- •1.Біохімія і її зв’язок з іншими науками?
- •2. Головні етапи становлення науки про хімічні основи життя.
- •3. Молекулярна біологія як напрям біологічної науки.
- •4. Головні наукові установи й основні напрямки біохімічних досліджень в Україні.
- •5. Обєкти і методи біохімічних досліджень.
- •6.Періодична система елементів і атомний склад живого.
- •7. Що таке органічні і що таке біогенні елементи?
- •8. Ендемчні хвороби.
- •9. Геохімічні зони України і їх особливості.
- •10. Значення і вміст неорганічних речовин у живих системах.
- •11. Вода як розчинник і хімічно активна речовина.
- •12. Властивості води і її функції в організмі.
- •13. Функції іонів у клітині. Явище іоної асиметрі живого.
- •14. Небезпека від неорганічних реч, які наукопичуються в організмі й у навк.Сер.
- •15. Для чого потрібний такий показник,як гдк і в чому полягають його недоліки?
- •16. Головні групи органічних речвин клітини. Біомолекули.
- •Групи органічних речовин:
- •17. Яка небезпека від органічних речовин, які є забрудниками середовища?
- •18. Ліпіди і жири: особливості хімічної структури, фізичні властивості та біологічне значення.
- •19. Особливості структури і функції вуглеводів.
- •Дисахариди.
- •Полісахариди.
- •20. Ізомерія моносахаридів.
- •21. Чому полісахариди, що мають мономери, однакові за хімічною формулою, різні за хімічними і фізичними властивостями?
- •22. Амфотерні властивості амінокислот.
- •23. Класифікація амінокислот. Незамінні амінокислоти.
- •24. Що спільного і що відмінного в глікозидному і пептидному звязках?
- •25. Рівні організації білків.
- •Первинна структура білкової молекули.
- •Третинна структура білкової молекули.
- •26. Класифікація і функці білків.
- •Класифікація білків по їхньому складу.
- •Класифікація білків за їх функціями:
- •27. Ферменти – біологічні каталізатори: їх структура, функції і класифікація.
- •Механізм дії ферментів. Структура.
- •Кофактори ферментів.
- •Аллостеричні ферменти.
- •Класифікація ферментів.
- •28. Біологічний каталіз і властивості ферментів.
- •29. Що таке нуклеотид.
- •Вуглевод-цукор (пентоза: рибоза, дезоксирибоза).
- •Основа.
- •Фосфорна кислота.
- •30. Моно-, оліго-, і полінуклеотиди.
- •31. Рнк і днк, що спільного і що відмінного в їх будові?
- •32. Рнк: значення в клітині і різноманітність типів молекул. Рибонуклеїнові кислоти.
- •Існують три типи рнк:
- •Рибосомна рнк
- •Функції.
- •Іі етап біосинтезу білків –трансляція.
- •4. Елонгація (видовження) поліпептидного ланцюга.
- •6. Подальше використання мРнк або її руйнування.
- •33. Модель молекули днк: подвійна спіраль.
- •34. Чому вітаміни – це універсальні речовини живих істот?
- •35. Чим відрізняються гормони тварин від фітогормонів рослин?
- •36. Що таке алкалоїди і навіщо вони рослинам?
- •37. Яким чином і на які організми діють антибіотики?
- •38. Чи має людина особливі феромони?
- •39. Основні риси єдності хімічної організації живого.
- •40. У чому полягає концепція єдності органічного світу?
25. Рівні організації білків.
Структура білків.
Кожному білку властива своя особлива геометрична форма – конформація.
Первинна структура білкової молекули.
Під первинною структурою розуміють число і послідовність амінокислот з’єднаних між собою пептидним зв’язком в поліпептидний ланцюг.
Перші дослідження по виясненню амінокислотної послідовності білків були зроблені в Кембріджському університеті Ф. Сенгером. Сенгер працював з гормоном інсуліном, і це був перший білок, для якого вдалося визначити амінокислотну послідовність. В молекулу інсуліну входить 51 амінокислота.
Амінокислотна послідовність зумовлює специфічність білкової молекули і визначає її функції. В свою чергу ця амінокислотна послідовність однозначно визначається нуклеотидною послідовністю ДНК.
Заміна одної – єдиної молекули даного білка може різко змінити його функції, як це спостерігається, наприклад, при серповидно – клітинній анемії.
Частина поліпептидного ланцюга, яка демонструє первинну структуру:
R1 O H O R3 O H H H
| || | || | || | | |
NH2 ---C – C – N – C – C – N -- C – C – N – C – C – N – C – …. (COOH)
| | | | | | | || |
H H R2 H H H R4 O R5
N- КІНЕЦЬ С – КІНЕЦЬ
початок білкової молекули кінець білкової молекули
Вторинна структура білкової молекули.
Під вторинною структурою білкової молекули розуміють просторове розміщення поліпептидного ланцюга (первинної структури) у вигляді α – спіралі чи β-складчастого шару.
Ця структура стабілізується великою кількістю водневих зв’язків, які виникають між групами – СО та –NH , що знаходяться неподалік.
В α – спіралі в атом водню – NН групи однієї амінокислоти утворює водневий зв'язок з атомом кисню –СООН групи іншої амінокислоти. Яка відстає від попередньої на 4 амінокислотних залишки. На один виток спіралі припадає 3,6 амінокислотні залишки. Теоретично всі – СО та –NH групи пептидних зв’язків можуть брати участь в утворенні водневих зв’язків, так що α – спіраль дуже стійка і тому досить поширена конформація.
β-складчастого шар – це інший тип вторинної структури, в ньому поліпептидні ланцюги розташовані паралельно , але сусідні ланцюги мають антипаралельний напрям. Вони з’єднані за допомогою водневих зв’язків, які виникають між C = O- та NH- групами одного ланцюга і між C = O- та NH- групами сусіднього ланцюга, тобто структура є досить стабільна.
Багато білків мають як α-, так β- ділянки, у деяких можливий перехід від α-, до α-, так β структури і навпаки. Так у кучерявому людському волоссі переважає β-кератин. Але якщо помити голову миючим засобом, то β-кератин частково переходить у α –кератин.