2.3.1. Миозин II.

Наиболее хорошо изученным представителем миозинов типа II является миозин скелетных мышц. Молекула этого белка состоит из трех пар полипептидных цепей - пары тяжелых цепей по 200 кД и двух пар легких цепей (по 20 кД и по 16 кД). Тяжелая субъединица содержит два основных домена - глобулярный (головка) и альфа-спиральный (хвост). Две тяжелых субъединицы ассоциируют друг с другом так, что головки направлены в одну сторону, а хвосты спирально закручиваются друг относительно друга. Легкие цепи (по одной из каждой пары) связываются с головкой тяжелой субъединицы, как правило, вблизи ее соединения с хвостом.

Г лавная функция стержневой части миозина - сборка молекул миозина при физиологических значениях ионной силы в хорошо упорядоченные биполярные филаменты. В центре филамента молекулы миозина агрегируют биполярно, "хвост к хвосту", а головки смотрят в разные стороны, в результате образуется "голая зона", не несущая головок. По обе стороны от "голой зоны" молекулы миозина упакованы полярно, "хвост к голове", со сдвигом в 43 нм между сосудними молекулами. Остов филамента образован стержневыми частями молекулы миозина, а головки выступают наружу в виде "поперечных мостиков", регулярно расположенных на поверхности филамента и способных вступать во взаимодействие с актиновыми филаментами.

C головками связаны главные свойства миозина: АТРазная активность и способность взаимодействовать с актином. Головки соединены со стержневой частью миозина гибким "шарнирным" участком и поэтому имеют высокую подвижность относительно стержневой части. В молекуле миозина головки имеют грушевидную форму. Толщина их в широкой части оценивается в 5 - 7 нм, а длина - в 19 - 21 нм.

В каждой головке молекулы миозина с тяжелой цепью ассоциированы две разные легкие цепи (LC): "щелочная" (или "существенная") и "регуляторная". Укоренившееся в литературе название " существенные LC " для щелочных LC связано с тем, что до начала 1980-х годов LC этого класса удавалось отделить от миозина лишь в жестких условиях, например, в присутствии мочевины, гуанидина-HCl или при рН 11 (отсюда название "щелочные LC"), что всегда приводило к необратимой потере миозином его главных свойств.

Каждая головка миозина несет один активный центр миозиновой АТРазы . АТРазная активность (способность гидролизовать АТР до АДР) впервые была обнаружена у миозина более 50 лет назад В.А.Энгельгардом и М.Н.Любимовой. АТРазная активность миозина проявляется только в присутствии определенных катионов. In vitro АТРаза миозина сильно активируется ионами Са++ ( Са++ - АТРазная активность) и очень слабо - ионами Mg++ . Однако Mg++ - АТРазная активность миозина резко возрастает при взаимодействии миозина с актином, это так называемая актинактивируемая Mg++ - АТРазная активность миозина. Только такая активность и имеет место в живой мышце, где в физиологических условиях концентрация Mg++ высока. Кроме того, в отсутствие двухвалентных катионов (в присутствии ЭДТА) АТРаза миозина активируется одновалентными катионами в высоких концентрациях (так называемая ЭДТА - АТРазная активность), причем степень активации зависит от ионного радиуса катиона: наибольшие значения ЭДТА - АТРазной активности наблюдаются в присутствии катионов K+, NH4+, и Rb+ (ионные радиусы 1,33, 1,43 и 1,48 ангстрем соответственно), и максимальная активность - в случае катионов аммония. Катионы с меньшими или большими радиусами (Li+, Na+, Cs+ с ионными радиусами 0,6, 0,98 и 1,69 ангстрем соответственно) неспособны активировать ЭДТА-АТРазу миозина.