
- •1.Біохімія і її зв’язок з іншими науками?
- •2. Головні етапи становлення науки про хімічні основи життя.
- •3. Молекулярна біологія як напрям біологічної науки.
- •4. Головні наукові установи й основні напрямки біохімічних досліджень в Україні.
- •5. Обєкти і методи біохімічних досліджень.
- •6.Періодична система елементів і атомний склад живого.
- •7. Що таке органічні і що таке біогенні елементи?
- •8. Ендемчні хвороби.
- •9. Геохімічні зони України і їх особливості.
- •10. Значення і вміст неорганічних речовин у живих системах.
- •11. Вода як розчинник і хімічно активна речовина.
- •12. Властивості води і її функції в організмі.
- •13. Функції іонів у клітині. Явище іоної асиметрі живого.
- •14. Небезпека від неорганічних реч, які наукопичуються в організмі й у навк.Сер.
- •15. Для чого потрібний такий показник,як гдк і в чому полягають його недоліки?
- •16. Головні групи органічних речвин клітини. Біомолекули.
- •Групи органічних речовин:
- •17. Яка небезпека від органічних речовин, які є забрудниками середовища?
- •18. Ліпіди і жири: особливості хімічної структури, фізичні властивості та біологічне значення.
- •19. Особливості структури і функції вуглеводів.
- •Дисахариди.
- •Полісахариди.
- •20. Ізомерія моносахаридів.
- •21. Чому полісахариди, що мають мономери, однакові за хімічною формулою, різні за хімічними і фізичними властивостями?
- •22. Амфотерні властивості амінокислот.
- •23. Класифікація амінокислот. Незамінні амінокислоти.
- •24. Що спільного і що відмінного в глікозидному і пептидному звязках?
- •25. Рівні організації білків.
- •Первинна структура білкової молекули.
- •Третинна структура білкової молекули.
- •26. Класифікація і функці білків.
- •Класифікація білків по їхньому складу.
- •Класифікація білків за їх функціями:
- •27. Ферменти – біологічні каталізатори: їх структура, функції і класифікація.
- •Механізм дії ферментів. Структура.
- •Кофактори ферментів.
- •Аллостеричні ферменти.
- •Класифікація ферментів.
- •28. Біологічний каталіз і властивості ферментів.
- •29. Що таке нуклеотид.
- •Вуглевод-цукор (пентоза: рибоза, дезоксирибоза).
- •Основа.
- •Фосфорна кислота.
- •30. Моно-, оліго-, і полінуклеотиди.
- •31. Рнк і днк, що спільного і що відмінного в їх будові?
- •32. Рнк: значення в клітині і різноманітність типів молекул. Рибонуклеїнові кислоти.
- •Існують три типи рнк:
- •Рибосомна рнк
- •Функції.
- •Іі етап біосинтезу білків –трансляція.
- •4. Елонгація (видовження) поліпептидного ланцюга.
- •6. Подальше використання мРнк або її руйнування.
- •33. Модель молекули днк: подвійна спіраль.
- •34. Чому вітаміни – це універсальні речовини живих істот?
- •35. Чим відрізняються гормони тварин від фітогормонів рослин?
- •36. Що таке алкалоїди і навіщо вони рослинам?
- •37. Яким чином і на які організми діють антибіотики?
- •38. Чи має людина особливі феромони?
- •39. Основні риси єдності хімічної організації живого.
- •40. У чому полягає концепція єдності органічного світу?
4. Елонгація (видовження) поліпептидного ланцюга.
Як тільки нова амінокислота приєдналась до ланцюгу, що синтезується рибосома переміщується по мРНК на один кодон. Молекула тРНК, яка перед цим була зв’язана з поліпептидним ланцюгом, покидає рибосому і повертається в цитоплазму, щоб утворити новий комплекс амінокислота – тРНК. Таке послідовне «зчитування» і «трансляція» рибосомою зашифрованого в мРНК коду, продовжується до тих пір, поки процес не доходить до одного із стоп - кодонів : УАГ, УАА, УГА – кодонів – термінаторів (означають кінець синтезу поліпептидного ланцюга).
5. Термінація (завершення) синтезу поліпептидного ланцюга.
На цьому етапі поліпептидний ланцюг, первинна структура якого була детермінована ДНК, покидає рибосому, і трансляція завершується.
6. Подальше використання мРнк або її руйнування.
мРНК, що брала участь у трансляції може використовуватись декілька раз, якщо клітині потрібні закодованій в ній молекули білку. В іншому випадку ця мРНК руйнується.
Після того як поліпептидні ланцюги відділились від рибосоми, вони можуть тут же набувати властиву їм вторинну, третинну чи четвертинну структуру. Якщо рибосома прикріплена до ЕПС,то білок поступає в ЕПС, і по її порожнинах транспортується до місця призначення.
3' А – У – Г – Ц – А – У Г – Ц – А – У – Г – Ц – А – У – Ц – Ц5' фрагмент іРНК
Кодони і РНК
Антикодони т РНК
У – А – Ц Г – У – А Ц – Г – У А – Ц – Г У – А – Г (МЕТ) ----- ( ГІС) ----- ( АЛА) ---- ( ТРЕ) ---- ( ІЛЕ)
33. Модель молекули днк: подвійна спіраль.
Молекули ДНК мають подвійну структуру. Ланцюги взаємовправо закручені і розташовані за принципом комплементарності. Стабілізується за допомогою водневих зв»язків, які виникають між комплементарними нуклеотидами.
34. Чому вітаміни – це універсальні речовини живих істот?
Тому що життя без вітамінів неможливе. Вітаміни є регуляторами обміну речовин, більша їх частина входить до складу ферментів, беруть участь в утворенні еритроцитів, проведенні нервових сигналів, в обміні білків і ліпідів, сприяють поліпшеню кровообігу інші взаємодіють із гормонами, активізуючи їх. Одні з вітамінів беруть участь в рості,розвитку організму інші ж відповідають за нормальне функціонування нервової та імунної систем.
35. Чим відрізняються гормони тварин від фітогормонів рослин?
Гормони - це біологічно активні речовини регуляторної природи, які мають вузькоспрямовану дію. Вони виробляються специфічними клітинами або залозами.
Фітогормони – це низькомолекулярні речовини, що синтезуються в певних частинах рослин, грибах і бактеріях, мають високу біологічну активність і виконують регулятивні функції.
Гормони тварин відрізняються від фітогормонів рослин тим, що фітогормони не виробляються спеціальними органами, клітинами або тканинами й діють переважно в тому ж місці де утворилися.
У клітинах рослин і грибів відсутні спеціальні рецептори, подибні до тих, що є в клітинах тварин, а тому дія фітогормонів залежить від їх концентрації і проявляється набагато повільніше.
Фітогормони на від міну від гормонів мають широку неспецифічну дію.