
- •4.1 Углеводы, их классификация, биологическая роль отдельных классов. Важнейшие углеводы, входящие в состав организма человека.
- •4.2 Гликоген и его значение. Биосинтез и мобилизация гликогена в печени. Физиологическая роль этих процессов, их регуляция. Гликогенозы.
- •4.3 Аэробный дихотомический распад глюкозы в тканях, его основные этапы, биологическое значение. Пентозо-фосфатный путь распада глюкозы, его биологическая роль.
- •1 Этап. Расщепление глюкозы до пирувата.
- •5.1 Липиды и их классификация.Структура и биологическая роль отдельных классов. Липиды как незаменимые компоненты пищи, норма суточного потребления.
- •5.4 Липиды пищи человека. Переваривание липидов в жкт. Всасывание продуктов расщепления в стенку кишечника. Ресинтез триглицеридов в кишечной стенке. Транспорт экзогенных липидов к органам и тканям.
- •5.5 Депонирование и мобилизация жиров в жировой ткани, физиологическое значение и регуляция. Транспорт и основные направления использования вжк в организме.
- •5.7 Биосинтез и окисление кетоновых тел, биологическая роль этих процессов. Диагностическое значение их определения.
- •5.9 Транспортные липопротеиды крови: особенности строения, Состава, функций липопротеидов разных классов. Изменения соотношения липопротеидов при атеросклерозе.
- •6.2 Аминокислотный пул организма. Пути его пополнения и основные направления его использования. Трансаминирование аминокислот, биологическая роль этого процесса.
- •6.3 Дезаминирование аминокислот. Прямое окислительное дезаминирование. Трансдезаминирование. Судьба безазотистого остатка аминокислот. Кетогенные и глюкогенные аминокислоты.
- •6.4 Декарбоксилирование аминокислот. Биогенные амины, их физиологическое значение. Инактивация биогенных аминов. Нарушения обмена биогенных аминов при патологических состояниях.
- •6.5 Токсичность nh3. Пути обезвреживания nh3 в орг-ме. Биосинтез мочевины: последовательность реакций, суммарное уравнение. Нарушение пр. Обезвреживания. Гипераммониемии.
- •6.6Роль серина, глицина, метионина в образовании одноуглеродных групп и реакциях трансметилирования, участие тгфк в этих процессах, их биологическая значение. Недостаточность фолиевой кислоты.
- •1.Серин используется во многих метаболических путях:
- •3.Обмен метионина и его роль в системе переноса одноуглеродных группировок.
- •4.Недостаточность фолиевой кислоты
- •1.Особенности обмена фенилаланина и тирозина.
- •6.8 Патология обмена простых белков и амин-т: белковая недостаточность, нарушения обмена при недостаточном поступлении витаминов. Врожденные нарушения обмена амин-т, аминоацидурии.
- •6.10 Представление о биосинтезе пиримидиновых нуклеотидов: происхождение атомов пиримидинового кольца. Регуляция биосинтеза. Катаболизм пиримидиновых нуклеотидов.
- •7.1 Первичная, вторичная и третичная структура днк. Роль ядерных белков в компактизации днк. Биологическая роль днк.
- •7.2 Репликация днк, биологическая роль пр.А. Мех-м репликации. Роль ферментов и белков, не обладающих каталитической активностью в мех-ме репликации.
- •7.3 Рнк: стр-е, био роль отдельных классов, локализация в клетке. Особенности стр-я иРнк и тРнк.
- •7.4 Биосинтез рнк в тк. Представление о посттранскрипционном пр.Инге рнк. Био роль транскрипции.
- •7.5 Современные представления о синтезе белка: синтез аминоацил-тРнк, представление о синтезе полипептидных цепей на рибосомах. Посттрансляционныый пр.Инг белковых молекул.
- •8.1.,8.2 И 8.3 в учебнике
- •9.1 Метаболизм как интегрированная система метаболических путей. Уровни взаимосвязи. Система центральных метаболических путей, ее биологическая роль.
- •61) Ацетил-КоА как один из ключевых метаболитов клетки. Пути его образования и использования.
- •9.8 Гормоны. Общая характеристика, химическая природа. Мех-м действия гормонов белковой природы с цАмф в качестве второго вестника.
- •9.9 Гомоны стероидной природы, их функции в орг-ме.Мех-м действия стероидных гормонов.
- •9.10 Гормоны передней доли гипофиза. Химическая природа гомонов, их регуляторные эффекты.
- •9.11 Гормоны щит. Ж.. Общие представления о химической структуре, биосинтезе, влиянии на обмен веществ. Гипо- и гипертиреозы. Причины их возникновения.
- •9.12 И 9.14 гормоны поджелудочной железы: инсулин. Глюкагон. Их химическая природа и влияние на обменные пр..
- •9.14 Адреналин, норадреналин. Из образование и влияние на обмен веществ.
- •9.16 Функции и обмен Са в орг-ме чел-ка. Содержание Са в крови, гипо- и гиперфосфатемии.
- •9.16 Функции и обмен фосфора в орг-ме. Содержание фосфора в крови, гипо- и гиперфосфатемии.
5.9 Транспортные липопротеиды крови: особенности строения, Состава, функций липопротеидов разных классов. Изменения соотношения липопротеидов при атеросклерозе.
Все липиды, присутствующие в крови, входят в состав смешанных надмолекулярных белковолипидных комплексов. Высшие жирные кислоты связаны с альбуминами плазмы крови, прочие липиды входят в состав липопротеидов плазмы крови. Любой липопротеид плазмы крови состоит из монослойной амфифильной оболочки, образованной молекулами апобелков, фосфолипидов, сфинголипидов и свободного холестерола, и гидрофобного ядра, в состав которого входят триацилглицерины и эфиры холестерола, а также молекулы некоторых других липидов типа витамина Д или витамина Е. Общее содержание липидов в ряду ХМ > ЛПОНП > ЛПНП >> ЛПВП постепенно снижается, тогда как содержание белков в том же ряду постепенно нарастает. Постепенно в том же ряду возрастает содержание фосфолипидов, а содержание триглицеридов понижается. Наконец, содержание холестерола в ряду ХМ Д> ЛПОНП Д> ЛПНП увеличивается, но затем при переходе к ЛПВП оно снижается. В зависимости от состава липопротеидных частиц они
различаются по ряду свойств: плавучей плотности, электрофоретической подвижности и др., что используется при разделении липопротеидов плазмы крови на ряд классов.
Фракция липопротеинов высокой плотности состоит из двух под фракций: ЛПВП2 и ЛПВП3. Эти подфракции различаются между собой по содержанию в них холестерола: в ЛПВП2 его содержится в среднем около 23%, тогда как в ЛПВП3 только 17%.
Белки, содержащиеся в липопротеидах, получили название апобелков или апопротеинов. Известно несколько семейств или классов этих белков: апоА, апоВ, апоС, апоД, апоЕ.
Апобелки различных семейств входят в состав липопротеидов различных классов или в виде главных апобелков, или в виде минорных компонентов. Главными апобелками являются:
для ХМ-белки апоВ48; для ЛПОНП- апоВ100 и апоС; для ЛПНП белки апоВ100;для ЛПВП белки апоА..
1. Хиломикроны (ХМ) - образуются в клетках кишечника, их функция: перенос экзогенного жира из кишечника в ткани (в основном - в жировую ткань), а также - транспорт экзогенного холестерина из кишечника в печень.
2. Липопротеины Очень Низкой Плотности (ЛОНП) - образуются в печени, их роль: транспорт эндогенного жира, синтезированного в печени из углеводов, в жировую ткань.
3. Липопротеины Низкой Плотности (ЛНП) - образуются в кровеносном русле из ЛОНП через стадию образования Липопротеинов Промежуточной Плотности (ЛПП). Их роль: транспорт эндогенного холестерина в ткани.
4. Липопротеины Высокой Плотности (ЛВП) - образуются в печени, основная роль - транспорт холестерина из тканей в печень, то есть удаление холестерина из тканей, а дальше холестерин выводится с желчью.
Наиболее распространенным нарушением липидного обмена является атеросклероз. Это патологическое состояние связано с нарушениями в стенках крупных сосудов аорты или крупных артерий, вызываемыми избыточным накоплением в них холестерола. Велика роль нарушений обмена транспортных липопротеидов плазмы крови, играющих важную роль в переносе холестерола между печенью и кишечником с одной стороны и различными органами и тканями с другой. Содержание холестерола в мембранах клеток периферических органов и тканей, в том числе и в клетках стенок сосудов, будет определяться сбалансированностью потоков. Явное преобладание в крови концентрации холестерола ЛПОНП+ЛППП+ЛПНП над содержанием холестерола в ЛПВП будет свидетельствовать о том, что в клетках периферических тканей накапливается холестерол и возникает угроза развития атеросклеротического процесса. Академиком А.Н.Климовым был предложен специальный показатель холестериновый коэффициент атерогенности, характеризующий соотношение этих потоков. Этот коэффициент рассчитывается по формуле в которой числитель представляет собой не что иное, как содержание холестерола ( ХС ) в ЛПОНП+ЛППП+ЛПНП. Значение этого коэффициента в норме не должно превышать 3,03,5. Если же его значение выше 3,5, человеку угрожает развитие атеросклероза.
47) Роль белков в питании. Пищевая ценность белков. Переваривание белков в пищеварительном тракте. Роль соляной кислоты и протеолитических ферментов в переваривании белков в желудке. Гниение белков в толстом кишечнике.
Белки в организме человека выполняют множество функций. Среди них:
Структурная; Каталитическая; Транспортная; Регуляторная; защитная и т.д..
На белки приходится около 45% сухой массы тела. В таких органах как мышцы, легкие, селезенка белки составляют 80-85% их сухой массы, даже в костях на долю белков приходится около 20% сухой массы.
Для обеспечения синтеза белков организм человека нуждается в наличии 20 аминокислот.
Для человека абсолютно незаменимыми являются 8 аминокислот: Валин, Лейцин, Изолейцин, Лизин, Фенилаланин, Три, Треонин, Метионин. К условно незаменимым относят Гистидин и Аргинин, синтез которых недостаточен для покрытия потребности организма.
Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте представляет собой расщепление пищевых видоспецифичных белков, на составляющие их аминокислоты, лишенные данной видовой специфичности.
Расщепление белков в желудочно-кишечном тракте идет при участии ферментов-протеиназ, катализирующих гидролитическое расщепление пептидных связей. Протеиназы делят на две группы:
а) эндопротеиназы, катализирующие разрыв пептидных связей внутри белковых молекул с образованием пептидов. К их числу относятся пепсин, гастриксин, трипсин, химотрипсин, коллагеназа, эластаза;
б) экзопротеиназы, катализирующие отщепление концевых аминокислот с N- или С-конца полипептида. К ним относятся карбоксипептидазы А и Б, лейцинаминопептидаза и аланинаминопептидаза.
Протеиназы желудочно-кишечного тракта обладают определенной специфичностью — с наибольшей эффективностью они катализируют разрыв пептидных связей между вполне определенными аминокислотами. Например:
а) пепсин — катализ разрыва пептидных связей, образованных аминогруппами Фенилаланин и Тирозин;
b) трипсин — катализ разрыва пептидных связей, образованных карбоксильными группами Лиз и Арг;
с) химотрипсин — катализ разрыва пептидных связей, обр. карб. группами Фенилаланин, Тирозин и Три;
В целом протеиназы желудочно-кишечного тракта в отношении своей специфичности обладают дополнительностью действия, т.е. за счет совокупности их каталитического эффекта с большой скоростью идет гидролиз всех пептидных связей в белковых молекулах
Переваривание белков начинается в желудке. В желудочном соке присутствует несколько протеиназ: пепсин, гастриксин, пепсин В. У детей присутствует еще одна эндопротеиназа — реннин.
Главные клетки слизистой желудка вырабатывают профермент пепсиногена. Под действием НСI желудочного сока пепсиноген в результате ограниченного избирательного протеолиза превращается в пепсин. Оптимальной средой является среда с рН порядка 1,0-2,5. Пепсин обеспечивает до 95% всей переваривающей способности желудочного сока. Так, действие гастриксина крайне ограничено.
Важным компонентом желудочного сока является НСI, которая денатурирует белки, делая их структуру более рыхлой, а значит и более доступной для действия протеиназ; угнетает микрофлору, попадающую в желудок вместе с пищей.
Переваривание белков в кишечнике
Смесь полипептидов поступает из желудка в двенадцатиперстную кишку, где под действием протеиназ поджелудочной железы и стенки кишечника продолжается расщепление белков и полипептидов. рН кишечного сока составляет от 7,5 до 8,2, это слабощелочное значение рН поддерживается в основном за счет бикарбонатов, поступающих в кишечник с соком поджелудочной железы. В поджелудочной железе синтезируются трипсиноген, химотрипсиноген, прокарбоксипептидазы А и В, проколлагеназа и проэластаза. С соком поджелудочной железы эти проферменты поступают в просвет кишечника и в результате избирательного ограниченного протеолиза превращаются в активные ферменты.
Важнейшую роль в превращение проферментов в ферменты принадлежит двум протеиназам: энтерокиназе кишечной стенки и трипсину. Энтерокиназа отщепляет от неактивного трипсиногена гексапептид, превращая профермент в активный трипсин. В дальнейшем превращение трипсиногена в трипсин может идти путем аутокатализа.
Образовавшийся трипсин превращает все другие проферменты в активные ферменты. Так, например, химотрипсиноген А или В под действием трипсина превращается в одну из форм активного химотрипсина (пи-химотрипсин, сигма-химотрипсин и др.), или проэластаза превращается в эластазу.
Действие протеиназ поджелудочной железы дополняется действием ферментов, продуцируемых стенками кишечника: аминопептидаз и дипептидаз.
Под действием этого комплекса ферментов белки и пептиды расщепляются до отдельных аминокислот и в таком виде всасываются в стенку кишечника.