Ответы на экзаменационные вопросы по биохимии.

I.Строение и свойства белков

1. Белки как особый класс биополимеров: их классификация, биологические функции белков. Аминокислотный состав белков.

Белки - высокомолекулярные азотосодержащие органические вещества молекулы которых построены из остатков аминокислот. Простые белки построены из аминокислот и при гидролизе распадаются на аминокислоты. Сложные белки - это двухкомпонентные белки, которые состоят из простого белка и небелкового компонента - простетической группы. При гидролизе сложных белков, помимо свободных аминокислот, освобождаются небелковая часть или продукты ее распада. Простые белки в свою очередь делятся на ряд подгрупп: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины и др.

Классификация сложных белков основана на химической природе входящего в их состав небелкового компонента. В соответствии с этим различают: фосфопротеины (содержат фосфорную кислоту), хромопротеины (пигменты), нуклеопротеины (нуклеиновые кислоты), гликопротеины (углеводы), липопротеины (липиды) и металлопротеины (металлы).

Уже первые химические анализы белков показали, что белковые вещества содержат С, О и Н, N,S.

Все эти элементы содержатся в белках в определенных пропорциях Элементарный анализ различных

белков при пересчете на сухое вещество дает в среднем (в процентах) углерода 50,6—54,5 кислорода 21,5—23,5

водорода 6,5—7,3, азота 15,0—17,6, серы 0,3—2,5.

Ф-ции белков:1)ферментативная 2) Транспортная 3) Рецепторная 4) Защитная 5) Структурная.

Незаменимые аминокислоты, их еще называют "эссенциальные» : метионин, треонин, лизин, лейцин, изолейцин, валин, триптофан, фенилаланин.

Заменимые . Их 10: глутаминовая кислота, глутамин, пролин, аланин, аспарагиновая кислота, аспарагин, тирозин, цистеин, серин и глицин.

2. Современные представления о структурной организации белковых молекул. Первичная, вторичная, третичная, четвертичная структура белков. Виды связей и взаимодействий, стабилизирующих различные уровни структурной организации белков и надмолекулярных белковых комплексов.

Последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи белковой молекулы получила название первичной структуры белка. Пептидная связь (-СО-NH) является ковалентной связью, которая определяет первичную структуру белка. Первичная структура белка содержит также небольшое число дисульфидных (-S-S-) связей. Пространственная конфигурация полипептидной цепи определяет вторичную структуру белка, она представлена в основном α-спиралью, которая фиксирована водородными связями. В растворах белка спирализованная полипептидная цепочка может принимать ту или иную конфигурацию. Эта конфигурация полипептидной спирали в пространстве определяет ее третичную структуру. Третичная структура показывает, как полипептидная цепь, свернутая целиком или частично в спираль, расположена или упакована в пространстве (в глобуле).

Стабильность третичной структуры белка обеспечивается за счет водородных связей, межмолекулярных ван-дер-ваальсовых сил, электростатического взаимодействия заряженных групп и т д. Молекулы некоторых белков (например, гемоглобина) состоят из нескольких симметрично построенных частиц (одинаковых полипептидных цепей), обладающих одинаковой первичной, вторичной и третичной структурой. Совокупность таких одинаковых частиц (субъединиц), представляющая единое молекулярное образование в структурном и функциональном отношении, получила название четвертичной структуры белка. 111111111111111111111111111111111111111111111

Типы связей между аминокислотами в молекуле белка.

2 группы:

1. Ковалентные связи - обычные прочные химические связи.

а)пептидная связь

б)дисульфидная связь (Цистеин - аминокислота, которая в радикале имеет SH-группу, за счет которой и образуются дисульфидные связи. Если дисульфидная связь возникает между двумя полипептидами, то она объединяет их в одну молекулу).

2. Нековалентные (слабые) типы связей - физико-химические взаимодействия родственных структур. Слабее.

а) Водородная связь - это связь, возникающая между двумя электроотрицательными атомами за счет атома водорода, который соединен с одним из электроотрицательных атомов ковалентно.

б) Ионная связь - возникает между положительно и отрицательно заряженными группировками (дополнительные карбоксильные и аминогруппы), которые встречаются в радикалах лизина, аргинина, гистидина, аспарагиновой и глутаминовой кислот.

в) Гидрофобное взаимодействие - неспецифическое притяжение, возникающее в молекуле белка между радикалами гидрофобных аминокислот - вызывается силами Ван-дер-Ваальса и дополняется выталкивающей силой воды.