Третинна структура білкової молекули.

У більшості білків молекули закручені у грудку своєрідним способом, формуючи таким чином компактну глобулу (клубок). Отже, під третинною структурою білкової молекули розуміють просторове розміщення α – спіралі в компактну глобулу.

Третинна структура стабілізується зв’язками трьох типів, які виникають між радикалами: іонними, водневими і дисульфідними, а також гідрофобними взаємодіями.

Зв’язки, що стабілізують третинну структуру.

| |

C =O ------------------------H-N водневий зв'язок між амінокислотами

| |

----O-H --------------------O=C водневий зв'язок між R групами амінокислот

| |

|---S______________ S-- | дисульфід ний місток між сірковмісними амінокислотами

| _ + |

|--COO H3N--| іонний зв'язок між зарядженими групами ланцюга

| |

|---R R---| гідрофобні взаємодії між неполярними R групами

В кількісному відношенні найбільш важливі гідрофобні взаємодії; білок при цьому «упаковується» таким чином, щоб його гідрофобні бокові ланцюги були заховані всередину молекули, тобто захищені від контакту з водою, а гідрофільні бокові ланцюги навпаки, знаходились на зовні.

Четвертинна структура білкової молекули.

Багато білків з особливо складною будовою складаються із декількох поліпептидних ланцюгів, що утримуються разом за рахунок гідрофобних взаємодій, а також за допомогою водневих і іонних зв’язків. Під четвертинною структурою білкової молекули розуміють спосіб поєднання кількох поліпептидних ланцюгів.

Прикладом четвертинної структури є білок –гемоглобін, який складається з 4 поліпептидних ланцюгів білка – глобіну (кожен з них дещо нагадує міоглобін і містить гем). Деякі віруси, наприклад вірус тютюнової мозаїки, має білкову оболонку – капсид, що складається із багатьох поліпептидних ланцюгів, упакованих високо впорядкованим методом.

26. Класифікація і функці білків.

Виходячи із поняття вторинної і третинної структури можна розглянути класифікацію білків по їхній структурі, а саме:

Фібрилярні білки (нитчаста структура):

Характеристика:

• для них найважливішою є вторинна структура(третинна майже зовсім не виражена);

• не розчинні уводі;

• відрізняються міцною механічною міцністю;

• довгі паралельні поліпептидні ланцюги, з’єднанні один з одним паралельними зшивками, утворюють довгі волокна чи багатошарові структури.

Функції:

• виконують в клітинах і в організмі структурні функції , наприклад в складі сполучної тканини; до цієї групи відносяться колаген (сухожилки, міжклітинна речовина волокнистої та кісткової сполучної тканини), міозин (сарком ери м’язів), фібриїн (шовк, павутина), кератин (волосся, роги, нігті, пір’я тощо).

Глобулярні білки ( клубок):

Характеристика:

• формують третинну структуру, у вигляді якої проявляють функціональну активність;

• поліпептидні ланцюги згорнуті в компактну глобулу;

• розчинні у воді, легко утворюють колоїдні суспензії.

Функції:

• каталітична, виконують функції ферментів;

• антитіла (глобуліни сироватки крові проявляють імунологічну активність);

• гуморальна (деякі гормони, наприклад інсулін;

• відіграють важливу роль в протоплазмі, утримуючи в ній воду та інші речовини;

• сприяють підтриманню молекулярної організації протоплазми.

Проміжні – фібрилярної природи, але розчинні у воді. Наприклад, фібриноген, який перетворюється в нерозчинний фібрин при згортанні крові.