Введение

В настоящее время человеку известно более 300 аминокислот. В живых организмах встречаются повсеместно только 20 α-аминокислот: глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, триптофан, тирозин, фенилаланин, метионин, цистеин, треонин, серин, глутамат, аспартат, глутамин, аспарагин, лизин, аргинин, пролин, гистидин. Остальные являются либо модифицированными производными приведенных выше (редко встречаются и играют специфическую роль в том или ином организме как, например, орнитин и цитруллин в реакциях образования мочевины) или являются продуктами химического синтеза (норлейцин). В значительных количествах модифицированные α-аминокислоты встречаются только в некоторых белках животного (растительного) происхождения, что указывает на особую роль этих аминокислот в формировании той или иной вторичной (третичной) структуры узкоспециализированных белков (большое количество оксилизина в коллагене связано с особой эластично-жесткой структурой этого белка, а соответственно и с его функцией: коллаген – основной компонент соединительной и костной ткани). Кроме того, в живых организмах встречаются β- и γ-аминокислоты (β-аланин является компонентом некоторых коферментов, γ-аминомасляная кислота является нейромедиатором центральной нервной системы).

Белки и пептиды являются полимерами, мономерные звенья которых представлены, за редкими исключениями, α-аминокислотами. Последние являются предшественниками при синтезе порфиринов, желчных кислот, нуклеиновых оснований, биологически активных аминов, стероидов, алкалоидов, пигментов, витаминов, гормонов, липидов, антибиотиков и т.д. Кроме того, аминокислоты участвуют в реакциях переаминирования и дезаминирования (глутаминовая кислота, аргинин), в образовании основного «энергетика» организма – глюкозы (аланин – основная кетогенная кислота, вовлекаемая в процесс глюконеогенеза), выполняют некоторые специфические функции (глицин – тормозной медиатор в спинном мозге) [1, 2, 3, 4, 5].

Большинство аминокислот синтезируются в теле человека и животных из обычных безазотистых продуктов обмена веществ и усвояемого азота. Однако восемь аминокислот (валин, изолейцин, лейцин, лизин, фенилаланин, метионин, треонин, триптофан) являются незаменимыми. Суточная потребность взрослого человека в каждой из незаменимых аминокислот составляет в среднем около 1 грамма, для ребенка эта цифра колеблется от 0,5 до 1,5 грамм. При недостатке этих аминокислот (чаще триптофана, лизина, метионина) или в случае отсутствия в пище хотя бы одной из них невозможен синтез белков и других биологически активных веществ. Гистидин и аргинин синтезируются в животном организме, но лишь в ограниченной мере. Цистеин и тирозин образуются лишь из своих предшественников – соответственно метионина и фенилаланина – и могут стать незаменимыми при недостатке этих аминокислот. Некоторые аминокислоты могут синтезироваться в животном организме из безазотистых предшественников при помощи процесса переаминирования [4, 5].

В настоящее время промышленный синтез аминокислот и получение белковых гидролизатов являются основными способами получения аминокислот. Их применяют в медицине: для парентерального питания больных с заболеваниями пищеварительных и других органов, а также для лечения заболеваний печени, малокровия, ожогов (метионин), язв желудка (гистидин), раневых процессах (лизин), при нервно-психических (глутаминовая кислота, глицин) и раковых заболеваниях (эфирные производные комплексов дипептид-металл). В животноводстве и ветеринарии – для питания и лечения животных, а также в микробиологической и пищевой промышленности [5, 6].

Все это указывает на ключевую роль аминокислот в природе, которые наряду с жирными кислотами и глюкозой являются основным строительным материалом живой клетки и необходимым компонентом, обеспечивающим рост, развитие и функционирование живого организма.

Цель представленной работы: разработка методики количественного определения аминокислот.

Задачи: а) апробация различных методик количественного аминокислотного анализа; б) выбор методики определения; в) оптимизация методики под лабораторные условия.