Тема “Ферменты” Занятие 1

Вариант 1.

1. Назовите общие признаки биологических и небиологических катализаторов.

2. Как называется белковая часть сложного фермента? Какую функцию она выполняет?

3. Специфичность фермента, определение, виды.

4. Изоферменты, определение.

5. Аллостерический центр, его функции.

Тема “Ферменты” Занятие 1

Вариант 2.

1. Назовите признаки ферментов, отличающие их от небиологических катализаторов.

2. Как называется небелковая часть сложного фермента . Укажите функцию, которую он выполняет.

3. Абсолютная специфичность, определение. Приведите пример ферментов, обладающих абсолютной специфичностью.

4. Лактатдегидрогеназа, какие изоферменты она образует, как построена каждая изоформа?

5. Назовите гипотезы, объясняющие механизм действия ферментов.

Тема “Ферменты” Занятие 1

Вариант 3.

1. На какие группы по строению делятся ферменты?

2. Как называется небелковая часть сложного фермента прочно связанная с белковой частью.

3. Относительная специфичность, определение. Приведите пример ферментов, обладающих относительной специфичностью действия.

4. Что понимают под активным центром фермента?

5. В чем сущность гипотезы предсуществующего соответствия?

Тема “Ферменты” Занятие 1

Вариант 4.

1. Как называется природный комплекс белкового и небелкового компонентов фермента?

2. Как называется небелковая часть сложного фермента непрочно связанная с белковой частью?

3. Стереохимическая специфичность. Определение. Приведите пример ферментов обладающих стереохимической специфичностью.

4. Назовите участки, входящие в активный центр фермента, их функции.

5. вия”?

Тема : “Ферменты” Занятие 1.

Эталон 1

1. Ферменты и небиологические катализаторы имеют следующие сходные признаки:

а) катализируют только энергетически возможные реакции

б) не расходуются в процессе реакции

в) не изменяют направление реакции

г) не изменяют равновесия обратимой реакции, а лишь ускоряют его

наступление

2. Белковая часть сложного фермента называется апоферментом. Она ответственна за активность и специфичность действия фермента.

3. Специфичность – это свойство фермента избирательно катализировать определенный тип реакции. Специфичность бывает абсолютной, отно-сительной и стереохимической.

4. Изоферменты – это молекулярные формы ферментов, возникающие вследствие генетических различий в первичной структуре, присутствующие внутри одного вида, катализирующие одну и ту же реакцию.

5. Аллостерический центр или регуляторный в молекуле фермента пространственно разделен с активным центром, связывающиеся с ним молекулы не похожи по строению, но оказывают влияние на связывание и превращение субстрата в активном центре, изменяя его конформацию.

Тема : “Ферменты” Занятие 1.

Эталон 2

1. Признаки, отличающие ферменты от небиологических катализаторов:

а) Скорость реакций, катализируемых ферментами, намного выше

б) Обладают высокой специфичностью

в) Катализируют химические реакции в “мягких” условиях

г) Являются катализаторами с регулируемой активностью

д) Скорость ферментативной реакции прямо пропорциональна концентрации фермента

2. Небелковая часть сложного фермента называется кофактором. Она отвечает за каталитическую функцию фермента.

3. Абсолютная специфичность – это свойство фермента катализировать превращение только одного субстрата. Например, уреаза катализирует превращение только мочевины.

4. ЛДГ состоит из четырех субъединиц двух разных типов Н и М. Активный фермент можно представить в виде пяти изоформ, следующих комбинаций: ЛДГ₁ – Н₄, ЛДГ₂ – Н₃М, ЛДГ₃ – Н₂М₂ , ЛДГ₄ – НМ₃ и ЛДГ₅ – М₄

5. Механизм действия ферментов объясняют гипотезой Фишера ( “ключа и замка ”), и вторая гипотеза – Кошланда, или индуцированного соот-ветствия.

Тема : “Ферменты” Занятие 1.

Эталон 3

1. По строению ферменты делятся на две группы: простые и сложные.

2. Небелковая часть сложного фермента, прочно связанная с апоферментом, называется простетической группой.

3. Относительная специфичность – это свойство фермента действовать на отдельные связи определенной группы субстратов. Например, пищеварительные ферменты пепсин, трипсин – специфичны по отношению к пептидным связям.

4. Под активным центром подразумевают уникальную комбинацию аминокислотных остатков в молекуле фермента, обеспечивающую непосредственное взаимодействие ее с молекулой субстрата и прямое участие в акте катализа.

5. По гипотезе Фишера, фермент является жесткой структурой, активный центр которого представляет собой слепок субстрата. Если субстрат подходит к активному центру, как ключ к замку, то реакция произойдет.

Тема : “Ферменты” Занятие 1.

Эталон 4

1. Комплекс, состоящий из белкового и небелкового компонентов фермента, называется холоферментом.

2. Небелковая часть сложного фермента, легко отделяемая от апофермента, называется коферментом.

3. Стереохимическая специфичность – свойство фермента катализировать превращение только одного стереоизомера. Например, фумаратдегидратаза катализирует превращение только фумарата, но не его стереоизомера – малеиновой кислоты.

4. В активном центре условно различают так называемый каталитический участок, непосредственно вступающий в химическое взаимодействие с субстратом, и субстратный центр, который обеспечивает присоединение субстрата.

5. По гипотезе Кошланда, молекула фермента гибкая, конформация фермента и его активного центра изменяются при присоединении субстрата, активный центр под влиянием субстрата принимает соответствующую форму в момент присоединения ( отсюда и название гипотезы “вынужденного” или индуцированного соответствия).

Тема ”Ферменты“ Занятие 2

Вариант 1

1. Перечислите факторы , влияющие на активность ферментов.

2. Нарисуйте график зависимости скорости ферментативной реак-

ции от температуры .

3. Что такое константа Михаэлиса ? Какие свойства ферментов ха-

рактеризуются константой Михаэлиса .

4. Чему равна величина отрезка , отсекаемого на оси ординат при

построении графика Лайнуивера-Бэрка ?

5. Какой тип реакций катализируют гидролазы

Тема ”Ферменты” Занятие 2

Вариант 2

1. Температурный оптимум фермента . Чему он равен для боль-

шинства ферментов человеческого организма?

2. Нарисуйте график зависимости скорости реакции от рН среды .

3. Какой вид принимает уравнение Михаэлиса - Ментен при очень

низких концентрациях субстрата ?

4. Чему равна величина , отсекаемая на оси абсцисс при постро-

ении графика Лайнуивера -Бэрка ?

5.Какой тип реакций катализируют оксидоредуктазы .

Тема ”Ферменты” Занятие 2

Вариант 3

1. Оптимум рН для ферментов . Чему он равен для амилазы слюны

пепсина ?

2. Нарисуйте график зависимости скорости ферментативной р

ции от концентрации субстрата .

3. Какой вид принимает уравнение Михаэлиса -Ментен при высо -

ких концентрациях субстрата .

4. Перечислите классы ферментов .

5. Какой тип реакций катализируют трансферазы ?

Тема ”Ферменты” Занятие 2

Вариант 4

1. Влияние концентрации фермента на скорость реакции . Нарисуй-

те график этой зависимости .

2. Напишите математическое выражение зависимости скорости

ферментативной реакции от концентрации субстрата .

3. Нарисуйте график Лайнуивера - Бэрка зависимости скорости от

концентрации субстрата .

4. Что указывает название класса ферментов ?

5. Какой тип реакций катализируют лиазы ?

Тема ”Ферменты“ Занятие 2

Эталон 1

1. К факторам влияющим на активность фермента относятся:

температура , рН среды , концентрация фермента , концентрация

субстрата , присутствие активаторов и ингибиторов.

2 .

v

20 40 60 t°

3. Константа Михаэлиса - это концентрация субстрата , при

скорости равной половине максимальной , она характеризует

сродство фермента к субстрату .

4. Величина отрезка ,отсекаемая на оси ординат при построении

графика Лайнуивера -Бэрка равна 1/v_max .

5. Гидролазы катализируют расщепление внутримолекулярных связей в субстратах при участии молекул воды .

Тема ”Ферменты“ Занятие 2

Эталон 2

1. Температурный оптимум фермента -это температура , при которой активность фермента максимальная. Для ферментов

организма человека она равна 37-38 ^о с

2 .

V

3 6 9 рН

3. При [S] , стремящейся к 0, V= [S]

4. При построении графика Лайнуивера-Берка на оси абсцисс отсекается отрезок , равный-1/К_М

5. Оксидоредуктазы - ферменты ,катализирующие окислительно-

восстановительные реакции.

Тема ”Ферменты ” Занятие 2

Эталон 3

1. Значение рН , при котором активность фермента наивысшая ,

называется оптимальным . Для амилазы слюны оптимум рН

равен 6,8-7,2 ,для пепсина - 1,5-2,3 .

2 .

V

[S]

3. При [S] ,V V_МАХ

4. Все ферменты разделены на 6 классов 1.оксидоредуктазы

2.трансферазы 3.гидролазы 4.лиазы 5.изомеразы 6.лигазы.

5. Трансферазы - ферменты ,катализирующие реакции переноса

различных групп.

Тема “Ферменты“ Занятие 2

Эталон 4

1 .

V

[ E ]

2.V= V_MAX [S] Зависимость математически выражается

K_M +[S] уравнением Михаэлиса -Ментен

3 . 1/V

1/[S]

4. Название класса указывает на тип химической реакции , катали-

зируемой данным ферментом.

5. Лиазы- ферменты , катализирующие реакции разрыва связей в

субстрате без присоединения воды или окисления

Тема “Ферменты” Занятие 3

Вариант 1

1. Какие вещества называются ингибиторами ферментов ?

2.Назовите вид ингибирования , при котором константа Михаэлиса не изменяется а максимальная скорость умень -

шается .

3. Нарисуйте график Михаэлиса -Ментен для конкурентного ин-

гибирования.

4. Дайте определение конкурентному ингибированию ферментов

5. Какие ферменты называют аллостерическими ?

6. Нарисуйте схему регуляции активности фермента по принципу

прямой положительной связи .

Тема “Ферменты ” Занятие 3

Вариант 2

1. Назовите виды ингибирования ферментов .

Назовите вид ингибирования, при котором К_m увеличивается

а V_max не изменяется .

3. Нарисуйте график Михаэлиса - Ментен для неконкурентного

ингибирования .

4. Дайте определение неконкурентному ингибированию фермен -

тов .

5. Какие регуляторные ферменты называют гомотропными ?

6. Механизм активации ферментов частичным протеолизом .

Тема “Ферменты” Задание 3

Вариант 3

1. Дайте определение обратимому ингибированию ферментов .

2. Как изменяется К_м и V_max ферментативной реакции при

конкурентном ингибировании .

3. Нарисуйте график Лайнуивера Берка для неконкурентного ин-

гибирования .

4. Назовите вид ингибирования , которое можно снять повыше -

нием концентрации субстрата .

5. Какие регуляторные ферменты называются гетеротропными .

6. Механизм регуляции ферментов путем их фосфорилирования-

дефосфорилирования .

Тема “Ферменты” Занятие 3

Вариант 4

1. Дайте определение необратимому ингибированию ферментов .

2. Как изменяется К_м и V_max ферментативной реакции при некон -

курентном ингибировании ?

3. Нарисуйте график Лайнуивера - Берка для конкурентного инги-

бирования .

4. Назовите вид ингибирования , не снимаемое повышением [S]

5. Нарисуйте график зависимости между [S] и V_реак. , катализируе-

мой регуляторным ферментом .

6. Нарисуйте схему регуляции активности фермента по типу

обратной отрицательной связи .

Тема ”Ферменты” Занятие 3

Эталон 1

1. Ингибиторы_- вещества , вызывающие частичное или полное __торможение реакций , катализируемых ферментами .

2. Неконкурентное .

3. _

V

k_m k_mI [S]

4.Конкурентным ингибированием называется торможение активности фермента , вызванное связыванием с активным центром фермента , ингибитора , сходного по структуре с

субстратом .

5. Аллостерические ферменты - группа ферментов с четвертичной

структурой , имеющих регуляторные центры для связывания

аллостерических эффекторов .

6 . А В С D

+ Е₁ Е₂ Е₃

Тема “Ферменты ” Занятие 3

Эталон 2

1. По прочности связывания ингибитора с ферментом , ингибирование бывает обратимое и необратимое .

2. Конкурентное .

V

K_m=K_mI [S]

4.Неконкурентное ингибирование вызывается веществами

не имеющими структурного сходства с субстратом и час-

тично связывающимся не с активным центром , а в другом месте

молекулы .

5. Гомотропными регуляторными ферментами называются фер-

менты , активность которых регулируется субстратом, на

который они действуют.

6. Регуляция активности ферментов частичным протеолизом

сводится к превращению профермента в активный фермент под

влиянием специфических агентов отщепляющих части

полипептидной цепи , закрывающие активный центр фермента .

Тема: “Ферменты ” Занятие 3

Эталон 3.

1. Обратимое ингибирование, при котором активность фермента после действия ингибитора восстанавливается.

2. При конкурентном ингибировании изменяется константа Михаэлиса, увеличивается, а максимальная скорость остается постоянной.

3.

1/V

1/[S]

4. Снять ингибирование повышением концентрации субстрата можно при действии конкурентного ингибитора .

5. Гетеротропными ферментами называются регуляторные ферменты , если активность их регулируется другими веществами а не субстратом

АТФ АДФ+Ф_н

Е(_{неактивн.}) киназа Е(_{активн.}) - Ф

фосфатаза

Ф_н Н₂О

Тема: “Ферменты ” Занятие 3

Эталон 4.

1. Необратимое ингибирование, при котором активность фермента после действия ингибитора не восстанавливается.

2. При неконкурентном ингибировании константа Михаэлиса остается постоянной, а максимальная скорость изменяется, уменьшается.

3. 

1/V

-1/k_m -1/k_m 1/[S]

4. Нельзя снять действие ингибитора повышением концентрации субстрата при неконкурентном характере ингибирования.

V

[S]

6 . Е₁ Е₂ Е₃ Е₄

А В С Д Р

Вариант 1

1.Напишите формулы аргинина,цистеина,глутамина.

2.Напишите и назовите тетралептид,состоящий из аминокислот: фенилаланина,лейцина,аспарагина,пролина.

3.Вторичная структура белка.Связи,стабилизирующие вторичную структуру.

4.Химическая и функциональная классификация белков.

5.Укажите направление движения (остаются на месте,движутся к катоду или аноду) следующих пептидов в процессе электрофореза на бумаге при рН 3,0: а) лиз - гли - ала - гли; б) лиз - гли - ала - глу.

6.Изоферменты. Приведите примеры.

7.Дайте дпределение специфичности ферментов.Виды специфичности.

8.Докажите чему будет равна скорость реакции при очень низкой концентрации субстрата. Покажите на графике.

9.Константа Михаэлиса.

10.Дайте определение термолабильности ферментов. Температурный оптимум действия.

11.Аллостерическая регуляция активности ферментов. Физиологическое значение регуляции активности ферментов.

12.Объясните активацию ферментов путем частичного протеолиза. Приведите пример.

13.Функциональные особенности класса гидролаз.

В ариант 2

1.Напишите формулы лизина,глутаминовой кислоты,пролина.

2.Напишите и назовите трипептид,состоящий из аминокислот: аргинина, серина, триптофана.

3.Четвертичная структура белка.Связи,стабилизирующие данную стуктуру. Понятие о протомерах и субьединицах.

4.Электрохимические свойства белков.

5.Сделайте вывод об особенностях аминокислотного состава белка и его подвижности в электрическом поле,если ИЭТ 4,7, рН раствора 8,3.

6.Назовите отличительные признаки биологических катализаторов от неорганических.

7.Дайте определение абсолютной специфичности ферментов.

Приведите пример.

8.Покажите, чему будет равна скорость ферментативной реакций при концентрации субстрата,стремящейся к бесконечности. Покажите на графике.

9.Перечислите факторы, от которых зависит скорость ферментативной реакции.

10.В чем заключается механизм активации фермейтов с помощью металлов?

11.Назовите виды ингибирования ферментов.Приведите пример необратимого ингибирования.

12.Объясните регуляцию ферментов путем ковалентной модификации.Приведите пример.

13.Функциональные особенности класса оксидоредуктаз

Вариант 3

1.Напишите формулы лейцина,цистеина,аспарагиновой кислоты.

2.Напишите и назовите трипептид,состоящий из аминокислот: гистидина,аланина,серина.

3.Первичная структура белка.Связи,стабилизирующие данную структуру. Аминокислотные замены.

4.Методы разделения белков.Объясните,на каких свойствах белковой молекулы основан каждый метод.

5.Определите суммарный заряд приведенного ниже пептида при рН = 7,0: сер-тир-гли-мет-глу-гис-фен-арг-три-три-сер-лиз-про-вал.

6.Активный центр фермента.

7.Дайте определение понятиям:кооперативность действия ферментов, компартментализация.

8.Перечислите факторы,влияющие на активность ферментов.

9.Дайте определение К_m. Определите чему равна К_m из уравнения Михазлиса-Ментен.

10.Нарисуйте график зависимости скорости ферментативной реакции от рН среды.

11.Неконкурентное ингибирование.Основные признаки этого типа ингиоирования,выявление с помощью графиков Михазлиса-Ментен и Лэйнуивера-Бэрка.

12.Назовите три уровня организации мультиферментных систем. Приведите примеры.

13.Функциональные особенности класса лигаз.

В ариант 4

1.Напишите формулы метионина,лизина,треонина.

2.Напишите и назовите трипептид,состоящий из аминокислот: тирозина,валина,изолейцина.

3. Дайте определение третичной структуры белка.Укажите связи, стабилизирующие данную структуру.Приведите примеры белков с третичной структурой.

4.Дайте определение денатураций белка.Виды денатурации.

5.Сделайте вывод об особенностях аминокислотного состава белка и его подвижности в электрическом поле,если ИЭТ 8,2, рН раствора 5,2.

6.Укажите в чем сходство биологических и неорганических катализаторов.

7.Напишите уравнение,выражающее зависимость между концентрацией субстрата и скоростью ферментативной реакции.Укажите обозначения. Нарисуйте графики.

8.Гомотропная регуляция активности ферментов.Приведите пример.

9.Дайте определение значению оптимального рН фермента.

10.Конкурентное ингибирование.Основные признаки конкурентного ингибитора.Выявление типа ингИбирования с помощью графиков Михазлиса-Ментен и Лэйнуивера-Бэрка.

11.Регуляторные-ферменты.Особенности структуры,кинетика реакций, катализируемых регуляторными ферментами. Биологическое значение.

12.Дайте определение относительной специфичности ферментов. Приведите пример.

13.Функциональные особенности класса лиаз

Тема: Биоокисление и окислительное фосфорилирование

Вариант 1

1. Дайте определение биологического окисления .

2. Назовите участки , из которых состоит дыхательная цепь .

3. Напишите формулу ФАД и процесс переноса протонов и электронов при помощи этого кофермента .

4. Назовите конечные продукты тканевого дыхания .

5. Назовите основные причины нарушения биоокисления .

6. Назовите известные Вам макроэргические соединения .

7. На каком участке дыхательной цепи действует антимицин А

8. Сколько молекул АТФ будет синтезироваться при окислении молекулы пирувата?

Тема: Биоокисление и окислительное фосфорилирование

Вариант 2

1. Укажите в чем сходство процессов горения и биологического окисления .

2. Что представляет собой дыхательная цепь? Нарисуйте ее схему . Где она расположена в клетке ?

3. Напишите формулу НАД и процесс переноса электронов и протонов с помощью этого кофермента .

4. В каких случаях при тканевом дыхании возможно образование супероксидрадикала и перекиси водорода и как организм их обезвреживает ?

5. Назовите точки сопряжения окислительного фосфорилирования и биологического окисления .

6. Назовите вещества , вызывающие разобщение процессов биологического окисления и тканевого дыхания .

7. На каком участке дыхательной цепи действует ротенон

8. Сколько молекул АТФ образуется при окислении 1 молекулы цитрата .

Тема: Биоокисление и окислительное фосфорилирование

Вариант 3

1. Назовите отличия биологического окисления от процесса горения.

2. Назовите ферменты, необходимые для синтеза коферментов дыхательной цепи.

3. Напишите формулу КоQ и перенос протонов иэлектронов при помощи этого кофермента.

4. Чему равна общая разность окислительно-восстановительного потенциалов между НАДН и О₂ и соответственно ей разность свободной энергии.

5. Как выделяется энергия при биологическом окислении? Биоло-гическое значение этого способа выделения энергии.

6. Дайте определение окислительному фосфорилированию. Где в клетке происходит этот процесс?

7. Назовите участок дыхательной цепи на котором действуют цианиды.

8. Сколько молекул АТФ будет синтезировано при окислении одной молекулы сукцината.

Тема: Биоокисление и окислительное фосфорилирование

Вариант 4

1. Дайте определение процессов тканевого дыхания и субстратного окисления.

2. Перечислите коферменты, принимающие участие в тканевом дыхании.

3. Назовите цитохромы, входящие в состав дыхательной цепи, объясните их роль в тканевом дыхании.

4. Чем обусловлена и как реализуется в клетке строго определенная последовательность переноса электронов в дыхательной цепи?

5. Дайте определение субстратному фосфорилированию. Какой процесс мы называем свободным окислением?

6. Назовите известные Вам ингибиторы тканевого дыхания.

7. Назовите участок дыхательной цепи, на котором действует аминобарбитал.

8. Сколько молекул АТФ выделяется при окислении 1 молекулы малата?

Тема : Биоокисление и окислительное фосфорилирование

Эталон 1

1. Биологическое окисление -совокупность окислительно-восстановительных реакций , протекающих во всех живых клетках под влиянием ферментов .

2. 1) Пиридинзависимые дегидрогеназы 2) Флавиновые дегидрогеназы

3. Цитохромы .

Или участок , на котором параллельно переносятся протоны и электроны .

3. O H O

N C N C

H ₃C NH H₃C NH

+2H⁺ + 2e^-

H₃C H₃C

N N O N N O

R ФАД R H ФАДН₂

4. Вода.

5. а) Недостаток субстрата (недостаток пищи), нарушение обмена белков, углеводов, липидов,

б) Недостаточность ферментов (генетические дефекты апоферментов, нарушения синтеза коферментов, авитаминозы).

в) Недостаточность кислорода (сердечно-сосудистые заболевания, заболевания крови, легких).

6. АТФ, АДФ, ФЕП, 1,3-дифосфоглицеролфосфат, креатинфосфат.

7. Цит b/ цит с.

8. 3 АТФ.

Тема : Биоокисление и окислительное фосфорилирование

Эталон 2

1. а) Окисляются одни и те же субстраты ; б) Выделяется одинаковое количество энергии; в) образуются одинаковые конечные продукты

2. Это ряд окислительно-восстановительных ферментных систем, совокупность которых образует дыхательную цепь. Она встроена во внутреннюю мембрану митохондрий.

3. sн₂ НАД ФАД КоQ цит в Fe⁺² цит c₁ Fe⁺²

s НАДН+Н⁺ ФАДН₂ КоQН₂ цит в Fe⁺³ цит с₁ Fe⁺³

цит с Fe⁺² цит аа₃ Fe⁺² 2О ^– +4Н⁺

цит с Fe⁺³ цит аа₃ Fe⁺³ 1/2О₂ 2Н₂О

H H

3.

CONH₂ CONH₂

+2H⁺ + 2e^– + H⁺

N N

R R

4. При неполном восстановлении кислорода в случае присоединения только двух электронов образуется перекись водорода, а в случае присоединения одного – супероксидный радикал. Аэробные клетки защищают себя от этого вредного воздействия с попмощью двух ферментов: супероксиддисмутазы ( превращает супероксид в перекись водорода) и каталазы ( превращает перекись в воду).

5. а) Между НАД/ФАД б) Цит b/Цит с в) Цит аа₃ / 1/2О₂

6. К разобщителям процессов тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования относят: а) тироксин и др. гормоны щитовидной железы б) нитрофенолы в) антикоагулянты непрямого действия (дикумарин, пелентан, синкумар)

7. НАД / ФАД.

8. 3 АТФ.

Тема : Биоокисление и окислительное фосфорилирование

Эталон 3

1. а) Биоокисление процесс многоэтапный , постепенный с аккумулированием энергии . Горение - одноэтапный процесс, энергия выделяется сразу

б) Биоокисление - ферментативный процесс, при низкой температуре. Горение осуществляется без ферментов

в) При биоокислении О₂ не взаимодействует с субстратом ,при горении он непосредственно присоединяется к субстрату .

г) Биоокисление в отличие от горения протекает в присутствии воды .

2. Для синтеза коферментов необходимы витамины В₅ , В_{2 ,}, убихинон (КоQ)

O OH



C H₃O CH₃ CH₃O CH₃

+ 2e^– + 2H⁺

C H₃O R CH₃O R

4. Она равна 1,14 в и соответствует 52,6 ккал или 220 кДж.

5. Энергия при биоокислении выделяется “каскадно“ в виде небольших порций , это спасает клетку от перегревания и дает возможность запасать энергию .

6. Окислительное фосфорилирование - это ресинтез АТФ из АДФ и Ф в процессе тканевого дыхания . Оно протекает на внутренней мембране митохондрий .

7. Между Цит а/а₃ / 1/2 О₂

8. 2 АТФ

Тема : Биоокисление и окислительное фосфорилирование

Эталон 4

1. Биоокисление , при которм конечным акцептором е^- и Н⁺ будет О₂ называется тканевым дыханием . Биоокисление , при котором конечным акцептором е^- и Н⁺ будет не кислород , а какой-то другой субстрат называется субстратным окислением .

2. НАД , ФАД , НАДФ , ФМН , КоQ .

3. В состав дыхательной цепи входят цитохромы в – c₁ – c – а/а₃ различающихся по спектрам поглощения . Они принимают е^- от убихинона и переносят их на кислород .

4. Разностью редокс потенциалов коферментов дыхательной цепи .

5. Синтез макроэргической связи в процессе субстратного фосфорилирования . Если процесс переноса е^- и Н⁺ по дыхательной цепи не сопряжен с фосфорилированием , такой путь называется свободным окислением .

6. К ингибиторам тканевого дыхания относятся: цианиды , ротенон , аминобарбитал , актиномицин А .

7. Между НАД / ФАД .

8. 3 АТФ.

Тема : “Углеводы” Занятие 1

Вариант 1

1. Напишите превращение фосфоглицеринового альдегида в анаэробных условиях (формулы) .

2. Назовите фермент катализирующий превращение фруктозо-6-фосфата во фруктозо-1,6-дифосфат .

3. В какой части клетки происходит гликолиз ?

4. Сколько молекул АТФ образуется при распаде глюкозы в аэробных условиях ?

5. Напишите процесс включения фруктозы в гликолиз .

Тема : “Углеводы” Занятие 1

Вариант 2

1. Напишите превращение глюкозы до образования двух фосфотриоз (формулы) .

2. Назовите фермент , катализирующий превращение фосфоенолпирувата в пируват .

3. Напишите окисление цитоплазматического НАДН+Н⁺ до НАД , исходя из того что функционирует малат - аспартатный челночный механизм .

4. С колько молей АТФ образуется при распаде глюкозы в анаэробных условиях .

5. Напишите процесс включения галактозы в гликолиз .

Тема : “Углеводы” Занятие 1

Вариант 3

1. Напишите процесс гликолитической оксидоредукции (формулы ) .

2. Назовите фермент , катализирующий превращение глюкозы в глюкозо - 6 -фосфат .

3. Напишите этапы гликолиза требующие затраты АТФ .

4. Напишите процесс окисления цитоплазматического НАДН+Н⁺ до НАД в глицеро - фосфатном челночном механизме (формулы) .

5. Укажите биологическое значение пентозо-фосфатного пути окисления глюкозы .

Тема : “Углеводы” Занятие 1

Вариант 4

1. Напишите пентозофосфатный путь окисления углеводов (формулы).

2. Напишите необратимые этапы гликолиза . Укажите ферменты .

3. Назовите фермент ,катализирующий превращение пирувата в лактат .

4. Назовите кофермент , входящий в состав фермента глицеральдегидфосфатдегидрогеназы .

5. Укажите биологическое значение анаэробного гликолиза .

Тема: “Углеводы” Занятие 1.

Эталон 1

О О

1. С— Н глицеральдегид- С— О— РО₃Н₂ фосфо-

 3-ф-т д-за  глицераткиназа

CHOH + НАД + Н₃РО₄ СНОН

 НАДН+Н⁺  АДФ+Фн АТФ

CH₂OPO₃H₂ СН₂ОРО₃Н₂

Глицеральдегид-3-ф-т 1,3-дифосфоглицерат

СООН COOH COOH COOH

  енолаза  пируваткиназа 

С НОН HC–O–PO₃H₂ C–O–PO₃H₂ C=O

   АДФ+Фн АТФ 

СН₂ОРО₃Н₂ CH₂OH H₂O CH₂ CH₃

3 -фосфоглицерат 2-фосфоглицерат ФЕП пируват

COOH

ЛДГ 

CHOH

НАДН+Н⁺ НАД 

CH₃

лактат

2..Фосфофруктокиназа

3. Цитоплазме

4. 6 или 8 АТФ.

гексокиназа

5 . Фруктоза фруктозо-6-фосфат

АТФ–> АДФ +Ф

Тема: “Углеводы” Занятие 1.

Эталон 2

1 . CH₂OH CH₂OPO₃H₂ CH₂OPO₃H₂ СH₂OPO₃H₂

O гексокиназа O О фруктокиназа O CH₂OPO₃H₂

HO OH HO OH H OH H OH

H OH АТФ АДФ H OH HO H АТФ АДФ OH H

глюкоза глюкозо-6-фосфат фруктозо-6-фосфат фруктозо-1,6-дифосфат

СH₂OPO₃H₂ COH

 

C=O + CHOH

 

CH₂OH CH₂OPO₃H₂

дигидроксиацетонфосфат глицеральдегид-3-фосфат

2.Пируваткиназа

3. цитоплазма митохондрия

НАД малат малат НАД

Н АДН+Н⁺ оксалоацетат оксалоацетат НАДН + Н⁺

глутарат глутарат

аспартат аспартат

-кетоглутарат -кетоглутарат

4 . 2 АТФ.

5 . Галактоза ^{галактокиназа} Галактозо-1-ф + УДФ-глюкоза —— > Глю-1-ф + УДФ-галактоза —

— > УДФ-глюкоза —— > глю-1-ф —— > глю-6-ф

УДФ

Тема: “Углеводы” Занятие 1.

Эталон 3

О О

1. С— Н глицеральдегид- С— О— РО₃Н₂ фосфо-

 3-ф-т д-за  глицераткиназа

CHOH + НАД + Н₃РО₄ СНОН

 НАДН+Н⁺  АДФ+Фн АТФ

CH₂OPO₃H₂ СН₂ОРО₃Н₂

Глицеральдегид-3-ф-т 1,3-дифосфоглицерат

СООН COOH COOH COOH

  енолаза  пируваткиназа 

С НОН HC–O–PO₃H₂ C–O–PO₃H₂ C=O

   АДФ+Фн АТФ 

СН₂ОРО₃Н₂ CH₂OH H₂O CH₂ CH₃

3 -фосфоглицерат 2-фосфоглицерат ФЕП пируват

2. Гексокиназа или специфическая глюкокиназа.

3.

CH₂OH CH₂OPO₃H₂ CH₂OPO₃H₂ СH₂OPO₃H₂

O гексокиназа O О фруктокиназа O CH₂OPO₃H₂

HO OH HO OH H OH H OH

H OH АТФ АДФ H OH HO H АТФ АДФ OH H

глюкоза глюкозо-6-фосфат фруктозо-6-фосфат фруктозо-1,6-дифосфат

4. СH₂OH СН₂ОН

 

C=O НАДН+Н⁺ Н АД СНОН

 

CH₂OPO₃H₂ СН₂ОРО₃Н₂

дигидроксиацетонфосфат глицерол-3-фосфат

5. а) Источник получения восстановительных эквивалентов НАДФН+ Н⁺

б) Источник поступления пентоз

в) Энергетическая функция

Тема: “Углеводы” Занятие 1.

Эталон 4

1 . СОН СООН

 

НСОН глюкозо- НСОН СОН

 6-фосфат-де-  

НОСН О гидрогеназ НОСН НСОН

  

НСОН НАДФ НАДФН+Н⁺ СНОН НСОН

  

НС НСОН НСОН

  

СН₂ОРО₃Н₂ СН₂ОРО₃Н₂ СН₂ОРО₃Н₂

глюкозо-6-фосфат 6-фосфоглюконат рибозо-5-фосфат

2 .

а ) CH₂OH CH₂OPO₃H₂ CH₂OPO₃H₂ СH₂OPO₃H₂

O гексокиназа O О фруктокиназа O CH₂OPO₃H₂

HO OH HO OH H OH H OH

H OH АТФ АДФ H OH HO H АТФ АДФ OH H

глюкоза глюкозо-6-фосфат фруктозо-6-фосфат фруктозо-1,6-дифосфат

б) COOH COOH

 пируваткиназа 

C–O–PO₃H₂ C=O

 АДФ+Фн АТФ 

CH₂ CH₃

ФЕП пируват

3 . Лактатдегидрогеназа.

4. НАД

5. Это единственный процесс, который дает клетке энергию в условиях

гипоксии.

Тема “Цикл трикарбоновых кислот ” Занятие 2

Вариант 1

1. Напишите этапы цикла Кребса , в которых превращаются дикарбоновые кислоты (формулы ) .

2. Напишите реакцию превращения пирувата в ацетил - КоА . Назовите фермент , коферменты .

3. Напишите реакцию образования изоцитрата .

4. Сколько молей АТФ образуется при полном окислении глюкозы до углекислого газа и воды ?

Тема “Цикл трикарбоновых кислот ” Занятие 2

Вариант 2

1. Напишите этапы цикла Кребса , на которых превращаются трикарбоновые кислоты (формулы) .

2. Напишите реакцию превращения сукцината . Назовите фермент , кофермент .

3. Напишите реакции ЦТК , осуществляемые НАД - зависимыми дегидрогеназами . Назовите ферменты .

4. Сколько молей АТФ образуется при окислении 1 моля ацетил - КоА в цикле трикарбоновых Кислот

Тема “Цикл трикарбоновых кислот ” Занятие 2

Вариант 3

1. Напишите этапы гликолиза до образования двух фосфотриоз (формулы) .

2. Как называется процесс превращения пирувата в ацетил - КоА

3. Напишите реакцию дегидрирования альфа - кето - глутарата . Назовите фермент . коферменты .

4. Где в клетке локализованы ферменты ЦТК . Сколько молей АТФ образуется непосредственно в ЦТК .

Тема “Цикл трикарбоновых кислот ” Занятие 2

Вариант 4

1. Напишите превращение фосфоглицеринового альдегида в аэробных условиях (формулы ) .

2. Напишите реакцию синтеза лимонной кислоты . Назовите фермент .

3. Назовите и напишите этап в цикле Кребса , где протекает реакция субстратного фосфорилирования .

4. Сколько молей АТФ образуется при окислении 1 моля пирувата до углекислого газа и воды .

Тема: “ Глюконеогенез. Обмен гликогена” Занятие 3

Вариант 1

1. Дайте определение процессу глюконеогенеза.

2. Напишите реакцию превращения пирувата в оксалоацетат. Назовите фермент, условия.

3. Назовите этапы в процессе глюконеогенеза, требующие затраты АТФ.

4. Составьте схему превращения гликогена в глюкозу. Укажите ферменты.

5. Назовите ферменты, учавствующие в синтезе гликогена.

6. Напишите схему синтеза глюкозы из лактата. Укажите ферменты глюконеогенеза.

Тема: “ Глюконеогенез. Обмен гликогена” Занятие 3

Вариант 2

1. Назовите метаболиты, используемые для синетеза глюкозы в процессе глюконеогенеза.

2. Напишите реакцию превращения оксалацетата в фосфоенолпируват, назовите фермент.

3. Сколько моль АТФ потребуется на синтез 1 моля глюкозы из 2 молей лактата.

4. Чем отличается гликогенолиз от гликолиза.

5. Назовите фермент, учавствующиий в распаде гликогена.

6. Напишите схему синтеза глюкозы из малатата. Укажите ферменты глюконеогенеза.

Тема: “ Глюконеогенез. Обмен гликогена” Занятие 3

Вариант 3

1. Назовите необратимые этапы в процессе гликолиза.

2. Напишите реакцию превращения глюкозо-6-фосфата в глюкозу. Назовите фермент.

3. Может ли идти синтез глюкозы в клетках печени при дефиците в них кислорода?

4. Составьте схему синтеза гликогена. Укажите ферменты.

5. В каких органах преимущественно откладывается гликоген.

6. Напишите схему синтеза глюкозы из пирувата. Укажите ферменты глюконеогенеза.

Тема: “ Глюконеогенез. Обмен гликогена” Занятие 3

Вариант 4

1. Напишите реакцию превращения фруктозо-6-дифосфата во фруктозо-6-фосфат. Назовите фермент.

2. Составьте схему преимущественного метаболизма глюкозо-6-фосфата.

3. В каких органах преимущественно откладывается гликоген?

4. Биологическое значение глюкоеногенеза.

5. Назовите органы, в которых идет процесс глюконеогенеза.

6. Напишите схему синтеза глюкозы из сукцината. Укажите ферменты глюконеогенеза.

Тема: “Глюконеогенез. Обмен гликогена”

Эталон 1

1. Глюконеогенез – синтез глюкозы из неуглеводных продуктов.

2. СН₃ СООН

 пируваткарбоксилаза 

С=О + СО₂ + АТФ СН₂

  + АТФ + Фн

СООН С=О

пируват 

СООН

3. Превращение пирувата в оксалоацетат, оксалоацетата в ФЕП, 3-фосфоглицерата в 1,3-дифосфоглицерат.

4. фосфоглюкомутаза

(С₆Н₁₀О₅)_n ^{фосфорилаза} (С₆Н₁₀О₅)_n-1 + глю-1-ф-т глю-6-ф-т

Н₃РО₄

5. Глюкозо-1-фосфат-уридилтрансфераза, гликогенсинтаза.

6 . ЛДГ пируваткарбоксилаза ФЕП-карбоксикиназа

Лактат пируват оксалоацетат ФЕП

ГТФ ГДФ+Фн

СО₂

2-фосфоглицерат 3-фосфоглицерат 1,3-дифосфоглицерат

глицеральдегид-3-ф-т + дигидроксиацетонфосфат фруктозо-1,6-диф-т

фруктозо-1,6-дифосфатаза глюкозо-6-фосфатаза

фруктозо-6-фосфат глюкозо-6-ф глюкоза

Н₂О Н₃РО₄ Н₂О Н₃РО₄

Тема: “Глюконеогенез. Обмен гликогена”

Эталон 2

1. Субстратами для синтеза глюкозы служат пируват, лактат, аминокислоты и другие неуглеводные соединения.

2. СООН СООН

 

СН₂ ФЕП-карбоксилаза С–О–РО₃Н₂

 

С=О ГТФ ГДФ+Фн СН₂



СООН оксалоацетат ФЕП

3. 6 АТФ.

4. При гликогенолизе гликоген расщепляетя с образованием фосфорилированного эфира глюкозы (глю-1-фосфата), который затем превращается в глюкозо-6-фосфат, а при гликолизе глюкозо-6-фосфат образуется из глюкозы, при этом затрачивается 1 молекула АТФ.

5. Фосфорилаза.

6 . ФЕП-карбоксикиназа

малат оксалоацетат ФЕП

НАД НАДН+Н⁺ ГТФ ГДФ+Фн

СО₂

2-фосфоглицерат 3-фосфоглицерат 1,3-дифосфоглицерат

глицеральдегид-3-ф-т + дигидроксиацетонфосфат фруктозо-1,6-диф-т

фруктозо-1,6-дифосфатаза глюкозо-6-фосфатаза

фруктозо-6-фосфат глюкозо-6-ф глюкоза

Н₂О Н₃РО₄ Н₂О Н₃РО₄

Тема: “Глюконеогенез. Обмен гликогена”

Эталон 3

1. Гексокиназная, фруктокиназная, пируваткиназная реакции

2.

CH₂OPO₃H₂ CH₂OН

O глюкозо-6-ф-аза O

он он

HO OH HO OH

H OH Н₂О Н₃РО₄ H OH

глюкозо-6-фосфат глюкоза

3. При недостатке кислорода в клетках печени синтез глюкозы не идет.

4 . гексокиназа

Глюкоза––––––> глю-6-фосфат глю-1-фосфат + УТФ УДФ-глю +

АТФ АДФ

гликогенсинтаза

+ (С₆Н₁₀О₅)_{n –––––––––––––––––>} (С₆Н₁₀О₅)_n+1

гликоген(затравка) УДФ

5. Гликоген откладывается преимущественно в клетках печени и мышщ.

6 . пируваткарбоксилаза ФЕП-карбоксикиназа

пируват оксалоацетат ФЕП

АТФ АДФ+Ф⁺ ГТФ ГДФ+Фн

СО₂

СО₂

2-фосфоглицерат 3-фосфоглицерат 1,3-дифосфоглицерат

глицеральдегид-3-ф-т + дигидроксиацетонфосфат фруктозо-1,6-диф-т

фруктозо-1,6-дифосфатаза глюкозо-6-фосфатаза

фруктозо-6-фосфат глюкозо-6-ф глюкоза

Н₂О Н₃РО₄ Н₂О Н₃РО₄

Тема: “Глюконеогенез. Обмен гликогена”

Эталон 4

1.

CH₂OPO₃H₂ СH₂OPO₃H₂

О СН₂ОРО₃Н₂ фруктозо-1,6-диф-аза O CH₂OH

H OH H OH

HO H Н₃РО₄ OH H

фруктозо-1,6-дифосфат фруктозо-6-фосфат

2.

Глюкоза глюкозо-6-фосфат пируват ацетил-КоА

гликоген лактат ЦТК СО₂

энергия Н₂О

3. В печени и мышцах.

4. В результате глюконеогенеза образуется глюкоза из неуглеводных предше-ственников в условиях голодания и при интенсивной физической нагрузке.

5. Главным местом глюконеогенеза является печень. В меньшей степени он протекает в почках, слизистой кишечника.

6.

ФЕП-карбоксикиназа

с укцинат–––> фумарат ––> малат оксалоацетат ФЕП

ФАД ФАДН₂ НАД НАДН+Н⁺ ГТФ ГДФ+Фн

СО₂

2-фосфоглицерат 3-фосфоглицерат 1,3-дифосфоглицерат

глицеральдегид-3-ф-т + дигидроксиацетонфосфат фруктозо-1,6-диф-т

фруктозо-1,6-дифосфатаза глюкозо-6-фосфатаза

фруктозо-6-фосфат глюкозо-6-ф глюкоза

Н₂О Н₃РО₄ Н₂О Н₃РО₄

Тема: Регуляция и патология углеводного обмена Вариант 1

1. Назовите 5 метаболитов, являющихся ингибиторами фосфофруктокиназы.

2. Н азовите фермент, катализирующий реакцию: ЩУК + АцетилКоА цитрат. Назовите метаболиты, регулирующие его активность.

3. Чему равна концентрация глюкозы в крови здорового человека натощак (в ммоль/л)?

4. Назовите 2 основных фермента, участвующих в обмене гликогена. Как изменяется их активность под влиянием инсулина?

5. Перечислите 3 особенности обмена углеводов в опухолевых клетках.

6. Составьте схему включения галактозы в процесс гликолиза (биоэнергетика, ферменты).

_____________________________________________________________________________

Тема: Регуляция и патология углеводного обмена Эталон 1

1. АТФ, цитрат, ацил-КоА, кетоновые тела, НАДНН.

2. Цитратсинтаза. АТФ, НАДНН.

3. 3.3 - 5.5 ммоль/л.

4. Активирует гликогенсинтазу, ингибирует гликогенфосфорилазу.

5. 1. Гексокиназа в основном мембранная. 2. Анаэробный гликолиз, лактатацидемия. 3. принудительный глюконеогенез.

_{галактокиназа гал-1ф-уридинтрансфераза УДФ-галактоэпимераза}

6 . галактоза гал-1ф УДФ-гал УДФ-глюкоза

АТФ АДФ УТФ ПФ

глю-1ф глю-6ф гликолиз.

_____________________________________________________________________________________________

Тема: Регуляция и патология углеводного обмена Вариант 2

1. Назовите 4 метаболита, являющихся активаторами фосфофруктокиназы.

2. Назовите ферменты гликолиза, активность которых зависит от инсулина.

3. Объясните механизм гипергликемического действия СТГ.

4. Дефект каких 3 ферментов (участвующих в обмене глюкозы в эритроцитах) приводит к развитию гемолитической анемии?

5. Перечислите 3 лабораторных признака болезни Херса (гликогеноз VI типа). Назовите фермент, генетических дефект которого вызывает это заболевание.

6. Составьте схему включения фруктозы в процесс гликолиза (ферменты, биоэнергетика).

_____________________________________________________________________________________________

Тема: Регуляция и патология углеводного обмена Эталон 2

1. АДФ, Ф_н , НАД, АМФ.

2. 1. Гексокиназа, фосфофруктокиназа, пируваткиназа.

3. Активирует липазу жировых депо, происходит гидролиз триглицеридов, увеличение концентрации НЭЖК в крови (энергетический материал), и, таким образом, сберегается глюкоза.

4. Глю-6-фосфотдегидрогеназа, пируваткиназа, фосфофруктокиназа.

5. 1. Умеренная гипогликемия. 2. Кетонемия. 3. Лактацидоз. Дефект печеночной фосфорилазы.

6 . Фру ^{фруктокиназа} фру-1ф ^{фру-1ф-альдолаза} ФДА + глицерол-альдегид ФГА Гликолиз.

АТФ АДФ АТФ АДФ

^{гексокиназа}

фру-6ф

_____________________________________________________________________________________________