Тема: химия, свойства функции простых и сложных белков

Выберите один или несколько правильных ответов

1. Белками называются:

1. полимеры, состоящие из α-L-аминокислот, связанных

сложноэфирными связями

2. полимеры, состоящие из α-L-аминокислот, связанных пеп-

тидными связями

3. полимеры, состоящие из мононуклеотидов, связанных

фосфодиэфирными связями

4. низкомолекулярные соединения, состоящие из α-L-

аминокислот, связанных пептидными связями

5. полимеры, состоящие из α-L-аминокислот, связанных гли-

козидными связями

2. Какие из перечисленных соединений относятся к белкам:

1. коллаген

2. миоглобин

3. глутатион

4. инсулин

5. вазопрессин

3. Какие из перечисленных белков относятся к защитным:

1. трансферрин

2. иммуноглобулин

3. протромбин

4. фибриноген

5. инсулин

4. Какие из перечисленных белков относятся к транспортным:

1. альбумин

2. церулоплазмин

3. транскортин

4. гемоглобин

5. иммуноглобулин

5. К структурным белкам организма человека относят:

1. трансферрин

2. коллаген

3. инсулин

4. эластин

5. актин

6. К сократительным белкам организма человека относятся:

1. актин

2. кератин 3. гемоглобин

4. миозин

5. протромбин

7. К регуляторным белкам организма человека относят:

1. церулоплазмин

2. инсулин

3. цитокины

4. гемоглобин

5. фибриноген

8. Под первичной структурой белка понимают:

1. способ укладки молекулы белка в пространстве

2. линейную последовательность аминокислот в молекуле

белка

3. ассоциацию нескольких полипептидных цепей с образова-

нием функционально активного белка

4. способ взаимодействия молекулы белка с небелковыми

компонентами

5. способ взаимодействия молекулы белка с другими белко-

выми молекулами

9. Под вторичной структурой белка понимают:

1. линейную последовательность аминокислот в полипептид-

ной цепи

2. пространственное расположение молекулы белка по отно-

шению к другим белковым молекулам

3. Пространственное расположение атомов главной цепи мо-

лекулы белка на отдельных ее участках

4. пространственную структуру, образующуюся за счет взаи-

модействия между радикалами аминокислот, располагаю-

щихся на значительном расстоянии друг от друга

5. пространственное размещение взаимодействующих между

собой субъединиц, образованных отдельными полипептид-

ными цепями

10. Ассоциация нескольких полипептидных цепей с образовани-

ем функционально активной молекулы белка называется:

1. первичной структурой

2. вторичной структурой

3. третичной структурой

4. четвертичной структурой

5. олигомерной структурой

11. Какие разновидности вторичной структуры встречаются в

белках:

1. α-спираль

2. β-складчатая структура 3. аморфный клубок

4. коллагеновая спираль

5. β-спираль

12. В формировании вторичной структуры белка участвуют:

1. межпептидные водородные связи

2. водородные связи между гидрофильными радикалами ами-

нокислот

3. дисульфидные связи

4. гидрофобные взаимодействия между радикалами гидро-

фобных аминокислот

5. ионные связи

13. В формировании третичной структуры белков принимают

участие:

1. межпептидные водородные связи

2. ионные связи

3. водородные связи между радикалами аминокислот

4. гидрофобные взаимодействия

5. дисульфидные связи

14. В формировании четвертичной структуры белка участвуют:

1. пептидные связи

2. дисульфидные связи

3. сложноэфирные связи

4. гидрофобные взаимодействия

5. водородные связи между радикалами полярных незаряжен-

ных аминокислот

15. Какие из перечисленных белков не имеют четвертичной

структуры:

1. гемоглобин

2. миоглобин

3. каталаза

4. инсулин

5. лактатдегидрогеназа

16. Между радикалами каких из перечисленных пар аминокис-

лот в нейтральной среде могут возникнуть водородные связи:

1. глутамата и серина

2. серина и аланина

3. глутамата и лизина

4. аспарагина и тирозина

5. треонина и цистеина

17. Между радикалами каких из перечисленных пар аминокис-

лот в нейтральной среде могут возникнуть ионные связи:

1. аспарагин и лизин

2. аспартат и аргинин 3. глутамат и фенилаланин

4. глутамат и лизин

5. фенилаланин и аланин

18. Между радикалами каких из перечисленных пар аминокис-

лот могут возникнуть дисульфидные связи:

1. серин и серин

2. цистеин и серин

3. цистеин и цистеин

4. цистеин и метионин

5. метионин и метионин

19. Какие типы связей могут возникнуть между радикалами

аминокислот глутамата и тирозина:

1. псевдопептидные

2. ионные

3. водородные

4. гидрофобные

5. дисульфидные

20. Какие типы связей могут образоваться между радикалами

аминокислот лейцина и валина:

1. дисульфидные

2. ионные

3. гидрофобные

4. пептидные

5. водородные

21. Денатурацией называется:

1. процесс гидролитического распада молекулы белка

2. процесс негидролитического разрушения структуры белко-

вой молекулы

3. процесс сворачивания полипептидной цепи в функцио-

нально активную молекулу

4. утрата молекулой белка нативной конформации

5. переход молекулы белка в растворимое состояние

22. При денатурации:

1. пространственная структура белковой молекулы сохраняет-

ся

2. пространственная структура белковой молекулы нарушает-

ся

3. первичная структура белковой молекулы нарушается

4. белок сохраняет биологическую активность

5. биологическая активность белка утрачивается

23. Сворачивание молекулы белка с образованием нативной мо-

лекулы после действия денатурирующих агентов называется:

1. денатурацией 2. ренативацией

3. ионизацией

4. экстракцией

5. рефолдингом

24. Необратимое осаждение белков из растворов вызывается дей-

ствием:

1. концентрированной азотной кислоты

2. растворов солей тяжелых металлов

3. растворов солей щелочных и щелочно-земельных металлов

4. танина

5. трихлоруксусной кислоты

25. Какие из перечисленных реакций осаждения белка относятся

к обратимым:

1. осаждение танином

2. осаждение ацетоном при низкой температуре

3. осаждение сульфосалициловой кислотой

4. осаждение сернокислой медью

5. осаждение сернокислым аммонием

26. С помощью каких качественных реакций можно обнаружить

белок в моче:

1. Молиша

2. Хеллера;

3. с сульфосалициловой кислотой

4. биуретовой

5. Адамкевича

27. Растворимость белка в воде определяется:

1. величиной заряда

2. рН среды

3. наличием гидратной оболочки

4. наличием небелкового компонента

5. формой белковой молекулы

28. Осаждение белка из растворов происходит под действием:

1. дегидратирующих факторов

2. факторов, способствующих повышению заряда белковой

молекулы;

3. денатурирующих факторов

4. факторов, способствующих нейтрализации заряда белковой

молекулы

5. факторов, повышающих коллоидную устойчивость белков

29. Для выделения белков из растворов методом высаливания

используют:

1. высококонцентрированные растворы сульфата аммония

2. высококонцентрированные растворы сульфата магния 3. высококонцентрированные растворы хлорида натрия

4. высококонцентрированные растворы хлорида кальция

5. высококонцентрированные растворы сульфата меди

30. Для экстракции белков из гомогенатов тканей используются:

1. 5% раствор хлорида натрия

2. вода

3. 5% раствор сернокислой меди

4. насыщенный раствор сульфата аммония

5. толуол

31. Изоэлектрической точкой белка называется:

1. значение рН среды, при котором заряд белковой молекулы

равен нулю

2. значение рН среды, при котором белковая молекула нахо-

дится в виде катиона

3. значение рН среды, при котором белковая молекула нахо-

дится в виде аниона

4. значение рН среды, при котором в молекуле белка количе-

ство положительно заряженных групп равно количеству

отрицательно заряженных групп

5. значение рН среды, при котором в молекуле белка сумма

положительно и отрицательно заряженных групп положи-

тельна

32. Заряд белковой молекулы зависит от:

1. наличия гидрофобных аминокислот

2. рН среды

3. наличия способных к диссоциации групп (амино-, карбок-

си- гуанидиновых, имидазольных) в радикалах аминокис-

лот

4. наличия α-амино- и α-карбоксигрупп в главной цепи моле-

кулы

5. присутствия электролитов

33. Для растворов белков характерны следующие физико-

химические свойства:

1. высокая вязкость

2. опалесценция

3. высокая скорость диффузии

4. неспособность проникать через полупроницаемую мембра-

ну

5. способность проникать через полупроницаемую мембрану

34. Диализ представляет собой:

1. метод очистки белка от низкомолекулярных примесей, ос-

нованный на способности белка проходить через полупро-

ницаемую мембрану 2. метод фракционирования белковых смесей на индивиду-

альные компоненты, основанный на различии их молеку-

лярных масс

3. метод фракционирования белковых смесей на индивиду-

альные компоненты, основанный на различии зарядов

4. метод фракционирования аминокислот, основанный на раз-

личии их растворимости в воде и органических растворите-

лях

5. метод очистки белков от низкомолекулярных примесей, ос-

нованный на неспособности белка проходить через полу-

проницаемую мембрану

35. Для разделения белковых смесей на индивидуальные компо-

ненты используются следующие физико-химические методы:

1. распределительная хроматография

2. гель-хроматография

3. электрофорез

4. диализ

5. ионообменная хроматография

36. Какие из перечисленных методов используются для разделе-

ния белков, имеющих различные значения изоэлектрической

точки:

1. гель-фильтрация

2. ионообменная хроматография

3. электрофорез

4. аффинная хроматография

5. распределительная хроматография

37. Какие из аминокислот преобладают в белке с изоэлектриче-

ской точкой 6,9:

1. глутаминовая кислота

2. аргинин

3. лизин

4. аспарагиновая кислота

5. гистидин

38. Изоэлектрическая точка белка 4,7. Какие из перечисленных

аминокислот преобладают в белке:

1. глутамат

2. аспартат

3. лизин

4. гистидин

5. аспарагин

39. Изоэлектрическая точка белка 9,5. Какие из перечисленных

аминокислот преобладают в данном белке:

1. кислые 2. основные

3. нейтральные полярные

4. серосодержащие

5. циклические

40. Какие из перечисленных методов используются для разделе-

ния смеси аминокислот:

1. диализ

2. ультрацентрифугирование

3. гель-фильтрация

4. распределительная хроматография

5. аффинная хроматография

41. Какие из перечисленных цветных реакций будут положи-

тельны с раствором, содержащим пентапептид арг-фен-гли-

мет-цис:

1. биуретовая

2. нингидриновая

3. Сакагучи

4. ксантопротеиновая

5. Миллона

42. Какие из перечисленных цветных реакций будут положи-

тельны с гидролизатом пентапептида арг-фен-гли-мет-цис:

1. биуретовая

2. нингидриновая

3. Сакагучи

4. ксантопротеиновая

5. Фоля

43. С растворами каких из перечисленных веществ будет поло-

жительна нингидриновая реакция:

1. желатина

2. циклопептида циклоспорина

3. миоглобина

4. мочевины

5. альбумина

44. С помощью какой цветной реакции можно обнаружить при-

сутствие лабильно связанной серы в молекулах белков и се-

росодержащих аминокислот:

1. Адамкевича

2. Сакагучи

3. Фоля

4. Молиша

5. Милона

45. Ксантопротеиновая реакция будет положительной с раство-

ром, содержащим:

1. аминокислоту фенилаланин

2. желатин

3. аминокислоту триптофан

4. аминокислоту цистеин

5. овальбумин

46. Какие из перечисленных цветных реакций будут резко поло-

жительными с сывороткой крови больных фенилкетонурией:

1. биуретовая

2. ксантопротеиновая

3. Миллона

4. Адамкевича

5. Сакагучи

47. Какие качественные реакции будут положительны с раство-

ром, содержащим белок казеин:

1. биуретовая

2. Молиша

3. молибденовая

4. серебряная

5. Троммера

48. Какие качественные реакции будут положительны с раство-

ром, содержащим белок трансферрин:

1. биуретовая

2. Троммера

3. Молиша

4. молибденовая

5. серебряная

49. Какие цветные реакции будут положительны при полном

гидролизе гликопротеидов:

1. биуретовая

2. нингидриновая

3. Молиша

4. Троммера

5. молибденовая

50. Какие качественные реакции будут положительны с раство-

ром, содержащим гидролизат ДНК:

1. биуретовая

2. нингидриновая

3. молибденовая

4. Молиша

5. серебряная

51. С помощью каких качественных реакций можно обнаружить

различия в гидролизате казеина и дрожжей:

1. биуретовой

2. нингидриновой

3. Молиша

4. молибденовой

5. Троммера

52. Белки, имеющие различия в строении и физико-химических

свойствах, но выполняющие одинаковые функции, называ-

ют:

1. изомерами

2. изобелками

3. сложными белками

4. простыми белками

5. протомерами

53. Какие биологические функции выполняют сывороточные

белки:

1. транспортную

2. защитную

3. сократительную

4. рецепторную

5. энергетическую

54. Биологическая роль сывороточного альбумина сводится к:

1. поддержанию онкотического давления крови

2. обеспечению иммунного ответа организма на внедрение

чужеродных агентов

3. связыванию ионов Са2+ и участию в поддержании соотно-

шения ионизированного и связанного кальция

4. транспорту гидрофобных соединений (билирубина, жирных

кислот, лекарств и т.д.)

5. регуляции уровня гликемии

55. Какие из перечисленных белков плазмы крови относятся к

реактантам острой фазы:

1. С-реактивный белок