Тестові контрольні питання до модулю №1

1. Сполуки, які мають у своєму складі не менш ніж два пептидних зв’язки (білки, пептиди) в лужному середовищі утворюють з сульфатом міді комплекс рожево-фіолетового кольору. Ця кольорова реакція має назву:

А. Нінгідринова

В. Ксантопротеїнова

С. Нітропрусидна

Д. Флуорескамінова

Е. *Біуретова

2. При кип’ятінні розчину білка, який містить сірковмісні амінокислоти із лугом у присутності плюмбату натрію утворюється чорно-бурий осад сульфату свинцю. Ця реакція має назву:

А. Мілона

В. Сакагучі

С. Ерліха

Д. *Фоля

Е. Адамкевича

3. Вкажіть заряд амінокислоти Ала при рН = 6,0

А. +

В. –

С. *“0”

4. Вкажіть заряд амінокислоти Арг при рН = 3.0

А. *+

В. –

С. “0”

5. Вкажіть типи зв’язків, які беруть участь в стабілізації первинної структури білка:

А. Водневі

В. Гідрофобні

С. *Пептидні

Д. Ван-дер-ваальса

Е. Іонні

6. Вкажіть білок, який має вторинну структуру:

А. *Фіброїн

В. Колаген

С. Міоглобін

Д. Альбумін

Е. Гемоглобін

7. Вкажіть, яке з тверджень щодо структури пептидної групи є вірним:

А. Кисень карбонільної групи та водень NH– групи розташовані в цис-положенні

В. *Чотири атоми цієї групи є компланарними

С. Довжина зв’язку більша звичайного одинарного зв’язку С–N

Д. Можливе вільне обертання групи навколо цього зв’язку

Е. Цей зв’язок стабілізує вторинну структуру білкової молекули.

8. Структура типу складчатого шару, яка складається із зигзагоподібно розгорнутих поліпептидних ланцюгів, що розташовані поряд має назву:

А. Третинна структура

В. α-спіраль

С.* β-структура

Д. Четвертинна структура

Е. Домен

9. Для визначення циклічних амінокислот (фенілаланіну, тирозину, триптофану) використовують реакцію нітрування ароматичного кільця амінокислоти при дії концентрованої азотної кислоти з утворенням нітросполук забарвлених у жовтий колір. При додавання аміаку забарвлення переходить в оранжеве. Ця реакція має назву:

А. Нінгідринова

В. *Ксантопротеїнова

С. Нітропрусидна

Д. Флуорескамінова

Е. Біуретова

10. Для визначення циклічних амінокислот (фенілаланіну, тирозину, триптофану) використовують реакцію нітрування ароматичного кільця амінокислоти при дії концентрованої азотної кислоти з утворенням нітросполук забарвлених у жовтий колір. При додавання аміаку забарвлення переходить в оранжеве. Ця реакція має назву:

А. Нінгідринова

В.* Ксантопротеїнова

С. Нітропрусидна

Д. Флуорескамінова

Е. Біуретова

11. При додаванні до розчину триптофану, який містить індольне кільце, концентрованої оцтової кислоти на межі рідин утворюється червоно-фіолетове кільце. Ця реакція має назву:

А. Мілона

В. Сакагучі

С. Ерліха

Д. *Фоля

Е. Адамкевича

12. Вкажіть заряд амінокислоти Асп при рН = 6,0

А. +

В*. –

С. “0”

13. Вкажіть заряд амінокислоти Ліз при рН = 9.7

А. +

В. –

С. *“0”

14. Конформація, яка утворюється при просторовому скручуванні поліпептидного ланцюга за рахунок водневих зв’язків, що утворюється між С=О– та NH– групами поліпептидного ланцюга, що відділені одна від одної на чотири амінокислотних залишки має назву:

А. Третинна структура

В. *α-спіраль

С. β-структура

Д. Четвертинна структура

Е. Домен

15. Вкажіть, який білок є фібрилярним:

А. Гемоглобін

В. Альбумін

С. *Колаген

Д. Міоглобін

Е. Хімотрипсин

16. Окремі амінокислоти дестабілізують α- спіраль білкової молекули. Вкажіть ці амінокислоти:

А. Аланін, валін, серин

В. Лізин, глутамін, аспарагін

С. Цистеїн, метіонін, треонін

Д. Тирозин, фенілаланін, триптофан

Е. *Пролін, гліцин, аргінін

17. Амінокислоти можуть дисоціювати з утворенням іонних форм – аніона або катіона. Ця властивість амінокислот має назву:

А. Полярність

В. *Амфотерність

С. Розчинність

Д. Гідрофільність

Е. Компланарність.

18. Для виявлення індольного кільця триптофану використовується реакція з n-диметиламінобензальдегідом у кислому середовищі з утворенням сполуки з фіолетовим забарвленням. Це реакція:

А. Мілона

В. Сакагучі

С. *Ерліха

Д. Фоля

Е. Адамкевича

19. Вкажіть заряд амінокислоти Ліз при рН = 6.0

А.* +

В. –

С. “0”

20. Вкажіть заряд амінокислоти Глу при рН = 3.0

А. +

В. –

С. *“0”

21. Вкажіть білок, який є олігомерним:

А. Міоглобін

В.* Гемоглобін

С. Альбумін

Д. Еластин

Е. Кератин

22. Декілька білкових молекул із вторинною структурою у вигляді спіралі можуть взаємодіяти одна з одною, утворюючи міжмолекулярні комплекси. Така структура має назву:

А. Доменна

В. Третинна

С. Четвертинна

Д. *Суперспіралізована

Е. Протомерна

23. Сполуки, які мають у своєму складі не менш ніж два пептидних зв’язки (білки, пептиди) в лужному середовищі утворюють з сульфатом міді комплекс рожево-фіолетового кольору. Ця кольорова реакція має назву:

А. Нінгідринова

В. Ксантопротеїнова

С. Нітропрусидна

Д. Флуорескамінова

Е. *Біуретова

24. Поясніть, який заряд несуть білкові молекули при рН>рІ:

А. Не мають заряду

В. +

С. *–

25. Поясніть при яких значеннях рН найбільш доцільне електрофоретичне фракціонування суміші міозину та гемоглобіну, якщо ізометрична точка міозину 5,4, а гемоглобіну – 6,8?

А. 5,4

В. 6,8

С. 2,0

Д. *8,6

Е. 6,7

26. Як зміниться електрофоретична рухливість білка, ізометрична точка якого 6,8 (фракціонування проводиться при рН=7), якщо в його молекулі замінити всі амінокислотні залишки Глу на Вал?

А. Не зміниться

В. Підвищиться

С.* Зменшиться

27. Які форми білкових молекул переважають у кислому середовищі?

А. Цвіттеріони

В. Аніонні

С. *Катіонні

28. Вкажіть, які з нижче наведених білків відносяться до простих:

А. *Гістони

В. Хромопротеїни

С. Флавопротеїни

Д. Металопротеїни

Е. Гемопротеїни

29. Вкажіть речовини, під дією яких відбувається висолювання білків:

А. Н₂SO₄ (к)

В. *(NH₄)₂SO₄

C. РbSO₄

Д. NaOH (к)

Е. HNO₃ (к).

30. Вкажіть фактори, під дією яких відбувається незворотна денатурація білків:

А. NaCl

В. MgSO₄

С. (NH₄)₂SO₄

Д. Na₂SO₄

Е.* CuSO₄

31. З біологічної рідини шляхом висолювання виділили білок, який буде використаний для лікування. Яким методом можна звільнити його від низькомолекулярних домішок?

А. Електрофорезом

В. *Діалізом

С. Висолюванням

Д. Розподільною хроматографією

Е. Гідролізом

32. Вкажіть метод, який може бути використаний для фракціонування білків:

А. *Хроматографія

В. Висолювання

С. Кислотний гідроліз

Д. Денатурація

Е. Гомогенізація

33. Назвіть природні пептиди, які виявляють гормональні властивості:

А. Секретин

В. Ангіотензин

С. Ендорфін

Д. *Кальцитонін

Е.Гастрин

34. Поясніть як заряджуються білкові молекули при рН<рІ:

А. Не мають заряду

В. *+

С. –

35. Поясніть при яких значеннях рН найбільш доцільне електрофоретичне фракціонування суміші цитохрому С та міозину, якщо ізометрична точка цитохрому С – 10,65, а міозину - 5,4.

А. 5,4

В. 10,65

С. *10,7

Д. 10,0

Е. 5,0

36. Як зміниться електрофоретична рухливість білка, ізометрична точка якого 6,8 (фракціонування проводиться при рН=7,8), якщо в його молекулі замінити всі амінокислотні залишки Ліз на Глу ?

А. Не зміниться

В. *Підвищиться

С. Зменшиться

37. Сумарний негативний заряд мають білки, в складі яких переважають:

А. *Глутамінова і аспарагінова кислоти

В. Лізин і аргінін

С. Аланін і треонін

Д. Лізин і аланін

Е. Валін і лейцин

38. Вкажіть, які з нижче наведених білків відносяться до простих:

А. Металопротеїни

В.Хромопротеїни

С. Флавопротеїни

Д. *Протаміни

Е. Гемопротеїни

39. Вкажіть речовини, під дією яких відбувається висолювання білків:

А. Алкалоїди

В. Солі важких металів

С. Концентрована сірчана кислота

Д. Температура

Е. *Солі лужних металів

40. Вкажіть, яка властивість білків дозволяє розділяти їх методом електрофорезу:

А. Висока в’язкість

В. Високий онкотичний тиск

С. *Наявність електричного заряду

Д. Оптична активність

Е. Здатність до набухання

41. Вкажіть фактори, які викликають незворотну денатурацію білків:

А. *Ацетат свинцю

В. Сульфат амонію

С. Сульфат магнію

Д. Сульфат натрію

Е. Хлорид натрію

42. Вміст загального білка у плазмі пацієнта знаходиться в межах норми. Які серед наведених показників відповідають цій ситуації?

А. 55-70 г/л

В. 85-95 г/л

С. 50-60 г/л

Д. *65-85 г/л

Е. 35-45 г/л

47. Назвіть природні пептиди, які регулюють процеси травлення:

А. Вазопресин

В. Ендорфін

С. Ангіотензин

Д. Глюкагон

Е. *Гастрин

48. Поясніть як заряджуються білкові молекули при рН=рІ:

А. *Не мають заряду

В. +

С. –

48. Поясніть при яких значеннях рН найбільш доцільне електрофоретичне фракціонування суміші цитохрому С та уреази, якщо ізометрична точка цитохрому С – 10,65, а уреази - 5.

А. 5,0

В. 10,65

С. 5,4

Д. 6,0

Е. *10,8

48. Як зміниться електрофоретична рухливість білка, ізометрична точка якого 6,8 (фракціонування проводиться при рН=7,0), якщо в його молекулі замінити всі амінокислотні залишки Вал на Глу ?

А. Не зміниться

В. *Підвищиться

С. Зменшиться

48. Сумарний позитивний заряд мають білки, в складі яких переважають:

А. Мет і Тир

В. Асп і Глу

С. *Ліз і Арг

Д. Ліз і Асп

Е. Ліз і Глу

48. При рН, яка дорівнює ізометричній точці, молекули білків стають:

А. Найбільш розчинними

В. Позитивно зарядженими

С. Рухливими в електричному полі

Д. *Електронейтральними

Е. Стають найбільш іонізованими

48. Вкажіть, які з нижче наведених білків відносяться до простих:

А. *Протаміни

В. Ліпопротеїни

С. Хромопротеїни

Д. Гемопротеїни

Е. Флавопротеїни

48. Вкажіть речовини, під дією яких відбувається висолювання білків:

А. HNO₃

В. НCl

С. *NaCl

Д. Н₂SO₄

Е. CuSO₄

48. Вкажіть фактори, під дією яких відбувається незворотна денатурація білків:

А. (NH₄)₂SO₄

В. MgSO₄

С. NaCl

Д. *CuSO₄

Е. Na₂SO₄

48. Вкажіть метод, який може бути використаний для виділення білків з біологічного матеріалу:

А. Гель-фільтрація

В. *Висолювання

С. Афінна хроматографія

Д. Електрофорез

Е. Іонообмінна хроматографія

48. Вкажіть природні пептиди, які впливають на тонус судин:

А. Глюкагон

В. Кальцитонін

С. Глутатіон

Д. Енкефалін

Е. *Ангіотензин

48. Складні білки, які складаються з простого білка і забарвленого небілкового компоненту, мають назву:

А. Глютеліни

В. Глікопртеїни

С. *Хромопротеїни

Д. Ліпопротеїни

Е. Протаміни

48. В країнах Південної Америки, Африки і Південно-Східної Азії широко розповсюджена серповидно-клітинна анемія. Хімічний дефект при цій патології полягає в заміні в β-ланцюгах молекули гемоглобіну, а саме:

А. *Глу на Вал

В. Вал на Глу

С. Глн на Вал

Д. Вал на Глн

Е. Глу на Глн

48. При отруєнні окислами азоту, парами нітротензолу та інш., частина гемоглобіну переходить в сполуку, яка містить тривалентне залізо та має назву:

А. *Метгемоглобін

В. Карбгемоглобін

С. Оксигемоглобін

Д. Міоглобін

Е. Карбоксигемоглобін

48. У хворого діагностовано хворобу Коновалова-Вільсона, при якій спостерігається виділення іонізованої міді із сечею, відкладення її в органах і тканинах. Порушення синтезу якого білка плазми крові є найбільш вірогідною причиною цього захворювання?

А. Гемоседерін

В. Трансферин

С. Гем еритрин

Д. *Церулоплазмін

Е. Гемоціанін

48. Дуже чутлива реакція, яка використовується для виявлення мінімальних кількостей крові в біологічних рідинах має назву:

А. Біуретова

В. *Бензидинова

С. Ксантопротеїнова

Д. Адамкевича

Е. Фоля

**********************************************************************************

48. До хромопротеїнів належать флавопротеїни, які містять похідні ізоалокзину. Представником таких білків є:

А. *Сукцинатдегідрогеназа

В. Міоглобін

С. Лактатдегідрогеназа

Д. Казеїноген

Е. Муцин

48. Серповидно-клітинна анемія є результатом мутації в молекулі ДНК, яка кодує синтез одного з ланцюгів гемоглобіну. Це приводить до:

А. Порушення синтезу β-ланцюгів

В. Порушення синтезу α-ланцюгів

С. *Заміні Глу на Вал в β-ланцюгах

Д. Заміні Глу на Вал в α-ланцюгах

Е. -

48. Крім кисню гемоглобін з’єднується з СО₂. Ця сполука має назву:

А. Метгемоглобін

В. *Карбгемоглобін

С. Оксигемоглобін

Д. Міоглобін

Е. Карбоксигемоглобін

48. До гемоглобінозів належать таласемії, причиною яких є:

А. *Порушення синтезу одного з ланцюгів гемоглобіну

В. Зміні структури одного з ланцюгів гемоглобіну

С. Порушення утворення комплексу глобіну з залізом

Д. Підвищення синтезу HbF

Е. Мутація в молекулах ДНК, які кодують синтез ланцюгів гемоглобіну

48. Залізовмісний білок, який головним чином знаходиться в селезінці, печінці, кістковому мозку та виконує роль депо заліза в організмі, має назву:

А. Трансферин

В. Гемосидерин

С. Гемоглобін

Д. Міоглобін

Е. *Феритин

48. Серповидно-клітинна анемія є результатом мутації в молекулі ДНК, яка кодує синтез одного з ланцюгів гемоглобіну. Це приводить до:

А. *Заміні Глу на Вал в β-ланцюгах

В. Порушення синтезу α-ланцюгів

С. Порушення синтезу β-ланцюгів

Д. Заміні Глу на Вал в α-ланцюгах

Е. -

48. Крім кисню гемоглобін з’єднується з СО₂. Ця сполука має назву:

А. Метгемоглобін

В. Міоглобін

С. Оксигемоглобін

Д. *Карбгемоглобін

Е. Карбоксигемоглобін

48. До гемоглобінозів належать таласемії, причиною яких є:

А. Підвищення синтезу HbF

В. Зміні структури одного з ланцюгів гемоглобіну

С. Порушення утворення комплексу глобіну з залізом

Д. *Порушення синтезу одного з ланцюгів гемоглобіну

Е. Мутація в молекулах ДНК, які кодують синтез ланцюгів гемоглобіну

48. Залізовмісний білок, який головним чином знаходиться в селезінці, печінці, кістковому мозку та виконує роль депо заліза в організмі, має назву:

А. Трансферин

В. *Феритин

С. Гемоглобін

Д. Міоглобін

Е. Гемосидерин

48. Флавопротеїни містять простетичні групи – ізоалокзинові похідні, якими є:

А. ДНП, РНП

В. Хондроїтинсірчана кислота

С. Гіалуронова кислота

Д. НАД, НАДФ

Е. *ФАД, ФМН

48. Крім кисню, гемоглобін легко з’єднується з іншими газами. При отруєнні чадним газом гемоглобін міцно зв’язується з СО. Ця сполука має назву:

А. Метгемоглобін

В. Карбгемоглобін

С. Оксигемоглобін

Д. Міоглобін

Е. *Карбоксигемоглобін

48. До металопротеїнів належить залізопротеїн, який знаходиться в сироватці крові у складі β-глобулінів та є фізіологічним переносником заліза в організмі. Це:

А. Гемоседерін

В. *Трансферин

С. Гем еритрин

Д. Церулоплазмін

Е. Гемоціанін

48. Ліпопротеїни крові є транспортними формами ліпідів в крові, до них належить:

А. Трансферин

В. Церулоплазмін

С. *Хіломікрони

Д. Гемоседерин

Е. Транскортин

*************************************************************************************

48. Трансферин, церулоплазмін, гонадотропін, муцин містять небілковий компонент, завдяки наявності якого їх можливо віднести до:

А. Гемопротеїнів

В. Флавопротеїнів

С. *Глікопротеїнів

Д. Ліпопротеїнів

Е. Фосфопротеїнів

48. Флавопротеїни містять простетичні групи – ізоалокзинові похідні, якими є:

А. *ФАД, ФМН

В. Хондроїтинсірчана кислота

С. Гіалуронова кислота

Д. НАД, НАДФ

Е. ДНП, РНП

48. Крім кисню, гемоглобін легко з’єднується з іншими газами. При отруєнні чадним газом гемоглобін міцно зв’язується з СО. Ця сполука має назву:

А. Метгемоглобін

В. *Карбоксигемоглобін

С. Оксигемоглобін

Д. Міоглобін

Е. Карбгемоглобін

48. До металопротеїнів належить залізопротеїн, який знаходиться в сироватці крові у складі β-глобулінів та є фізіологічним переносником заліза в організмі. Це:

А. Гемоседерін

В. Гемоціанін

С. Гем еритрин

Д. Церулоплазмін

Е. *Трансферин

48. Ліпопротеїни крові є транспортними формами ліпідів в крові, до них належить:

А. Трансферин

В. Церулоплазмін

С. Гемоседерин

Д. *Хіломікрони

Е. Транскортин

48. Трансферин, церулоплазмін, гонадотропін, муцин містять небілковий компонент, завдяки наявності якого їх можливо віднести до:

А. *Глікопротеїнів

В. Флавопротеїнів

С. Гемопротеїнів

Д. Ліпопротеїнів

Е. Фосфопротеїнів

48. Складні білки, які складаються з простого білка і забарвленого небілкового компоненту, мають назву:

А. Глютеліни

В. Глікопртеїни

С. Протаміни

Д. Ліпопротеїни

Е. *Хромопротеїни

48. В країнах Південної Америки, Африки і Південно-Східної Азії широко розповсюджена серповидно-клітинна анемія. Хімічний дефект при цій патології полягає в заміні в β-ланцюгах молекули гемоглобіну, а саме:

А. Вал на Глн

В. Вал на Глу

С. Глн на Вал

Д. *Глу на Вал

Е. Глу на Глн

48. При отруєнні окислами азоту, парами нітротензолу та інш., частина гемоглобіну переходить в сполуку, яка містить тривалентне залізо та має назву:

А. Оксигемоглобін

В. Карбгемоглобін

С. *Метгемоглобін

Д. Міоглобін

Е. Карбоксигемоглобін

48. У хворого діагностовано хворобу Коновалова-Вільсона, при якій спостерігається виділення іонізованої міді із сечею, відкладення її в органах і тканинах. Порушення синтезу якого білка плазми крові є найбільш вірогідною причиною цього захворювання?

А. Гемоседерін

В. *Церулоплазмін

С. Гем еритрин

Д. Трансферин