Свойства белков

Молекулярная масса белков колеблется в широких пределах – от десятков тысяч до миллионов единиц (10⁴ - 10⁷).

Белки существуют в различных агрегатных состояниях: известны твердые аморфные или кристаллические, а также вазелино- или маслоподобного вида белки.

Все белки нерастворимы в безводном спирте и других органических растворителях. Многие белки растворяются в воде и разбавленных растворах солей, образуя при этом коллоидные растворы.

Белковые растворы амфотерны. Различие в количестве кислотных и основных групп в молекуле белка и степени ионизации этих групп приводит к тому, что у белков преобладают кислотные или основные свойства. Белки, как и аминокислоты, имеют изоэлектрическую точку.

Для белков характерно явление денатурации, то есть разрушение связей, обуславливающих вторичную, третичную и четвертичную структуры под влиянием различных воздействий. Незатронутой остается лишь первичная структура. Денатурация происходит при повышении температуры, изменении рН среды, облучении УФ-лучами, добавлении некоторых растворителей. В зависимости от степени разрушения структуры и от природы белка денатурация может быть обратимой (то есть после снятия воздействия структура восстанавливается) или необратимой.

Наиболее характерными качественными реакциями на белки являются:

1. биуретовая реакция – появление фиолетового окрашивания при обработке солями меди в щелочной среде (ее дают все белки);

2. ксантопротеиновая реакция – появление при действии концентрированной азотной кислоты желтого окрашивания, переходящего при действии аммиака в оранжевое (ее дают белки, содержащие ароматические аминокислоты);

3. реакция Миллона – кипячение белка с раствором нитрата ртути в смеси азотной и азотистой кислот приводит к выпадению красно-коричневого осадка (реакция на тирозин);

4. нингидринная реакция – появление синего окрашивания при кипячении с водным раствором нингидрина (на все белки).

Распад белков

Белки – это основной строительный материал различных биологических структур клеток организма, поэтому обмен белков имеет первостепенную роль в их разрушении и новообразовании.

У здорового человека за сутки обновляется 1-2% общего количества белков тела. Период полураспада белков в мышцах и коже – 80 дней, в мозгу – 180 дней, в сыворотке крови и печени – 10 дней, у некоторых белков – гормонов – часы и минуты.

Главным путем распада белков в организме является ферментативный гидролиз – протеолиз. Протеолитические ферменты локализованы в лизосомах и в цитозоле клеток. Распад клеточных белков приводит к образованию аминокислот, которые используются в этой же клетке или выделяются из нее в кровь.

В желудочно-кишечном тракте локализованы протеолитические ферменты различной специфичности. В желудочном соке находится пепсин, который быстро гидролизует в белках пептидные связи, образованные карбоксильными группами, прежде всего ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина, триптофана).

Протеолиз в кишечнике обеспечивают трипсин, химотрипсин, дипептидазы и другие, которые участвуют в более глубоком гидролизе белков по сравнению с гидролизом в желудке.

Кроме того, слизистая кишечника содержит группу аминопептидаз, которые при действии на полипептидные цепи поочередно высвобождают N-концевые аминокислоты.

На скорость гидролиза белков пищи указывает то, что через 15 минут после приема человеком белка, содержащего меченые по азоту (¹⁵N) аминокислоты, изотоп ¹⁵N обнаруживается в крови. Максимальная концентрация аминокислот достигается через 30-50 минут после приема белка с пищей.

Всасывание аминокислот происходит в основном в тонком кишечнике, где функционируют специфические системы транспорта аминокислот. Кровотоком аминокислоты транспортируются во все ткани и органы.