2. Миоглобин

3. ферритин

4. казеин

5. хроматин

95. Какие связи могут возникать между белковым и липидным

компонентами в липопротеинах:

1. Гидрофобные

2. фосфодиэфирные

3. координационные

4. гликозидные

5. Ионные

96. Для оценки прочности связи между белковым и липидным

компонентами используется проба:

1. серебряная

2. Молиша

3. Троммера

4. Делямуре

5. молибденовая

97. Простетическая группа липопротеинов представлена:

1. углеводами

2. соединениями, растворимыми в воде 3. соединениями разнообразной химической природы, нерас-

творимыми в воде

4. ортофосфорной кислотой

5. липидами

98. Какие из перечисленных липид-белковых комплексов явля-

ются основными транспортными формами холестерина и его

эфиров в крови:

1. липопротеины низкой плотности

2. липопротеины очень низкой плотности

3. липопротеины высокой плотности

4. хиломикроны

5. протеолипиды

99. В состав липопротеинов входят следующие соединения:

1. гликозаминогликаны

2. триглицериды

3. фосфолипиды

4. мононуклеотиды

5. холестерин и его эфиры

100. Как изменяется липопротеидный спектр сыворотки крови

при атеросклеротическом поражении сосудов:

1. повышается содержание липопротеинов низкой плотности

2. снижается содержание липопротеинов низкой плотности

3. повышается содержание хиломикронов

4. снижается содержание липопротеинов высокой плотности

5. повышается содержание липопротеинов высокой плотности

Тема: «ФЕРМЕНТЫ И ВИТАМИНЫ»

Выберите один или несколько правильных ответов

1. Ферменты:

1. соединения белковой природы, регулирующие обмен ве-

ществ, изменяя экспрессию определенных генов

2. соединения белковой природы, осуществляющие ускорение

определенных реакций

3. соединения разнообразной химической природы, обеспечи-

вающие протекание биохимических процессов путем регу-

ляции метаболизма

4. не способны синтезироваться в организме и являются обя-

зательными компонентами пищи

5. являются катализаторами небелковой природы

2. Энергия активация – это:

1. часть энергии системы, которая затрачивается на соверше-

ние работы

2. часть энергии системы, которая теряется в форме тепла

3. часть энергии, которую необходимо сообщить веществу

для преодоления потенциального энергетического барьера

4. общая энергия системы

5. общее теплосодержание системы

3. Выберите положения, характеризующие сходство ферментов

и неорганических катализаторов:

1. не расходуются в результате реакции

2. ускоряют только термодинамически возможные реакции

3. обладают строгой специфичностью действия

4. легко регулируются

5. не изменяют состояния равновесия, катализируя как пря-

мую, так и обратную реакцию

4. В отличие от неорганических катализаторов ферменты:

1. ускоряют лишь термодинамически возможные реакции

2. обладают специфичностью

3. легко регулируются

4. работают в «мягких» условиях

5. не расходуются в результате реакции

5. Каталитическую эффективность ферментов определяют сле-

дующие факторы:

1. сближение и ориентация

2. специфичность и термолабильность

3. напряжение и деформация

4. кислотно-основной катализ 5. ковалентный катализ

6. Холофермент:

1. состоит только из белкового компонента

2. состоит из апофермента и кофактора

3. состоит из кофермента и простетической группы

4. является сложным белком

5. состоит из смеси аминокислот и ионов металлов

7. Кофермент:

1. стабилизирует пространственную структуру апофермента

2. определяет субстратную специфичность фермента

3. определяет каталитическую специфичность фермента

4. локализуется в каталитическом участке активного центра

фермента

5. локализуется в аллостерическом центре фермента

8. По химической природе кофермент является:

1. производным витаминов

2. ионом металлов

3. белком

4. аминокислотой

5. гемом

9. Апофермент:

1. участвует в специфическом связывании субстрата

2. определяет субстратную специфичность фермента

3. определяет каталитическую специфичность фермента

4. облегчает действие кофермента на субстрат

5. выступает в роли косубстрата в ферментативной реакции

10. В активном центре фермента обычно обнаруживают амино-

кислоты:

1. тирозин

2. аспартат

3. пролин

4. лизин

5. цистеин

11. В состав каталитического участка активного центра холо-

фермента входят:

1. аминокислоты

2. кофермент

3. субстрат

4. активатор

5. ингибитор

12. Субстратная специфичность фермента определяется:

1. строением кофермента

2. строением субстрата

3. витамином, входящим в состав кофермента

4. апоферментом

5. ионами металлов

13. Для отнесения соединения к субстратам определенного фер-

мента необходимо:

1. наличие в его молекуле макроэргической связи

2. наличие в его молекуле групп, вступающих во взаимодей-

ствие с аминокислотами контактного участка активного

центра

3. наличие в его молекуле связи, преобразуемой каталитиче-

ским участком активного центра

4. наличие в его молекуле групп, вступающих во взаимодей-

ствие с аминокислотами аллостерического центра

5. правильная ориентация преобразуемой связи по отноше-

нию к каталитическому участку активного центра

14. Скорость ферментативной реакции прямо пропорциональна:

1. концентрации фермента

2. концентрации субстрата

3. концентрации протонов водорода

4. концентрации ингибиторов

5. температуре реакции

15. Активность ферментов зависит от:

1. концентрации ферментов

2. концентрации субстратов

3. концентрации протонов водорода

4. концентрации активаторов и ингибиторов

5. температуры

16. Современный механизм действия ферментов включает сле-

дующие этапы:

1. образование фермент-субстратного комплекса

2. образование фермент-ингибиторного комплекса

3. образование активного фермент-субстратного комплекса

4. образование фермент-продуктного комплекса

5. диссоциация фермент-продуктного комплекса

17. Константа Михаэлиса:

1. численно равна концентрации субстрата, при которой ско-

рость реакции максимальна

2. численно равна концентрации субстрата, при которой ско-

рость реакции равняется половине максимальной

3. численно равна концентрации фермента, при которой ско-

рость реакции равняется половине максимальной

4. отражает сродство фермента к субстрату

5. отражает активность фермента в биологическом образце

18. В расшифровке механизма действия ферментов большую роль сыграли работы ученых:

1. Э. Фишера

2. Д. Кошланда

3. В. Генри

4. Л. Михаэлиса и М. Ментен

5. А.Я. Данилевского

19. Теория Э. Фишера гласит:

1. фермент подходит к субстрату как рука и перчатка

2. фермент подходит к субстрату как ключ к замку

3. субстрат и активный центр фермента заранее комплемен-

тарны друг другу

4. структура субстрата и активного центра заранее не имеют

пространственного соответствия

5. изменение структуры активного центра происходит под

влиянием субстрата

20. Выберите утверждения, правильно характеризующие теорию

индуцированного соответствия Д. Кошланда:

1. гласит, что активный центр фермента заранее комплемен-

тарен субстрату

2. гласит, что активный центр фермента становится компле-

ментарным субстрату в момент их взаимодействия

3. объясняет абсолютный тип субстратной специфичности

фермента

4. объясняет относительный тип субстратной специфичности

фермента

5. объясняет каталитическую специфичность фермента

21. Аллостерические ингибиторы:

1. вызывают необратимую денатурацию белка-фермента

2. блокируют каталитический участок активного центра фер-

мента

3. изменяют пространственную конфигурацию фермента и его

активного центра

4. блокируют контактный участок активного центра фермента

5. вызывают модификацию сульфгидрильных групп активно-

го центра фермента

22. Конкурентными ингибиторами ацетилхолинэстеразы явля-

ются:

1. трасилол

2. прозерин

3. калимин

4. диизопропилфторфосфат (ДФФ)

5. малонат

23. Специфическими необратимыми ингибиторами сериновых

протеаз являются:

1. прозерин

2. монойодацетат

3. пара-хлормеркурийбензоат

4. диизопропилфторфосфат

5. контрикал

24. Специфическими необратимыми ингибиторами тиоловых

ферментов являются:

1. соли ртути

2. пара-хлормеркурийбензоат

3. монойодацетат

4. диизопропилфторфосфат (ДФФ)

5. трасилол

25. К изостерическому типу ингибирования относятся:

1. конкурентное

2. субстратное

3. неконкурентное

4. бесконкурентное

5. специфическое необратимое

26. К аллостерическому типу ингибирования можно отнести:

1. конкурентное

2. неконкурентное

3. бесконкурентное

4. субстратное

5. ретроингибирование

27. При ретроингибировании:

1. конечный продукт мультиэнзимного комплекса является

конкурентным ингибитором каждого фермента комплекса

2. конечный продукт мультиэнзимного комплекса является

аллостерическим ингибитором первого специфического

фермента комплекса

3. конечный продукт мультиэнзимного комплекса, как прави-

ло, не имеет структурного сходства с исходным субстратом

4. конечный продукт мультиэнзимного комплекса, как прави-

ло, имеет структурное сходство с исходным субстратом

5. ингибирование осуществляется при присоединении инги-

битора к аминокислотным остаткам контактного участка

активного центра первого специфического фермента

28. К мультиэнзимам относятся:

1. тирозиназа

2. пируватдегидрогеназный комплекс

3. лактатдегидрогеназа 4. пальмитатсинтетаза

5. гексокиназа

29. Проферменты – это:

1. множественные молекулярные формы ферментов, катали-

зирующие одну и ту же реакцию, но обладающие различ-

ными кинетическими свойствами

2. биологически неактивные предшественники ферментов

3. комплекс ферментов, катализирующих многоступенчатое

превращение субстрата

4. ферменты, имеющие олигомерное строение, катализирую-

щие одну и ту же реакцию

5. ферменты, имеющие в своем составе небелковый компо-

нент

30. Активация проферментов осуществляется путем:

1. ограниченного протеолиза

2. изменения количества субстрата

3. изменения температуры

4. ковалентной модификации (фосфорилирования - дефосфо-

рилирования)

5. ассоциации-диссоциации ферментов-олигомеров

31. Изоферменты – это:

1. ферменты, состоящие из белкового и небелкового компо-

нента

2. группа ферментов, катализирующих отдельную реакцию

многостадийного процесса

3. формы одного фермента, которые катализируют одну и ту

же реакцию, но отличаются физико-химическими и кине-

тическими свойствами

4. физиологически неактивные предшественники ферментов,

которые превращаются в определенных условиях в актив-

ные ферменты

5. ферменты, состоящие из одной полипептидной цепи

32. Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

1. активный центр фермента – последовательность аминокис-

лот, принимающих непосредственное участие в связывании

и превращении субстрата

2. активный центр фермента – совокупность аминокислот,

принимающих непосредственное участие в связывании

субстрата и осуществлении каталитической реакции

3. в активном центре фермента условно выделяют субстрат-

связывающий и якорный участки

4. в активном центре фермента различают якорный и катали-

тический участки

5. каталитический участок активного центра фермента отве-

чает за специфическое связывание субстрата

33. Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

1. большинство ферментов проявляют максимальную актив-

ность при значениях рН, близких к нейтральным

2. все ферменты проявляют максимальную активность при

рН=7

3. все пептид-пептидогидролазы проявляют максимальную

активность при рН=1,5-2,0

4. все ферменты класса гидролаз проявляют максимальную

активность в щелочной среде

5. все ферменты проявляют максимальную активность при

рН, близком их изоэлектрической точке

34. Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

1. ацетилхолинэстераза является холоферментом, в активный

центр которого входит прозерин

2. ацетилхолинэстераза является простым белком, в активном

центре которого обнаруживается аминокислота серин

3. ацетилхолинэстераза катализирует реакцию гидролиза ней-

ромедиатора ацетилхолина

4. ингибиторы ацетилхолинэстеразы (прозерин) используются

при лечении некоторых форм мышечных парезов

5. конкурентным ингибитором ацетилхолинэстеразы является

диизопропилфторфосфат (ДФФ)

35. Выберите утверждения, правильно характеризующие основ-

ные особенности строения и функционирования аллостериче-

ских ферментов:

1. являются ключевыми ферментами в метаболических пре-

вращениях

2. имеют пространственно разделенные активный и аллосте-

рический центры

3. как правило, являются олигомерными белками

4. проявляют регуляторные свойства при диссоциации моле-

кулы на протомеры

5. при взаимодействии с субстратами или лигандами проис-

ходит кооперативное изменение структуры субъединиц

36. Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

1. первой фазой биокаталитической реакции является образо-

вание фермент-субстратного комплекса

2. значение константы Михаэлиса-Ментен отражает степень

сродства фермента к субстрату

3. вызывая денатурацию фермента, конкурентный ингибитор

резко уменьшает скорость ферментативной реакции 4. скорость ферментативной реакции определяется только

концентрацией фермента и не зависит от концентрации

субстрата

5. скорость ферментативной реакции зависит от концентра-

ции и активности фермента

37. Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

1. профермент – небелковая часть молекулы фермента

2. олигомеры – биологически неактивные предшественники

фермента

3. олигомеры состоят из нескольких субъединиц

4. ЛДГ1 является проферментом ЛДГ5

5. ЛДГ5 состоит из четырех субъединиц М-типа

38. Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

1. изоферменты являются неактивной формой фермента

2. аллостерический центр – центр регуляции активности фер-

мента

3. конкурентный ингибитор присоединяется к активному цен-

тру фермента и увеличивает его активность

4. неконкурентный ингибитор присоединяется к активному

центру фермента и снижает его активность

5. аллостерические ферменты являются олигомерами и состо-

ят из нескольких субъединиц

39. Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

1. энергия активации – энергия, необходимая для перехода

вещества в активное состояние

2. фермент снижает «кажущуюся» энергию активации, на-

правляя реакцию обходным путем

3. фермент может ускорять только термодинамически воз-

можную реакцию

4. фермент сдвигает равновесие обратимой реакции в ту или

иную сторону

5. большинство ферментов обладают термолабильностью

40. Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

1. ферменты класса лиаз катализируют реакции синтеза ве-

ществ за счет энергии гидролиза АТФ

2. по химической природе ферменты являются белками

3. аллостерические эффекторы взаимодействуют с аллостери-

ческим центром фермента, изменяя его активность

4. аллостерические ингибиторы повышают активность фер-

мента

5. лизосомы являются резервуаром для тканевых гидролаз,

осуществляющих внутриклеточное пищеварение

41. Выберите из нижеследующих утверждений правильные: 1. мультиэнзимы состоят из нескольких ферментов, осущест-

вляющих ступенчатое превращение субстрата

2. мультиэнзимы – множественные молекулярные формы

фермента, осуществляющие одну и ту же реакцию

3. ЛДГ1 и ЛДГ5 являются изоферментами

4. ЛДГ1 и ЛДГ5 имеют наибольшую активность в миокарде

5. проферменты состоят из нескольких ферментов, осуществ-

ляющих ступенчатое превращение субстрата

42. Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

1. ионы хлора активируют α-амилазу слюны

2. тирозиназа проявляет свою активность в присутствии ки-

слорода

3. каталаза относится к Cu2+-содержащим ферментам

4. каталаза осуществляет реакцию расщепления перекиси во-

дорода на кислород и воду

5. акцептором водорода в реакции, катализируемой каталазой,

является молекулярный кислород

43. Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

1. трипсиноген является проферментом трипсина

2. конкурентный ингибитор трипсина – трасилол – использу-

ется для лечения острого панкреатита

3. трипсиноген и химотрипсиноген являются изоферментами

4. трипсиноген и химотрипсиноген являются мультиэнзимами

5. трипсиноген и химотрипсиноген являются проферментами

трипсина и химотрипсина соответственно

44. Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

1. α-амилаза катализирует реакцию гидролиза 1,4-

гликозидных связей в молекулах полисахаридов

2. субстратом для действия α-амилазы слюны является саха-

роза

3. оптимум рН действия α-амилазы составляет 1,5-2,0

4. главными продуцентами α-амилазы в организме человека

являются слюнные и панкреатическая железы

5. активность α-амилазы в сыворотке крови и моче повышает-

ся при остром панкреатите

45. Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

1. каталаза и пероксидаза являются гемсодержащими фермен-

тами

2. каталаза и пероксидаза способствуют образованию переки-

си водорода в организме человека

3. каталаза и пероксидаза участвуют в разложении перекиси

водорода в тканях организма человека

4. пероксидаза использует в качестве акцептора электронов

молекулярный кислород

5. каталаза присутствует в различных клетках животных и

растений, но отсутствует у облигатных анаэробов

46. Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

1. лактатдегидрогеназа является гемопротеидом

2. лактатдегидрогеназа в качестве кофермента содержит

НАД+

3. ЛДГ4 и ЛДГ5 имеют наибольшую активность в миокарде

4. ЛДГ1 и ЛДГ2 активны только в присутствии кислорода

5. ЛДГ1 ингибируется высокими концентрациями пирувата

47. Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

1. аспартатаминотрансфераза (АСТ) имеет наибольшую ак-

тивность в миокардиоцитах

2. аспартатаминотрансфераза (АСТ) содержит в качестве не-

белкового компонента кокарбоксилазу

3. аланинаминотрансфераза (АЛТ) катализирует реакцию пе-

реноса аминогруппы с аланина на α-кетоглутарат

4. отношение АСТ/АЛТ, называемое коэффициентом де Рити-

са, снижается при вирусных гепатитах

5. отношение АСТ/АЛТ, называемое коэффициентом де Рити-

са, снижается при инфаркте миокарда

48. Современная классификация ферментов основана на:

1. химической природе ферментов

2. химической природе коферментов

3. химической природе субстратов

4. типу катализируемой реакции

5. пространственной структуре апоферментов

49. Ферменты, катализирующие реакции межмолекулярного пе-

реноса водорода (электронов и протонов) относятся к классу:

1. оксидоредуктаз

2. трансфераз

3. лиаз

4. изомераз

5. лигаз

50. Ферменты, катализирующие реакции внутримолекулярного

переноса различных групп, относятся к классу:

1. оксидоредуктаз

2. трансфераз

3. гидролаз

4. лиаз

5. изомераз

51. Какие из перечисленных ферментов относятся к классу окси-

доредуктаз:

1. α-амилаза

2. каталаза

3. липаза

4. глутатионпероксидаза

5. фенилаланин-4-монооксигеназа

52. Какие из перечисленных ферментов относятся к классу гид-

ролаз:

1. липаза

2. ацетилхолинэстераза

3. каталаза

4. лактатдегидрогеназа

5. гексокиназа

53. Какие из перечисленных ферментов относятся к классу

трансфераз:

1. α-амилаза

2. каталаза

3. аланинаминотрансфераза

4. гексокиназа

5. ацетилхолинэстераза

54. α-амилаза относится к классу:

1. оксидоредуктаз

2. трансфераз

3. гидролаз

4. лиаз

5. лигаз

55. α-амилаза катализирует реакцию:

1. гидролиза β-1,2-гликозидных связей в молекулах дисахари-

дов

2. гидролиза α-1,4-гликозидных связей в молекулах полисаха-

ридов

3. гидролиза α-1,4-гликозидных связей в молекулах дисахари-

дов

4. гидролиза α-1,6-гликозидных связей в молекулах полисаха-

ридов

5. гидролиза β-1,4-гликозидных связей в молекулах полисаха-

ридов

56. Какие из перечисленных соединений являются субстратами

для α-амилазы:

1. пероксид водорода

2. сахароза

3. крахмал

4. декстрины

5. гликоген

57. Гидролитическое расщепление крахмала катализируется:

1. каталазой

2. пероксидазой

3. сахаразой

4. липазой

5. α-амилазой

58. Оценка каталитического действия α-амилазы на крахмал

проводится с помощью:

1. биуретовой реакции

2. реакции Троммера

3. реакции с раствором йода

4. бензидиновой пробы

5. реакции Милона

59. Присутствие пероксидазы в крови обнаруживают:

1. реакцией Троммера

2. бензидиновой пробой

3. реакцией серебряного зеркала

4. реакцией с раствором йода

5. гваяковой пробой

60. Какова биологическая роль каталазы:

1. участвует в обезвреживании перекиси водорода

2. снабжает ткани кислородом

3. предохраняет липиды мембран от перекисного окисления

4. участвует в расщеплении тканевых белков

5. участвует в расщеплении полисахаридов в ЖКТ

61. Каталаза катализирует:

1. окислительно-восстановительную реакцию

2. реакцию окисления пероксида водорода пероксидом водо-

рода

3. реакцию окисления пероксида водорода молекулярным ки-

слородом

4. реакцию разложения перекиси водорода до молекулярного

кислорода и воды

5. реакцию гидроксилирования фенилаланина

62. К какому подклассу оксидоредуктаз относится каталаза:

1. анаэробным дегидрогеназам

2. аэробным дегидрогеназам

3. оксидазам

4. оксигеназам

5. гидропероксидазам

63. Тирозиназа относится к: 1. анаэробным дегидрогеназам

2. оксидазам

3. аэробным дегидрогеназам

4. оксидоредуктазам

5. трансферазам

64. Тирозиназа является:

1. геминовым ферментом

2. Cu2+-зависимым ферментом

3. Fe2+-зависимым ферментом

4. НАД+-зависимым ферментом

5. флавопротеином

65. Выберите утверждения, правильно характеризующие цито-

хромы:

1. в качестве небелкового компонента содержат ионы Fe2+

2. в качестве небелкового компонента содержат геминовую

группу

3. относятся к классу гидролаз

4. относятся к классу оксидоредуктаз

5. участвуют в переносе электронов в дыхательной цепи

66. К антивитаминам относятся:

1. структурные аналоги витаминов, обладающие витаминной

активностью

2. структурные аналоги витаминов, предотвращающие их

функционирование

3. ферменты, катализирующие превращение витамина в ак-

тивную форму

4. ферменты, инактивирующие витамины

5. вещества, предотвращающие усвоение витаминов

67. К антивитаминам К относятся:

1. викасол

2. дикумарол

3. метатрексат

4. варфарин

5. изониазид

68. К антиксерофтальмическим витаминам относят:

1. тиамин

2. холекальциферол

3. филлохинон

4. токоферол

5. ретинол

69. Антигеморрагическим действием обладают:

1. менахинон

2. убихинон 3. филлохинон

4. викасол

5. дикумарол

70. Какие из перечисленных витаминов входят в состав фермен-

тов-оксидоредуктаз:

1. пиридоксин

2. фолиевая кислота

3. никотинамид

4. рибофлавин

5. аскорбиновая кислота

71. В реакциях метилирования принимают участие витамины:

1. биотин

2. тиамин

3. кобаламин

4. фолиевая кислота

5. рибофлавин

72. В состав родопсина колбочек входит:

1. рибофлавин

2. ретиналь

3. токоферол

4. ретинол

5. ретиноевая кислота

73. В состав коэнзима А входит витамин:

1. фолиевая кислота

2. пантотеновая кислота

3. пангамовая кислота

4. аскорбиновая кислота

5. никотиновая кислота

74. Витамин В1 входит в состав:

1. коэнзима А

2. тетрагидрофолата

3. тиаминпирофосфата

4. кокарбоксилазы

5. метилкобаламина

75. Витамин В5 входит в состав:

1. коэнзима А

2. флавинадениндинуклеотида

3. пиридоксальфосфата

4. никотинамидадениндинуклеотида

5. никотинамидадениндинуклеотидфосфата

76. Витамин В6 входит в состав:

1. флавинадениндинуклеотида

2. пиридоксальфосфата 3. пиридоксаминфосфата

4. тиаминпирофосфата

5. тетрагидрофолата

77. Витамин В9 входит в состав:

1. тетрагидрофолата

2. коэнзима А

3. пиридоксальфосфата

4. тиаминпирофосфата

5. флавинмононуклеотида

78. Витамин В2 входит в состав следующих коферментов:

1. пиридоксальфосфата

2. биоцитина

3. кокарбоксилазы

4. никотинамидадениндинуклеотида

5. флавинадениндинуклеотида

79. Активной формой витамина D3 является:

1. эргостерин

2. 7-дегидрохолестерин

3. холекальциферол

4. 1,25-дигидроксихолекальциферол

5. кальцитриол

80. К витаминам-антиоксидантам относятся:

1. фолиевая кислота

2. аскорбиновая кислота ,

3. ретинол

4. пантотеновая кислота

5. токоферол

81. Какие из перечисленных незаменимых факторов питания яв-

ляются предшественниками в синтезе простагландинов и

других эйкозаноидов:

1. токоферол

2. кальциферол

3. арахидоновая кислота

4. филлохинон

5. фолиевая кислота

82. В реакциях карбоксилирования принимает участие активная

форма витамина:

1. аскорбиновой кислоты

2. биотина

3. рибофлавина

4. пантотеновой кислоты

5. фолиевой кислоты

83. В составе каких ферментных систем в качестве коферментов

одновременно обнаруживаются тиаминпирофосфат, липоа-

мид, HSKoA, ФАД и НАД+:

1. пальмитатсинтетазы

2. лактатдегидрогеназы

3. пируватдегидрогеназного комплекса

4. каталазы

5. α-кетоглутаратдегидрогеназного комплекса

84. В состав каких из перечисленных ферментов входит пири-

доксальфосфат:

1. пируватдегидрогеназы

2. аспартатаминотрансферазы

3. транскетолазы

4. глутаматдегидрогеназы

5. глутаматдекарбоксилазы

85. В состав каких из перечисленных ферментов входит кокар-

боксилаза:

1. аланинаминотрансферазы

2. транскетолазы

3. пируватдегидрогеназного комплекса

4. глутаматдекарбоксилазы

5. пируватдекарбоксилазы

86. Биологическая роль аскорбиновой кислоты сводится:

1. к участию в синтезе протромбина

2. к участию в гидроксилировании пролина и лизина в синтезе

коллагена

3. к предотвращению перекисного окисления липидов

4. к участию в реакциях декарбоксилирования аминокислот

5. к участию в биосинтезе стероидных гормонов

87. Биологическая роль витамина D сводится:

1. к участию в свертывании крови

2. к регуляции водно-солевого обмена

3. к регуляции фосфорно-кальциевого обмена

4. к участию в регуляции перекисного окисления липидов

5. к участию в свето- и цветовосприятии

88. В каких из перечисленных процессов принимает участие ре-

тинол и его производные:

1. в процессе световосприятия

2. в регуляции роста и дифференцировки эпителиальных кле-

ток кожи и слизистых оболочек

3. в регуляции обмена кальция и фосфатов

4. в свертывании крови 5. в реакциях γ-карбоксилирования глутамата в молекуле про-

тромбина

89. К развитию мегалобластной анемии приводят:

1. недостаточность аскорбиновой кислоты

2. недостаточность фолиевой кислоты

3. недостаточность кобаламина

4. недостаточность внутреннего фактора Касла

5. недостаточность пиридоксина

90. Основными признаками Е-витаминной недостаточности яв-

ляются:

1. гемолитическая анемия

2. мышечная дистрофия

3. ранние выкидыши

4. атрофия семенников

5. сумеречная слепота

91. Основными признаками D-витаминной недостаточности яв-

ляются:

1. сумеречная слепота

2. бесплодие

3. остеомаляция

4. полиневриты

5. мегалобластная анемия

92. Основными признаками К-витаминной недостаточности яв-

ляются:

1. снижение мышечного тонуса

2. повышенная кровоточивость

3. фолликулярный гиперкератоз;

4. склонность к развитию атеросклероза

5. склонность к тромбозам

93. Основными признаками РР-авитаминоза являются:

1. деменция

2. нарушение водно-солевого баланса

3. диарея

4. фотодерматиты

5. нарушение деятельности сердечно-сосудистой системы

94. Основными признаками С-авитаминоза являются:

1. геморрагии

2. остеопороз

3. кровоточивость десен

4. кератомаляция

5. выпадение зубов

95. Основными признаками В1-авитаминоза являются:

1. воспаление нервных стволов 2. дискоординация движений

3. параличи

4. геморрагии

5. нарушение деятельности сердечно-сосудистой системы

96. Основными признаками В2-витаминной недостаточности яв-

ляются:

1. себорея

2. полиневриты

3. трещины в уголках губ (хейлоз)

4. светобоязнь

5. конъюктивит

97. Основными признаками В3-витаминной недостаточности яв-

ляются:

1. нарушение водно-солевого обмена

2. конъюктивит

3. дерматит

4. онемение пальцев конечностей

5. выпадение и поседение волос

98. К развитию основных признаков пеллагры приводит недос-

таточность:

1. ниацина

2. фолацина

3. рибофлавина

4. аскорбиновой кислоты

5. филлохинона

99. К развитию остеопороза у взрослых могут приводить:

1. недостаточное поступление витамина К

2. недостаточное поступление витамина Е

3. недостаточное поступление витамина D

4. недостаточное образование витамина D3 в коже

5. нарушение образования кальцитриола при заболеваниях

печени и почек

100. В каких продуктах содержится наибольшее количество ви-

тамина Е:

1. подсолнечное масло

2. оливковое масло

3. картофель

4. желток яиц

5. сливочное масло