- •1.Біохімія і її зв’язок з іншими науками?
- •2. Головні етапи становлення науки про хімічні основи життя.
- •3. Молекулярна біологія як напрям біологічної науки.
- •4. Головні наукові установи й основні напрямки біохімічних досліджень в Україні.
- •5. Обєкти і методи біохімічних досліджень.
- •6.Періодична система елементів і атомний склад живого.
- •7. Що таке органічні і що таке біогенні елементи?
- •8. Ендемчні хвороби.
- •9. Геохімічні зони України і їх особливості.
- •10. Значення і вміст неорганічних речовин у живих системах.
- •11. Вода як розчинник і хімічно активна речовина.
- •12. Властивості води і її функції в організмі.
- •13. Функції іонів у клітині. Явище іоної асиметрі живого.
- •14. Небезпека від неорганічних реч, які наукопичуються в організмі й у навк.Сер.
- •15. Для чого потрібний такий показник,як гдк і в чому полягають його недоліки?
- •16. Головні групи органічних речвин клітини. Біомолекули.
- •Групи органічних речовин:
- •17. Яка небезпека від органічних речовин, які є забрудниками середовища?
- •18. Ліпіди і жири: особливості хімічної структури, фізичні властивості та біологічне значення.
- •19. Особливості структури і функції вуглеводів.
- •Дисахариди.
- •Полісахариди.
- •20. Ізомерія моносахаридів.
- •21. Чому полісахариди, що мають мономери, однакові за хімічною формулою, різні за хімічними і фізичними властивостями?
- •22. Амфотерні властивості амінокислот.
- •23. Класифікація амінокислот. Незамінні амінокислоти.
- •24. Що спільного і що відмінного в глікозидному і пептидному звязках?
- •25. Рівні організації білків.
- •Первинна структура білкової молекули.
- •Третинна структура білкової молекули.
- •26. Класифікація і функці білків.
- •Класифікація білків по їхньому складу.
- •Класифікація білків за їх функціями:
- •27. Ферменти – біологічні каталізатори: їх структура, функції і класифікація.
- •Механізм дії ферментів. Структура.
- •Кофактори ферментів.
- •Аллостеричні ферменти.
- •Класифікація ферментів.
- •28. Біологічний каталіз і властивості ферментів.
- •29. Що таке нуклеотид.
- •Вуглевод-цукор (пентоза: рибоза, дезоксирибоза).
- •Основа.
- •Фосфорна кислота.
- •30. Моно-, оліго-, і полінуклеотиди.
- •31. Рнк і днк, що спільного і що відмінного в їх будові?
- •32. Рнк: значення в клітині і різноманітність типів молекул. Рибонуклеїнові кислоти.
- •Існують три типи рнк:
- •Рибосомна рнк
- •Функції.
- •Іі етап біосинтезу білків –трансляція.
- •4. Елонгація (видовження) поліпептидного ланцюга.
- •6. Подальше використання мРнк або її руйнування.
- •33. Модель молекули днк: подвійна спіраль.
- •34. Чому вітаміни – це універсальні речовини живих істот?
- •35. Чим відрізняються гормони тварин від фітогормонів рослин?
- •36. Що таке алкалоїди і навіщо вони рослинам?
- •37. Яким чином і на які організми діють антибіотики?
- •38. Чи має людина особливі феромони?
- •39. Основні риси єдності хімічної організації живого.
- •40. У чому полягає концепція єдності органічного світу?
28. Біологічний каталіз і властивості ферментів.
Біологічний каталіз – процес прискорення реакції, що відбувається під впливом ферментів,які виступають в ролі каталізаторів.
Ферменти характеризуються наступними основними властивостями:
1. Всі ферменти являють собою глобулярні білки.
2. Інформація про них, як і про інші білки, закодована в ДНК.
3.Ферменти діють як каталізатори.
4. Ферменти не впливають на природу кінцевих продуктів реакції.
5. Дія ферментів досить ефективна, тобто мала кількість ферменту забезпечує перетворення великої кількості субстрату.
6. В середньому ферменти здатні каталізувати 1000 реакцій в секунду, тобто вони прискорюють швидкість протікання реакції в тисячі - мільйони раз.
7. Ферменти високоспечифічні тобто один фермент каталізує лише один тип реакції.
8. Реакції, що каталізуються ферментами зворотні.
9. Активність ферментів залежить від:
- рH - при постійній температурі, фермент працює ефективно у вузьких межах рH, для кожного ферменту є певне значення рH при якому його дія оптимальна; при зміні цього значення рH активність ферменту сповільнюється;
- температури - температурний оптимум для більшості ферментів знаходиться в межах від 37°С до 40°С, проте для кожного ферменту є свій температурний оптимум, при якому активність ферменту найвища.
В межах від0°С до 40°С при кожному підвищенні температури на 10 °С швидкість реакції зростає вдвічі;
- від концентрації як субстрату так і самого ферменту. Швидкість ферментативної реакції прямо пропорційна концентрації ферменту і концентрації субстрату(якщо інші фактори залишаються незмінними).
10.Ферменти знижують енергію активації реакції, яку вони каталізують;
11.Не вся молекула ферменту вступає у взаємодію із субстратом, а тільки та частина, яка має особливу форму і називається активним центром ферменту.
29. Що таке нуклеотид.
Нуклеотид – мономер нуклеїнових кислот.Молекула нуклеотиду складається із 3 складових - 5С-цукру, азотистої основи і фосфорної кислоти.
Вуглевод-цукор (пентоза: рибоза, дезоксирибоза).
В залежності від типу пентоз, розрізняють два типи нуклеїнових кислот:
рибонуклеїнові кислоти (РНК), котрі містять рибозу;
та дезоксирибонуклеїнові кислоти (ДНК), котрі містять дезоксирибозу.
В дезоксирибозі – ОН-група при 2-С замінена на атом Н, тобто в ній на один атом О менше, ніж рибозі.
Основа.
В обох типах нуклеїнових кислот містяться основи 4 видів: два з них відносяться до типу пуринів і два - до класу піримідинів. Основний характер цим сполукам надає включений в кільце азот.
До числа пуринів відноситься аденін (А) і гуанін (Г), а до – піримідинів – цитозин (Ц),тимін (Т) чи урацил (У).В РНК, замість тиміну (Т), який присутній в ДНК, міститься урацил(У).
Тимін хімічно дуже близький до урацилу (він представляє собою 5- метилурацил, тобто урацил в якому біля 5 –го атому є метальна група).
В результаті з’єднання цукру з основою утворюється нуклеозид (реакція конденсації). Наприклад, аденін + рибоза = аденозиловий нуклеозид і т.д. і т. п.
Для утворення нуклеотиду потрібна ще одна реакція конденсації, в результаті якої між нуклеозидом і фосфорною кислотою виникає фосфоефірний зв'язок. Наприклад, аденозиловий нуклеозид + Н3РО4 = аденіловий нуклеотид.