Иммуноглобулины

Большинство прочих белков плазмы крови относится к глобулинам. Среди них различают: альфа-глобулины, связывающие тироксин и билирубин; бета-глобулины, связывающие железо, холестерол и витамины A, D и K; гамма-глобулины, связывающие гистамин и играющие важную роль в иммунологических реакциях организма, поэтому их иначе называют иммуноглобулинами или антителами.

Известны 5 основных классов иммуноглобулинов, наиболее часто встречающиеся из них иммуноглобулин G, иммуноглобулин A, иммуноглобулин M. Уменьшение и увеличение концентрации иммуноглобулинов в плазме крови может иметь как физиологический, так и патологический характер. Известны различные наследственные и приобретенные нарушения синтеза иммуноглобулинов. Снижение их количества часто она возникает при злокачественных заболеваниях крови, таких как хронический лимфатический лейкоз, множественная миелома, болезнь Ходжкина; может быть следствием применения цитостатических препаратов или при значительных потерях белка (нефротический синдром). При полном отсутствие иммуноглобулинов, например, при СПИДе, могут развиваться рецидивирующие бактериальные инфекции.

Повышенные концентрации иммуноглобулинов наблюдаются при острых и хронических инфекционных, а также аутоиммунных заболеваниях, например, при ревматизме, системной красной волчанке и т. д. Весомую помощь в постановке диагноза многих инфекционных заболеваний оказывает выявление иммуноглобулинов к специфическим антигенам (иммунодиагностика).

5. Фибриллярные белки и их свойства. Структура и свойства коллагеновых белков.

Характерная особенность фибриллярных белков - вытянутая, нитевидная форма молекул. Эти молекулы образуют многомолекулярные нитевидные комплексы - фибриллы.

Фибриллярный белок коллаген - самый распространенный белок в мире животных; у человека 1/3 от общего количества белков. Молекула коллагена (тропоколлагена) построена из трех пептидных цепей, каждая пептидная цепь содержит около 1000 аминокислотных остатков. Каждая третья аминокислота - это глицин, 20% составляют остатки пролина и гидроксипролина, 10% - аланина, остальные 40% представлены другими аминокислотами. Коллаген - единственный белок, в котором содержится гидроксипролин. Пептидные цепи коллагена представляют собой последовательность триплетов глу - пролин - гидроксипролин, Каждая из пептидных цепей коллагена имеет конформацию спирали; в молекуле коллагена все три спирали, Между спиралями за счет пептидных групп образуются водородные связи. Такие же водородные связи имеются и внутри каждой цепи. Все три цепи молекулы коллагена ориентированы параллельно, т. е. на одном конце коллагена имеются N-концы цепей, на другом -С-концы. Коллаген -сложный белок, гликопротеин: содержит моносахаридные и дисахаридные остатки, соединенные с гидроксильными группами некоторых остатков оксилизина. Молекулы коллагена, соединяясь «бок о бок», образуют микрофибриллы; а из них — волокна и пучки волокон. Связи между молекулами коллагена в фибриллах ковалентные; они возникают за счет взаимо­действия оксилизиновых остатков. Коллагеновые волокна составляют основу соединительной ткани, обеспечивающую ее опорную функцию Фибриллярные белки нерастворимы в воде. Они не перевариваются в ЖКТ человека, и поэтому не могут служить пищей.