
- •1.Біохімія і її зв’язок з іншими науками?
- •2. Головні етапи становлення науки про хімічні основи життя.
- •3. Молекулярна біологія як напрям біологічної науки.
- •4. Головні наукові установи й основні напрямки біохімічних досліджень в Україні.
- •5. Обєкти і методи біохімічних досліджень.
- •6.Періодична система елементів і атомний склад живого.
- •7. Що таке органічні і що таке біогенні елементи?
- •8. Ендемчні хвороби.
- •9. Геохімічні зони України і їх особливості.
- •10. Значення і вміст неорганічних речовин у живих системах.
- •11. Вода як розчинник і хімічно активна речовина.
- •12. Властивості води і її функції в організмі.
- •13. Функції іонів у клітині. Явище іоної асиметрі живого.
- •14. Небезпека від неорганічних реч, які наукопичуються в організмі й у навк.Сер.
- •15. Для чого потрібний такий показник,як гдк і в чому полягають його недоліки?
- •16. Головні групи органічних речвин клітини. Біомолекули.
- •Групи органічних речовин:
- •17. Яка небезпека від органічних речовин, які є забрудниками середовища?
- •18. Ліпіди і жири: особливості хімічної структури, фізичні властивості та біологічне значення.
- •19. Особливості структури і функції вуглеводів.
- •Дисахариди.
- •Полісахариди.
- •20. Ізомерія моносахаридів.
- •21. Чому полісахариди, що мають мономери, однакові за хімічною формулою, різні за хімічними і фізичними властивостями?
- •22. Амфотерні властивості амінокислот.
- •23. Класифікація амінокислот. Незамінні амінокислоти.
- •24. Що спільного і що відмінного в глікозидному і пептидному звязках?
- •25. Рівні організації білків.
- •Первинна структура білкової молекули.
- •Третинна структура білкової молекули.
- •26. Класифікація і функці білків.
- •Класифікація білків по їхньому складу.
- •Класифікація білків за їх функціями:
- •27. Ферменти – біологічні каталізатори: їх структура, функції і класифікація.
- •Механізм дії ферментів. Структура.
- •Кофактори ферментів.
- •Аллостеричні ферменти.
- •Класифікація ферментів.
- •28. Біологічний каталіз і властивості ферментів.
- •29. Що таке нуклеотид.
- •Вуглевод-цукор (пентоза: рибоза, дезоксирибоза).
- •Основа.
- •Фосфорна кислота.
- •30. Моно-, оліго-, і полінуклеотиди.
- •31. Рнк і днк, що спільного і що відмінного в їх будові?
- •32. Рнк: значення в клітині і різноманітність типів молекул. Рибонуклеїнові кислоти.
- •Існують три типи рнк:
- •Рибосомна рнк
- •Функції.
- •Іі етап біосинтезу білків –трансляція.
- •4. Елонгація (видовження) поліпептидного ланцюга.
- •6. Подальше використання мРнк або її руйнування.
- •33. Модель молекули днк: подвійна спіраль.
- •34. Чому вітаміни – це універсальні речовини живих істот?
- •35. Чим відрізняються гормони тварин від фітогормонів рослин?
- •36. Що таке алкалоїди і навіщо вони рослинам?
- •37. Яким чином і на які організми діють антибіотики?
- •38. Чи має людина особливі феромони?
- •39. Основні риси єдності хімічної організації живого.
- •40. У чому полягає концепція єдності органічного світу?
Кофактори ферментів.
Багатьом ферментам для ефективної роботи потрібні певні небілкові компоненти, які називаються кофакторами. Кофактори – це речовини, присутність яких необхідна для прояву каталітичної активності ферментів. Роль кофакторів можуть виконувати різні речовини – від простих неорганічних іонів до складних органічних молекул.
Кофактори поділяються на три типи:
неорганічні іони (наприклад, активність амілази слини підвищується в присутності хлорид іонів);
простетичні групи. Якщо кофактор постійно і міцно пов'язаний з ферментом, то його називають простетичною групою.
коферменти, як і простетичні групи – це органічні молекули, що виконують функцію кофакторів, але на відміну від протетичних груп вони зберігають зв'язок з ферментом тільки в ході реакції.
Аллостеричні ферменти.
Аллостеричними, називають ферменти, активність яких регулюється не їх субстратами, а іншими речовинами, що приєднуються до ферментів в особливих ділянках, віддалених від їх активного центра («аллостеричний центр»). Ці речовини впливають на активність ферменту, зумовлюючи зворотні зміни його активного центру. Називають такі речовини аллостеричними ефекторами.
В залежності від характеру зміни, яку вони здійснюють, прискорюючи чи сповільнюючи відповідність ферменту до субстрату, ефектори поділяють на:
-аллостеричні активатори (прискорюють реакцію, впливаючи на формування правильної конформації активного центру ферменту до відповідного субстрату);
-аллостеричні інгібітори (сповільнюють реакцію, впливаючи на формування не
правильної конформації активного центру ферменту до відповідного субстрату).
Коли кінцевий продукт метаболічного ланцюгу починає накопичуватись, то він може діяти як аллостеричний інгібітор, на фермент, що контролює перший етап цього шляху. Це явище – інгібування кінцевим продуктом – являє собою приклад механізму, що регулює один із аспектів метаболічної активності по принципу негативного зворотного зв’язку.
Класифікація ферментів.
В 1961р. спеціальною комісією Міжнародного біохімічного союзу була запропонована систематична номенклатура ферментів.Ферменти були поділені на 6 груп у відповідності з загальним типом реакції, яку вони каталізують:
1 група: оксидоредуктази. Здійснюють перенесення атомів Н та О чи електронів від однієї речовини до іншої. Наприклад, дегідрогеназа, оксидази.
2 група: трансферази. Здійснюють перенесення певної групи атомів - метильної, ацильної, фосфатної чи аміногрупи – від однієї речовини до іншої. Наприклад, трансаміназа, кіназа.
3 група: гідролази.Реакції гідролізу, при яких із субстрату утворюються два продукти. Наприклад, ліпаза, амілаза, пептидаза.
4 група : ліази.Не гідролітичне приєднання до субстрату або відщеплення від нього групи атомів. При цьому можуть розриватись зв’язки С-С, C-N, C-S або С-О. Наприклад, декарбоксилаза, фумараза, альдолаза.
5 група: ізомерази.Внутрішньо молекулярна перебудова.Наприклад, ізомераза, му таза.
6 група: лігази.З’єднання двох молекул в результаті утворення нових зв’язків С-С, C-N, C-S або С-О, що супроводжується розпадом АТФ.