Элонгация
Схема РНК-связывающих участков рибосомы. Буквами обозначены участки связывания тРНК. А — аминоацил-тРНК-связывающий участок, Р — пептидил-тРНК-связывающий участок, Е — участок отсоединения тРНК от рибосомы (англ. exit).
В процессе наращивания полипептидной цепи принимают участие два белковых фактора элонгации. Первый (EF1a у эукариот, EF-Tu — у прокариот) переносит заряженную тРНК в А (аминоацил)-сайт рибосомы. После формирования пептидной связи, что катализируется рРНК, и переноса связанной с тРНК пептида в из Р-сайта в А-сайт второй белок (EF2 у эукариот, EF-G — у прокариот) катализирует перемещение рибосомы на один триплет. Таким образом петидил-тРНК оказывается вновь в Р-сайте, а «пустая» тРНК в Р-сайте — в Е-сайте. Цикл элонгации завершается, когда новая тРНК с антикодоном, подходящим к кодону в А-сайте доставлена EF1a (или EF-Tu).
51. Источники и пути расходования ак в организме. Азотистый баланс. Общая схема потока азота при катаболизме ак.
Азотистый баланс-разница между кол-м N, поступающего с пищей, и кол-м выделяемого N (главным образом в составе мочевины). Азотистое равновесие-выделяемый азот=поглощаемому. Положительный азотистый баланс-в период роста и в период выздоровления после истощающих заболеваниях выводится азота меньше. При старении, голодании и в течение истощающих заболеваний N выводится больше, чем, поступает, -отрицательный азотистый баланс. При обычном питании энергетическая роль а.к. Невелика, однако может быть существенной при преимущественно белковом питании, а также при голодании; используются а.к. Получаемые при распаде собственных белков. Фонд свободных а.к. Организма составляет около 30г. Содержание а.к. В крови равно 35-65мг/дл. Подавляющая часть а.к. Организма входит в состав белков. Источниками свободных а.к. служат пищевые белки, белки собственных тканей, а также синтез а.к. из углеводов.
Общие пути распада а.к.
1.Переаминирование(двусубстратная реакция, идет по системе пинг-понг)
2.Дезаминирование.
3.Декарбоксилирование.
53. Цикл синтеза мочевины. Болезни, вызванные генетическими дефектами ферментов цнс. Методы определения концентрации мочевины в крови и моче.
Болезни, связ с паталогиями в синтезе мочеывины:
Тип I. Гипераммониемия. Активность карбомоилфосфатсинтетазы1
Тип II. Гипераммониемия Карбомоилфосфат накапл, но не прох р-я с обр цитрулина
Цитрулинемия. Многоцитрулина в крови и моче.
Аргининосукцинатная ацидемия
Гипераргининемия. Много аргинина.
1и2 самые тяжелые.
Методы опроеделения конц белка в крови и моче
Спектрофотометрия. Основана на поглощении в УФ секторне (до 280 нм) Метод очень чувствит елеен. Пригоден для очищен белка без примесей. Т.е. для научн исследования.
Колорометрич метод. – осн на СП-ти белков обр цветные компл с реактивами. Примеры: Биуретов метод (чувствит 1 мг\мл) Метод Лоури (10мкг\мл) Вз-е аминогрупп с различн реагентами
Метод основанный на специфической нек красителей пов-ю белков мол. Сорбция обесп за счет электростат вз-ия и ков связей. Амидо-черный, Кумасси бриллиант синий, Понсо S, бромфеноловый синий.
