Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Залік, біологія.doc
Скачиваний:
0
Добавлен:
01.03.2025
Размер:
257.02 Кб
Скачать

Кофактори ферментів.

Багатьом ферментам для ефективної роботи потрібні певні небілкові компоненти, які називаються кофакторами. Кофактори – це речовини, присутність яких необхідна для прояву каталітичної активності ферментів. Роль кофакторів можуть виконувати різні речовини – від простих неорганічних іонів до складних органічних молекул.

Кофактори поділяються на три типи:

  • неорганічні іони (наприклад, активність амілази слини підвищується в присутності хлорид іонів);

  • простетичні групи. Якщо кофактор постійно і міцно пов'язаний з ферментом, то його називають простетичною групою.

  • коферменти, як і простетичні групи – це органічні молекули, що виконують функцію кофакторів, але на відміну від протетичних груп вони зберігають зв'язок з ферментом тільки в ході реакції.

Аллостеричні ферменти.

Аллостеричними, називають ферменти, активність яких регулюється не їх субстратами, а іншими речовинами, що приєднуються до ферментів в особливих ділянках, віддалених від їх активного центра («аллостеричний центр»). Ці речовини впливають на активність ферменту, зумовлюючи зворотні зміни його активного центру. Називають такі речовини аллостеричними ефекторами.

В залежності від характеру зміни, яку вони здійснюють, прискорюючи чи сповільнюючи відповідність ферменту до субстрату, ефектори поділяють на:

-аллостеричні активатори (прискорюють реакцію, впливаючи на формування правильної конформації активного центру ферменту до відповідного субстрату);

-аллостеричні інгібітори (сповільнюють реакцію, впливаючи на формування не

правильної конформації активного центру ферменту до відповідного субстрату).

Коли кінцевий продукт метаболічного ланцюгу починає накопичуватись, то він може діяти як аллостеричний інгібітор, на фермент, що контролює перший етап цього шляху. Це явище – інгібування кінцевим продуктом – являє собою приклад механізму, що регулює один із аспектів метаболічної активності по принципу негативного зворотного зв’язку.

Класифікація ферментів.

В 1961р. спеціальною комісією Міжнародного біохімічного союзу була запропонована систематична номенклатура ферментів.Ферменти були поділені на 6 груп у відповідності з загальним типом реакції, яку вони каталізують:

1 група: оксидоредуктази. Здійснюють перенесення атомів Н та О чи електронів від однієї речовини до іншої. Наприклад, дегідрогеназа, оксидази.

2 група: трансферази. Здійснюють перенесення певної групи атомів - метильної, ацильної, фосфатної чи аміногрупи – від однієї речовини до іншої. Наприклад, трансаміназа, кіназа.

3 група: гідролази.Реакції гідролізу, при яких із субстрату утворюються два продукти. Наприклад, ліпаза, амілаза, пептидаза.

4 група : ліази.Не гідролітичне приєднання до субстрату або відщеплення від нього групи атомів. При цьому можуть розриватись зв’язки С-С, C-N, C-S або С-О. Наприклад, декарбоксилаза, фумараза, альдолаза.

5 група: ізомерази.Внутрішньо молекулярна перебудова.Наприклад, ізомераза, му таза.

6 група: лігази.З’єднання двох молекул в результаті утворення нових зв’язків С-С, C-N, C-S або С-О, що супроводжується розпадом АТФ.