Ферменты

24. АТФ – строение и биол. роль

25. Кофермент а – строение и биол. Роль

26. НАД - строение, биол. Роль

27. Строение и функции ферментов

Ферменты – биол. катализаторы белк. природы, синтез. в организме, во много раз ускор. хим. р-ции, протек. в клетке. Они синтез. в акт. и неакт. формах (проферменты: пепсиноген). Ферменты делят на простые (сост. из альфа-АК: все ферменты пищеварит. сист. (пепсин->белки; амилаза->крахмал; липаза->липиды)) и сложные (сост. из белк. части (апофермент) и небелк. части (кофермент/кофактор))

28. Механизм действия ферментов (Еакт, фермент-субстр. Комплекс)

Для протек. хим. р-ции молекулы имеют опред. кол-во энергии. Ферменты пониж. энергию активации Еакт (доп. кол-во нергии, необх. веществам, чтобы провзаимодействовать). Ферменты не сдвигают равновесие в реакции (они спос. более быстрому достиж. равновесия). Образ. продукта происх. через образование активированного фермент-субстратного комплекса |ES|*, послед. распада с образ. фермента и продуктов р-ции. В образ. комплекса чаще участв. ионные связи.

29. Активный центр фермента: строение, функции

В процесс катализа во взаимод. с субстратом вступ. не вся модель, а опред. часток, кот. назыв. активным центром. У простых ферментов АЦ формир. третичной структурой. У сложных – коферментами (НАД+, ФАД, витамины). В АЦ – субстратный и каталитический участки. На субстр. идет закрепление, а на каталит. – катализ. Поверхность АЦ должна быть комплементарна геометрии субстрата.

30. Образование фермент-субстратного комплекса (ключ-замок)

Она же модель Фишера: для протек. р-ции необходимо точное структ. соответствие между субстратом и АЦ фермента, т.е. каждый фермент подход. к субстрату, как ключ к замку.

31. Образование фермент-субстратного комплекса (рука-перчатка)

Она же модель Кошланда: при взаимод. АЦ фермента «подстраивается» под форму субстрата путем конформационных переходов, кот. начин. и происх. при сближении фермента и субстрата.

32. Свойства ферментов (специфичность, термолабильность, рН-чувствительность)

Субстр. специфичность – спос-ть фермента катализ. превращение только опред. субстрата или же группы сходн. по строению субстратов. Специфичность действия – спос-ть фермента катализ. только опред. тип реакции (гидролаза кат. гидролиз, оксидоредуктаза кат. ОВР). Эти два св-ва обусл. строением АЦ. Термолабильность – это неустойчивость ферментов к действию выс. температур. Температурный оптимум (активность фермента макс.) в районе 35-40 град. цельсия. рН-чувствительность: изм. рН влияет на степень ионизации кисл. и аминогрупп АЦ, что и вызыв. изм. конфигурации АЦ. При рН-оптимуме активность фермента максимальна.

33. Виды специфичности ферментов

Различают два гл. вида специфичности ферментов: субстратную специфичность и специфичность действия. Субстратная специфичность - это способность фермента катализировать превращения только одного определенного субстрата или же группы сходных по строению субстратов. Определяется структурой адсорбционного участка активного центра фермента. 3 типа субстратной специфичности: 1) абсолютная субстратная специфичность - это способность фермента катализировать превращение только одного, строго определенного субстрата; 2) относительная субстратная специфичность - способность фермента катализировать превращения нескольких, сходных по строению, субстратов; 3) стереоспецифичность - способность фермента катализировать превращения определенных стереоизомеров. Специфичность действия - это способность фермента катализировать только определенный тип химической реакции.