8.Структура белков. Связи характерные для третичной и четвертичной структуры

Структурная организация белков.

1. Первичная структура - определяется последовательностью аминокислот в пептидной цепочке, стабилизируется ковалентными пептидными связями (инсулин, пепсин, химотрипсин).

2. Вторичная структура - пространственная структура белка. Это либо -спираль, либо -складчатость. Создаются водородные связи.

3. Третичная структура - глобулярные и фибриллярные белки. Стабилизируют водородные связи, электростатические силы (СОО-, NН3+), гидрофобные силы, сульфидные мостики, определяются первичной структурой. Глобулярные белки - все ферменты, гемоглобин, миоглобин. Фибриллярные белки - коллаген, миозин, актин.

4. Четвертичная структура - имеется только у некоторых белков. Такие белки построены из нескольких пептидов. Каждый пептид имеет свою первичную, вторичную, третичную структуру, называются протомерами. Несколько протомеров соединяются вместе в одну молекулу. Один протомер не функционирует как белок, а только в соединении с другими протомерами.

Третичная структура

Под третичной структурой понимают — общее расположение в пространстве составляющих молекул одной или нескольких полипептидных цепей, соединенных ковалентными связями.

Третичная структура формируется в результате нековалентных взаимодействий (электростатические, ионные, силы Ван-дер-Ваальса и др.) боковых радикалов, обрамляющих -спирали и -складки, и непериодических фрагментов полипептидной цепи. Среди связей, удерживающих третичную структуру, следует отметить:

а) дисульфидный мостик (–S–S–) между двумя остатками цистеина;

б) сложноэфирный мостик (между карбоксильной группой и гидроксильной группой);

в) солевой мостик (между карбоксильной группой и аминогруппой);

г) водородные связи между группами -СО - и -NH-;

Третичной структурой объясняется специфичность белковой молекулы, ее биологическая активность.

Четвертичная структура

У большинства белков пространственная организация заканчивается третичной структурой, но для некоторых белков с молекулярной массой больше 50-100 тысяч, построенных из несколько полипептидных цепей характерна четвертичная.

Сущность такой структуры в объединении несколько полимерных цепей были в единый комплекс. Такой комплекс также рассматривается как белок, состоящий из нескольких субъединиц. Белки, состоящие из нескольких субъединиц, широко распространены в природе (гемоглобин, вирус табачной мозаики, фосфорилаза, РНК-полимераза). Субъединицы принято обозначать греческими буквами (так у гемоглобина имеется по две  и  субъединицы). Наличие нескольких субъединиц важно в функциональном отношении — оно увеличивает степень насыщения кислородом.

Четвертичная структура ( клубок белков)

Четвертичная структура стабилизируется в основном силами слабых воздействий:

а) водородная; б) гидрофобная; в) ионные; г) ковалентные (дисульфидные, пептидные).

9. Физико-химические свойства белков

Наиболее характерными физико-химическими свойствами белков являются высокая вязкость растворов, незначительная диффузия, способность к набуханию в больших пределах, оптическая активность, подвижность в электрическом поле, низкое осмотическое давление и высокое онкотическое давление, способность к поглощению УФ-лучей при 280 нм (это свойство, обусловленное наличием в белках ароматических аминокислот, используется для количественного определения белков).

Белки, как и аминокислоты, амфотерны благодаря наличию свободных NH₂- и СООН-групп. Для них характерны все свойства кислот и оснований. В зависимости от реакции среды и соотношения кислых и основных аминокислот белки в растворе несут или отрицательный, или положительный заряд, перемещаясь к аноду или катоду. Это свойство используется при очистке белков методом электрофореза.

Белки обладают явно выраженными гидрофильными свойствами. Растворы белков имеют очень низкое осмотическое давление, высокую вязкость и незначительную способность к диффузии. Белки способны к набуханию в очень больших пределах. С коллоидным состоянием белков связан ряд характерных свойств, в частности явление светорассеяния, лежащее в основе количественного определения белков методом нефелометрии. Этот эффект используется, кроме того, в современных методах микроскопии биологических объектов. Молекулы белка не способны проникать через полупроницаемые искусственные мембраны (целлофан, пергамент, коллодий), а также биомембраны растительных и животных тканей.

Осаждение белков. У белков есть гидратная оболочка, заряд, препятствующий склеиванию. Для осаждения необходимо снять гидратную оболочку и заряд.

10.Классификация белков. Простые и сложные белки.

1.Простые(протеины)-Ак. Нет небелковых добавок

2.Сложные(+небелковые компоненты)

Простые:

По растворимости

Альбумины

-растворенные в воде.

-частично осаждающиеся при 65% насыщ.сульфатом аммония.

-полное понижение при 100

Глобулины

-Раствроимы в слаб.растворах нейтр.молей.

-при 50% насыщении-высаливаются

-В чистой воде-не очень хорошо.

Проламины (много ак пролин,растворяется хорошо в спирте,харкатерны для семян злаков.)

Глютелины( - простые белки,много диаминомонокарбоновых кислот,в составе клековины злаков,очень мощные аллергены)

Гистоны(Щел.белки,до 30% аргенина и везина,форм.хроматин в ядрах)

Протмаины (оч мал.(12.000),много в сперматоз.борятся с передозировкой гипарина,80%аргинина и лизина,pJ=12.)

Сложные белки(обязат.имеют небелковые компоненты,он и дпет название,раньше протеид,теперь пишем добавку хрома….ин)

Хромопротеиды.(имеют хроматофорн. группу(2%), может поглащать свет,окрашивается,гемоглобин.

Флвинадениннуклеотид-желтый.

Нуклеопротеины(небелковая добавка Днк или Рнк,белка меньше чем небелковой массы)

Фосфопротеины(молоко,яйца,в икре рыб-ихтуллин,фосфатн.гр.от 2-3 до 10%)

Линопротенины(добавка:холестерин,его эфиры,полярные липиды,много в мембранах,русле крови)

Протеолипиды(много белка с липидами,но липидн. Еомпонент преобладает в миелиновых оболочках.)

Гликопротеины(белки,в составе кот. углев.( Добавки до 15-20 моносахаридов), много из белков плазмы крови, антитела, в компонентах слизи)

Гемааглютинины- взаимод. с гр. специф. в-в. И склеивают друг с другом гликопротеины.

Фитогемаглютинины-вырабатывается из природных ве-в.

Лектины-специфически связывают полтисахариды и углеводосодерж.биополимеры.

Конканавалин-лектин, растительный,легко связывающий их особо специфич гликопротеины,ис. В хроматографии.

Протеогликаны-преобладают белки.