6.)Структура и функции белков.

Белки – высокомолекулярные гидрофильные неветвящиеся полимерные соединения, мономер которых аминокислота.

-низкомолекулярные – 10-30000 (10-30 кДа)

-среднемолекулярные – до 80000

-высокомолекулярные – выше 100000

Число и сочетание АК в природных белках закодировано геномом.

-20 основных АК

-Есть модифицированные

-40-50% сухой массы организма-белки

Функции белков:

1.Структурная (строительная)

-образуют ЦП (цитозоль)

-с липидами в структуре мембран

-органелы клетки

-первое место по количеству

2.Двигательная и опорная

-работа мышц

-передвижение в ЦП

-сухожилия, скелет

3.Катаболитическая

-рибозимы (работают в ядре и ЦП)

-не все ферменты – белки, но в основном

4.Транспортная

-гемоглобин

-есть для некоторых гормогов, витаминов, липидов

-альбумин плазмы крови

-билирубин

-транслаказы (что то куда то)

5.Защитная

-антитела

-белки системы комплемента (избирательно дополняет что то) – защита от чужеродных компонентов

-белки системы свёртывания, противосвёртывания и фибринолиза

-белки кожи (коллаген, кератин – волосы, ногти, рога, копыта – обвалакивают эпителий слизистых)

6.Запасные и питательные

-белки в семенах растений, яйцах(овальбумин), в икринках рыб(ахтумин), расщепление которых даёт много энергии

7.Рецепторная

-гликопрортеины

8.Регуляторная

-белковые гормоны(инсулин гликагон, белки регуляторы активности генома, белковые ингибиторы ферментов)

9.Способность к сохранению онколитического давления (доля осмотического давлениякрови обуславливается белками)

10.Буферная способность

-может быть и кислотами и основаниями

7. Структура белка. Связи характерные для первичной и вторичной структуры

Структурная организация белков.

1. Первичная структура - определяется последовательностью аминокислот в пептидной цепочке, стабилизируется ковалентными пептидными связями (инсулин, пепсин, химотрипсин).

2. Вторичная структура - пространственная структура белка. Это либо -спираль, либо -складчатость. Создаются водородные связи.

3. Третичная структура - глобулярные и фибриллярные белки. Стабилизируют водородные связи, электростатические силы (СОО-, NН3+), гидрофобные силы, сульфидные мостики, определяются первичной структурой. Глобулярные белки - все ферменты, гемоглобин, миоглобин. Фибриллярные белки - коллаген, миозин, актин.

4. Четвертичная структура - имеется только у некоторых белков. Такие белки построены из нескольких пептидов. Каждый пептид имеет свою первичную, вторичную, третичную структуру, называются протомерами. Несколько протомеров соединяются вместе в одну молекулу. Один протомер не функционирует как белок, а только в соединении с другими протомерами.

Первичная структура

Представляет собой линейную цепь аминокислот (полипептид), расположенных в определенной последовательности с четким генетически обусловленным порядком чередования и соединенных между собой пептидными связями.

Пептидная связь образуется за счет -карбоксильной группы одной аминокислоты и -аминной группы другой Соответствующие участки полипептидной цепи называют N-концом (аминным концом) и С-концом (карбоксильным концом), а аминокислотные остатки — соответственно N-концевым и С-концевым остатками

Вторичная структура

Вторичной структурой называют конформацию, которую образует полипептидная цепь. Для высокомолекулярных белков характерна структура спирали.

Спиральные структуры белка.

Для полипептидных цепей известно несколько различных типов спиралей. В природных белках существуют лишь правозакрученные -спиральные конформации полипептидных цепей, что сопряжено с наличием в белковых телах аминокислот только L-ряда При растяжении -кератина образуется вещество с другими свойствами - -кератин. При растяжении спираль макромолекулы белка превращается в другую структуру , напоминающую линейную. Отдельные полипептидные цепи здесь связаны межмолекулярными водородными связями. Эта структура называется -структурой Складчатые структуры белка.

Одним из распространенных примеров складчатой периодической структуры белка являются так называемые -складки, состоящие из двух фрагментов, каждый из которых представлен полипептидом. -складки также стабилизируются водородными связями между атомом водорода аминной группы одного фрагмента и атомом кислорода карбоксильной группы другого фрагмента. При этом фрагменты могут иметь как параллельную, так и антипараллельную ориентацию относительно друг друга.

Возникновение - и -структур в белковой молекуле является следствием того, что аминокислоты и в составе полипептидных цепей сохраняют присущую им способность к образованию водородных связей. Таким образом, крайне важное свойство аминокислот — соединяться друг с другом водородными связями в процессе образования кристаллических препаратов — реализуется в виде -спиральной конформации или -структуры в белковой молекуле.