- •1.Структура и функции мембран.Виды трансмембранного переноса.Механизм работыNa-k-Атф-азы.
- •2.Функции и свойства белковых и липидных компонентов мембран. Белки-рецепторы.Транспортная передача сигналов в клетку.
- •3.Структура,классификация аминокислот по строению радикалов.
- •4.) Структура аминокислот. Заменимые и незаменимые аминокислоты, кетогенные и гликогенные.
- •5.) Физико-химические свойства аминокислот.
- •6.)Структура и функции белков.
- •8.Структура белков. Связи характерные для третичной и четвертичной структуры
- •9. Физико-химические свойства белков
- •11.Методы выделения и очистки белков.
- •12.Оценка степени очистки и Определение Mr.
- •Вопрос 22. Типы ферментативных реакций. Механизмы 2-хсубстратаых реакций. Механизм ферментативного действия пиридоксаль-зависимого фермента аланинаминотрансферазы.
- •Вопрос 23. Кинетика ферментативных реакций. Единицы активности. Измерения скорости реакции. Порядок реакции.
- •Вопрос 24. Зависимость скорости ферментативной реакции от рН, температуры, концентрации фермента, субстрата.
- •31. Применение ферментов в медицине. Способы определения активности ферментов в сыворотке крови.
- •32. Строение и функции нуклеотидов в живых организмах.
- •33. Биосинтез и катаболизм пиримидиновых нуклеотидав. Регуляция биосинтеза.
- •3 7. Строение и физико-химические свойства днк. Методы исследования структуры днк
- •38. Строение и функции рнк.
- •39.Репликация днк у прокариот. Свойства днк-полимераз прокариот. Лекарственные препараты, тормозящие репликацию.
- •40. Репликация днк у эукариот. Свойства днк-полимераз эукариот. Репликация днк и клеточный цикл.
- •41.Этапы процесса транскрипции. Днк-зависимые рнк-полимеразы эукариот и прокариот.
- •42.Инициация элонгации и терминация транскрипции у эу и про:
- •43. Процессинг у прокариот
- •44. Процессинг у эу:
- •45. Активирование аминокислот и необходимые компоненты этапов трансляции
- •46.Процесс трансляции и прокариот
- •47.Процесс трансляции у эукариот
- •Инициация трансляции
- •Механизм инициации трансляции у прокариот
- •Элонгация
- •51. Источники и пути расходования ак в организме. Азотистый баланс. Общая схема потока азота при катаболизме ак.
- •53. Цикл синтеза мочевины. Болезни, вызванные генетическими дефектами ферментов цнс. Методы определения концентрации мочевины в крови и моче.
- •Вопрос 60
- •Вопрос 61
- •Вопрос 62
- •64. Механизм сопряжения окисления и фосфорилирования.
- •65.Основной энергетический обмен и теплопродукция. Потоки важнейших метаболитов, поступающих в митохондрии и выходящих из них.
- •66.Токсичность активных форм кислорода (афк). Свободные радикалы. Перекисное окисление. Окислительный стресс. Механизмы антиоксидантной защиты.
- •70. Катаболизм глюкозы в условиях недостатка кислорода (анаэробный)
- •71. Катаболизм глюкозы в условиях недостатка кислорода (аэробный)
- •772.Глюконеогенез: локализация, функции, регуляция глюконеогенеза.
- •57. Биологически активные производные тирозина. Локализация синтеза и их роль в организме.
- •2.Меланины
- •58. Биосинтез креатина, креатинфосфата и креатинина в организме. Карнитин, карнозин, ансерин. Их роль в организме
- •59. Синтез и катаболизм гема. Значение конъюгирования продуктов метаболизма гема в печени.
- •75.Классификация и функции липидов.
- •76.Окисление жирных кислот.Реакции пути в-окисления.
- •77.Синтез и использование кетоновых тел.Изменения метаболизма при голодании.
- •78.Образование триацилглицеринов из углеводов.Метаболизм триацилглицеринов. Переваривание пищевых жиров. Депонирование и мобилизация жиров.
- •79.Стероиды.Роль и биосинтез холестерина в организме.
- •80.Механизмы формирования атеросклеротического повреждения сосудов.
- •82. Классификация, метаболизм, функции лп. Дислипопротеинемии.
- •83. Биологические активные вещества. Витамины.
- •67.Строение функции углеводов(ув)
- •69. Глюкоза как важнейший метаболит углеводного обмена. Источники и пути использования глюкозы в организме.
- •Вопрос 73. Соотношение превращений субстратов и процессов, происходящих в печени, мышцах и жировой ткани.
- •Регуляция гликолиза и глюконеогенеза.
- •Вопрос 74. Биосинтез и мобилизация гликогена. Схема регуляции активности гликогенфосфорилазы и гликогенсинтазы.
- •Гликгенолиз.
- •Ингибирование субстратом
- •90. Регуляторные полипептиды. Калликреин-кининовая и ренин-ангиотензиновая системы организма.
- •92.Интеграция и регуляция метаболизма. Направление потоков ключевых метаболитов между различными метаболическими путями.
- •84.Механизмы передачи гормонального сигнала.
- •Гидрофильные:
- •Липофильные
- •Вопрос 86.Синтез и секреция кортикостер.Г.Их роль
- •Вопрос87.Синтез и секреция гормонов щитов.Железы
- •Вопрос 88.Синтез и секреция половых гормонов.
- •Вопрос 89.Простагландины и их роль.
- •48.Лекарства и другие ингибиторы трансляции.
- •94.Интеграция метаболизма основных специализированных тканей организма человека.
- •50. Молекулярные механизмы канцерогенеза. Пути активации протоонкогенов.
- •49.Регуляция экспрессии генов.
- •13. Последовательность и методы изучения первичной и вторичной структуры белка
- •20.Классификация и номенклатура ферментов.
- •21. Механизмы ферментативного катализа. Энергия активации. Образование фермент-субстратного комплекса.
- •22.Типы ферментативных реакций.Механизмы 2-х субстратных реакций.Механизм ферментативного действия пиридоксаль-зависимого фермента аланинаминотрансферазы.
- •54 Катаболизм углеродного скелета ак. Кетогенные и гликогенные аминокислоты.
- •55 Биогенные амины:гистамины, серотонин, катехоламины. Происхождение и функции в организме.
- •56 Обмен фенилаланина и тирозина. Болезни, вызванные генетическими дефектами ферментов обмена этих аминокислот.
- •93 Интеграция и регуляция метаболизма. Стратегии регуляции потока метаболитов.
4.) Структура аминокислот. Заменимые и незаменимые аминокислоты, кетогенные и гликогенные.
Мономерами белков служат α-аминокислоты, общим признаком которых являются наличие карбоксильной группы и аминогруппы у второго углеродного атома (α-углеродный атом)
Строение α-аминокислот:
R
|
H2N-CH-COOH
Обычно в белках обнаруживают 20 различных аминокислот. Все земные организмы используют эти 20 аминокислот для построения своих белков.
Заменимые АК(11):
Аланин CH3-CH-COOH
|
NH2
Аспарагиновая кислота ˉˉOOC-CH2-CH-COOˉ
|
NH3+
Аспарагин O=C-CH2-CH-COOH
| |
NH2 NH2
Глутаминовая кислота ˉOOC-CH2-CH2-CH-COOH
|
NH2
Глутамин O=C-CH2-CH2-CH-COOH
| |
H2N NH2
Глицин H-CH-COOH
|
NH2
Пролин NH__CH-COOH
| |
CH2 \/ CH2
CH2
Серин CH2-CH-COOH
| |
OH NH2
Цистеин CH2-CH-COOH
| |
SH NH2
Тирозин CH
/\
|O|
\/
CH2-CH-COOH
|
NH2
Аргинин NH-CH2-CH2-CH2-CH-COOH
| |
NH2-C=NH NH2
Незаменимые АК(9):
Лизин CH2-CH2-CH2-CH2-CH-COOˉ
| |
NH3+ NH3+
Гистидин HC == C-CH2-CH-COOH
| | |
N \\/ NH NH2
CH
Валин CH3-CH-CH-COOH
| |
CH3 NH2
Лейцин CH3-CH-CH2-CH-COOH
| |
CH3 NH2
Изолейцин CH3-CH2-CH-CH-COOH
| |
CH3 NH2
Треонин CH3-CH-CH-COOH
| |
OH NH2
Триптофан //\ __CH2-CH-COOH
| || | | |
\\/ \/ NH2
NH
Метионин CH-CH2-CH-COOH
| |
CH3-S NH2
Фенилаланин /\\
|| |
\//
CH2-CH-COOH
|
NH2
Кетогенные и гликогенные АК:
Кетогенные АК дают кетоновые тела в ходе катаболизма: лейцин, лизин.
Гликогенные АК в ходе катаболизма дают структуры из которых можно получить глюкозу (типа пировиноградной кислоты) 14АК
Смешанные:фенилаланин, изолейцин, тирозин, триптофан.