, гістони.

525. З біологічної рідини шляхом висолювання виділили білок, який буде використаний для лікування. Яким методом можна звільнити його від низькомолекулярних домішок?

Секвенацією

Денатурацією

Висолюванням

Електрофорезом

*Діалізом

526. Захисна функція розчинів білків від коагуляції електролітами полягає у тому, що:

Біли втрачають гідрофобні властивості і набувають гідрофільних.

Білки здатні втрачати нативні властивості з порушенням їх структури.

Білки здатні осаджюватися солями лужних та лужноземельних металів.

Білки здатні до діалізу.

*Білки здатні утворювати розчини і адсорбуватися на частинках гідрофобних золів.

527. Що є основою виконання білком специфічних біологічних функцій:

Наявність NH₂ групи;

Наявність подвійного зв’язку;

*Наявність просторової організації білка;

Наявність водневих зв’язків;

Наявність пептидних зв’язків.

528. Лужні властивості білків зумовлені наявністю в молекулі білка:

Кислих амінокислот;

Нейтральних амінокислот;

Пепсину;

*Лужних амінокислот;

Ароматичних амінокислот.

529. Класифікація білків за наявністю заряду та кислотності:

Білки плазми крові, печінки;

Людські, мікробні, тваринні;

Глобулярні, фібрилярні;

*Кислі, основні;

Альбуміни, глобуліни, гістони.

530. Для білків характерні властивості:

Низька молекулярна маса;

Не кристалізуються;

*Амфотерність;

Проходять через напівпроникні мембрани;

Висолювання солями важких металів.

531. Молекулярна маса білків коливається в межах:

1 – 500 Да;

500 – 1000 Да;

1000 – 5000 Да;

500 - 10000 Да;

*5000 - кілька мільйонів Да.

532. Молекулярна маса білків складає (Да:

*Від кількох тисяч до кількох мільйонів;

Від 100 – 300;

До 1000;

До 80;

Менше 1.

533. Білки за будовою поділяються:

*Глобулярні і фібрилярні;

Циклічні і ациклічні;

Ароматичні, насичені і ненасичені;

Важко і легкорозчинні;

Кислі і основні.

534. Структурна функція білків полягає у тому, що:

Білки здійснюють імунний захист;

Білки скорочують м’язи;

Білки здійснюють міжклітинний транспорт біомолекул;

Всі ферменти являються за своєю хімічною природою білками або комплексами білків з небілковими сполуками;

*Білки входять до структури біомембран, складають основу цитоскелету.

535. Молекули, які беруть участь у адгезії, тобто забезпечують фізичний контакт між клітинами, за хімічною природою є:

А. Хромопротеїнами;

*В. Протеогліканами;

С. Ліпопротеїнами;

D. Фосфопротеїнами;

Е. Фосфоліпідами.

536. Гідролізат виділеного з молока білка дає позитивні реакції: біуретову і з молібденовокислим амонієм. Який був виділений білок?

*А. Фосфопротеїн;

В. Металопротеїн;

С. Нуклеопротеїн;

D. Гліпопротеїн;

Е. Ліпопротеїн.

537. До складних білків належать:

А. Альбуміни, глобуліни, ліпопротеїни;

В. Протаміни, фосфатиди, хромопротеїни;

С. Гліцерофосфатиди, протеїнази, актоміозин;

D. Фібрин, металопротеїни, гангліозиди;

*Е. Нуклео-, фосфо-, ліпо-, гліко-, хромопротеїни.

537. Глікопротеїни складаються з білка та:

А. Цереброзидів;

*В. Вуглеводних компонентів;

С. Неорганічного фосфору;

D. Забарвлених речовин;

Е. Нуклеотидів.

539. Казеїноген - це білок класу:

А. Глікопротеїнів;

В. Хромопротеїнів;

*С. Фосфопротеїнів;

D. Нуклеопротеїнів;

Е. Ліпопротеїнів.

540. Нуклеопротеїни складаються з:

А. Нуклеозидів та простих білків;

*В. Нуклеїнових кислот та протамінів або гістонів;

С. Протамінів або гістонів та нуклеозидів;

D. Альбумінів і гістонів та пуринових основ;

Е. Простих білків та піримідинових основ.

541. Четвертинну структуру білка визначають методом:

А. Спектрополяриметрії;

В. Секвенації;

*С. Рентгеноструктурного аналізу;

D. Ультрацентрифугування;

Е. Іонообмінної хроматографії.

542. Гемоглобін - це білок:

А. Первинної структури;

В. Вторинної;

С. Третинної;

*D. Четвертинної;

Е. Пентапептид.

543. Вторину структуру білка визначають методом:

*А. Спектрополяриметрії;

В. Секвенації;

С. Рентгеноструктурного аналізу;

Д. Ультрацентрифугування;

Е. Іонообмінної хроматографії.

544. Методом Едмана можна визначити ... структуру:

*А. Первинної структури;

В. Вторинної;

С. Третинної;

D. Четвертинної;

Е. Пентапептид.

545. У розчині змінилося рН. Які зв’язки руйнуються в структурі молекули білка?

А. Ковалентні;

В. Пептидні;

*С. Гідрофобні;

D. Дисульфідні;

Е. Водневі.

546. Методом спектрополяриметрії можна визначати білки, що мають структуру: