
- •1.Структура и функции мембран.Виды трансмембранного переноса.Механизм работыNa-k-Атф-азы.
- •2.Функции и свойства белковых и липидных компонентов мембран. Белки-рецепторы.Транспортная передача сигналов в клетку.
- •3.Структура,классификация аминокислот по строению радикалов.
- •4.) Структура аминокислот. Заменимые и незаменимые аминокислоты, кетогенные и гликогенные.
- •5.) Физико-химические свойства аминокислот.
- •6.)Структура и функции белков.
- •8.Структура белков. Связи характерные для третичной и четвертичной структуры
- •9. Физико-химические свойства белков
- •11.Методы выделения и очистки белков.
- •12.Оценка степени очистки и Определение Mr.
- •Вопрос 22. Типы ферментативных реакций. Механизмы 2-хсубстратаых реакций. Механизм ферментативного действия пиридоксаль-зависимого фермента аланинаминотрансферазы.
- •Вопрос 23. Кинетика ферментативных реакций. Единицы активности. Измерения скорости реакции. Порядок реакции.
- •Вопрос 24. Зависимость скорости ферментативной реакции от рН, температуры, концентрации фермента, субстрата.
- •31. Применение ферментов в медицине. Способы определения активности ферментов в сыворотке крови.
- •32. Строение и функции нуклеотидов в живых организмах.
- •33. Биосинтез и катаболизм пиримидиновых нуклеотидав. Регуляция биосинтеза.
- •3 7. Строение и физико-химические свойства днк. Методы исследования структуры днк
- •38. Строение и функции рнк.
- •39.Репликация днк у прокариот. Свойства днк-полимераз прокариот. Лекарственные препараты, тормозящие репликацию.
- •40. Репликация днк у эукариот. Свойства днк-полимераз эукариот. Репликация днк и клеточный цикл.
- •41.Этапы процесса транскрипции. Днк-зависимые рнк-полимеразы эукариот и прокариот.
- •42.Инициация элонгации и терминация транскрипции у эу и про:
- •43. Процессинг у прокариот
- •44. Процессинг у эу:
- •45. Активирование аминокислот и необходимые компоненты этапов трансляции
- •46.Процесс трансляции и прокариот
- •47.Процесс трансляции у эукариот
- •Инициация трансляции
- •Механизм инициации трансляции у прокариот
- •Элонгация
- •51. Источники и пути расходования ак в организме. Азотистый баланс. Общая схема потока азота при катаболизме ак.
- •53. Цикл синтеза мочевины. Болезни, вызванные генетическими дефектами ферментов цнс. Методы определения концентрации мочевины в крови и моче.
- •Вопрос 60
- •Вопрос 61
- •Вопрос 62
- •64. Механизм сопряжения окисления и фосфорилирования.
- •65.Основной энергетический обмен и теплопродукция. Потоки важнейших метаболитов, поступающих в митохондрии и выходящих из них.
- •66.Токсичность активных форм кислорода (афк). Свободные радикалы. Перекисное окисление. Окислительный стресс. Механизмы антиоксидантной защиты.
- •70. Катаболизм глюкозы в условиях недостатка кислорода (анаэробный)
- •71. Катаболизм глюкозы в условиях недостатка кислорода (аэробный)
- •772.Глюконеогенез: локализация, функции, регуляция глюконеогенеза.
- •57. Биологически активные производные тирозина. Локализация синтеза и их роль в организме.
- •2.Меланины
- •58. Биосинтез креатина, креатинфосфата и креатинина в организме. Карнитин, карнозин, ансерин. Их роль в организме
- •59. Синтез и катаболизм гема. Значение конъюгирования продуктов метаболизма гема в печени.
- •75.Классификация и функции липидов.
- •76.Окисление жирных кислот.Реакции пути в-окисления.
- •77.Синтез и использование кетоновых тел.Изменения метаболизма при голодании.
- •78.Образование триацилглицеринов из углеводов.Метаболизм триацилглицеринов. Переваривание пищевых жиров. Депонирование и мобилизация жиров.
- •79.Стероиды.Роль и биосинтез холестерина в организме.
- •80.Механизмы формирования атеросклеротического повреждения сосудов.
- •82. Классификация, метаболизм, функции лп. Дислипопротеинемии.
- •83. Биологические активные вещества. Витамины.
- •67.Строение функции углеводов(ув)
- •69. Глюкоза как важнейший метаболит углеводного обмена. Источники и пути использования глюкозы в организме.
- •Вопрос 73. Соотношение превращений субстратов и процессов, происходящих в печени, мышцах и жировой ткани.
- •Регуляция гликолиза и глюконеогенеза.
- •Вопрос 74. Биосинтез и мобилизация гликогена. Схема регуляции активности гликогенфосфорилазы и гликогенсинтазы.
- •Гликгенолиз.
- •Ингибирование субстратом
- •90. Регуляторные полипептиды. Калликреин-кининовая и ренин-ангиотензиновая системы организма.
- •92.Интеграция и регуляция метаболизма. Направление потоков ключевых метаболитов между различными метаболическими путями.
- •84.Механизмы передачи гормонального сигнала.
- •Гидрофильные:
- •Липофильные
- •Вопрос 86.Синтез и секреция кортикостер.Г.Их роль
- •Вопрос87.Синтез и секреция гормонов щитов.Железы
- •Вопрос 88.Синтез и секреция половых гормонов.
- •Вопрос 89.Простагландины и их роль.
- •48.Лекарства и другие ингибиторы трансляции.
- •94.Интеграция метаболизма основных специализированных тканей организма человека.
- •50. Молекулярные механизмы канцерогенеза. Пути активации протоонкогенов.
- •49.Регуляция экспрессии генов.
- •13. Последовательность и методы изучения первичной и вторичной структуры белка
- •20.Классификация и номенклатура ферментов.
- •21. Механизмы ферментативного катализа. Энергия активации. Образование фермент-субстратного комплекса.
- •22.Типы ферментативных реакций.Механизмы 2-х субстратных реакций.Механизм ферментативного действия пиридоксаль-зависимого фермента аланинаминотрансферазы.
- •54 Катаболизм углеродного скелета ак. Кетогенные и гликогенные аминокислоты.
- •55 Биогенные амины:гистамины, серотонин, катехоламины. Происхождение и функции в организме.
- •56 Обмен фенилаланина и тирозина. Болезни, вызванные генетическими дефектами ферментов обмена этих аминокислот.
- •93 Интеграция и регуляция метаболизма. Стратегии регуляции потока метаболитов.
2.Функции и свойства белковых и липидных компонентов мембран. Белки-рецепторы.Транспортная передача сигналов в клетку.
Липидные компоненты мембран. Мембранные липиды амфифильны-т.е. имеют как гидрофильные группы(полярные головки),так и алифатические радикалы-гидрофобные хвосты.В мембранах присутствуют липиды 2 главных типов-фосфолипиды,гликолипиды и холестерол(холестерин).
Фосфолипиды можно разделить на 2 группы-глицерофосфолипиды и сфингофосфолипиды.Глицерофосфолипиды-производные фосфатидной кислоты.Наиболее распространенные-фосфатидилхолины и фосфатидилэтаноламины.
Каждый глицерофосфолипид представлен несколькими десятками фосфатидилхолинов,отличающихся друг от друга строением жирно-кислотных остатков.В плазм. мембранах клеток в значит. кол-вах содержатся сфингомиелины.
Гликолипиды.В гликолипидах гидрофобная чсать представлена церамидом.Гидрофильная группа-углеродный остаток,присоединенный гликозидной связью к гидроксильной группе у первого углер. атома церамида.В зависимости от длины и строения углеводной части различают цереброзиды,содерж. Моно- и олигосахаридный остаток, и ганглиозиды, к ОН-группе которых присоединен сложный,разветвленный олигосахарид.
Холестерол.Присутствует во всех мембранах животных клеток.Его молекула состоит из жесткого гадрофобного ядра и гибкой углеводородной цепи.Наличие холестерола в мембранах уменьшает подвижность ЖК,снижает латеральную диффузию липидов и белков и поэтому может влиять на функции мембранных белков.
Функции:Участие в формировании липидного бислоя,формируют среду для функционирования мембранных белков.Ферменты,лишенные липидного бислоя не проявляют каталитической активности.Якорная функция-напр. Через олигосахарид к фосфатидилинозитолам могут присоединяться спец. Белки наружной поверхности клетки.Могут быть аллостерическими активаторами мембранных ферментов.
Белковые компоненты мембран.Белки отвечают за функциональную активность мембран.на долю белков приходится от 30 до 70% массы мембран..Мембранные белки,контактирующие с гидрофобной частью липидного бислоя должны быть амфифильными.Те участки белка,кот. Взаимодействуют с углеводородными цепями ЖК,содержат преимущественно неполярные аминокислоты.Участки белка,находящиеся в области полярных головок,обогащены гидрофильными аминокислотными остатками.
Различаютинтегральные белки-пронизывающие или глубоко проникающие в липидный бислой, и поверхностные белки-прикрепляющиеся разными способами к мембране.
Поверхностные белки часто прикрепляются к мембране,взаимодействую с интегральными белками или поверхностными участками липидного слоя.
Ряд пищеварительных ферментов,участвующих в гидролизе крахмала и белков,прикрепляется к интегральным белкам микроворсинок кишечника.
Полярные или заряженные домены белковой молекулы могут взаимодействовать с полярными головками липидов,образуя ионные и водородные связи.
Иногда связывание белка-необходимое условие проявления ферментативной активности.
Якорная функция-якорем может быть неполярный домен белка,построенный из аминокислот с гидрофобным радикалами.
Каналы в мембране формируются интегральными белками,которые прерывают липидный бислой,образуя пору,заполненную водой.Стенки канала выстилаются радикалами аминокислот этих белков.
Белки-рецепторы.В плазматической мембране эукариот. Клеток содержится множество специал. Рецепторов,которые,взаимодействуя с лигандами,вызывают специф. Клеточные ответы.В многочисленном семействе рецепторов клет. Адгезии наиболее изучены интегрины,селектины и кадгерины.
Интегрины-суперсемейство гомол. Рецепторов клеточной поверхности для молекул межклеточного матрикса,таких как коллаген,фибронектин,ламинин и др. Являются трансмембранными белками,они взаимодействуют как с внеклеточными молекулами,так и с внутриклеточными белками цитоскелета.Примеры интегринов:-рецепторы для белков внеклеточного матрикса,связываются с гликопротеиновыми компонентами внеклеточного матрикса..-Интегрины тромбоцитов,участвуют в агрегации тромбоцитов,происходящей при свертывании крови.-лейкоцитарные белки адгезии.
Индивидуальные интегрины строго специфичны.
Кадгерины и селектины-семейство трансмембранных Ca –зависимых гликопротеинов,участвующих в межклеточной адгезии.
Кадгерины разных тканей оч. Схожи,гомологичные аминокислотные последовательности составляют 50-60%.Каждый рецептор имеет один трансмембранный домен.Е-кадгерины находятся на поверхности многих клетов эпителиальных и эмбриональных тканей.N-кадгерин локализован на поверхности нервных клеток,клетовк сердца и хрусталика. Р-кадгерин расположен на клетках плаценты и эпидермиса.Кадгерины играют важную роль при начальной межклеточной адгезии,на стадиях морфо- и органогенеза.Они обеспечивают структурную целостность полярных тканей,особенно эпителилального монослоя.
В семействе селектиновых рецепторов наиболее хорошо изучены 3 белка-L-селектин,Р-селектин и Е-селектин.Внеклеточная часть селектинов состоит из 3 доменов.
Транспортная передача сигналов в клетку.Важное свойство мембран-способность воспринимать и передавать внутрь клетки сигналы из внешней среды.Узнавание сигнальных молекул осуществляется с помощью белков-рецепторов,встроенных в клеточную мембрану клеток-мишеней или находящихся в клетке.Если сигнал воспринимается мембранными рецепторами,то схему передачи информации можно представить так:
1-взаимодействие рецептора с сигнальной молекулой-первичным посредником
2-активация мембранного фермента,ответственного за образование вторичного посредника.
3-образование вторичного посредника цАМФ,цГМФ,ИФ3,ДАГ или Са.
4-активация посредниками специфических белков, в основном протеинкиназ,которые, в свою очередь,фосфорилирую ферменты,оказывают влияние на активность внутриклеточных процессов.
Существует всего несколько механизмов трансмембранной передачи информации: с использованием аденилатциклазной системы,инозитолфосфатной системы,каталитических рецепторов,цитоплазматических или ядерных рецепторов.