4. Другие сшивающие белки.

Помимо описанных выше белков способностью связывать друг с другом актиновые филаменты обладает ассоциированный с микротрубочками белок MAP2.

• Регуляторные белки.

Кальдесмон выделен их гладкомышечных клеток, но обнаруживается также во многих немышечных клетках. Изоформы кальдесмона различаются в разных тканях и у разных видов. Кальдесмон - высоко асимметричная удлиненная молекула с молекулярной массой около 93 кД. Ее длина составляет 74-90 нм. Центральный домен молекулы представляет собой довольно жесткий стержень длиной 30-40 нм, тогда как концы по 20 нм каждый способны легко изгибаться. Кальдесмон связывается латерально с актиновым филаментом, захватывая 14 актиновых мономеров и две молекулы тропомиозина . Две параллельные цепи кальдесмона ассоциированы с двумя бороздками актинового полимера так, что их концы разделены промежутком в 7 мономеров актина.

Основная функция кальдесмона - регуляторная. Для осуществления этой функции кальдесмон связывается с кальмодулином кальций-зависимым образом. Кальмодулин-связывающие участки расположены на гибких концах молекулы. При связывании с актином кальдесмон ингибирует активируемую актином АТФазу миозина. Как актин-связывающая, так и ингибиторная активности локализованы на C-конце молекулы кальдесмона. N-конец кальдесмона связывается с миозином. Описан еще ряд кислых Са-связывающих белков, взаимодействующих с кальдесмоном и необходимых для его функционирования.

• Белки, связывающие актин с мембраной.

Группой родственных белков, способных непосредственно привязывать актиновые филаменты к фосфолипидам мембраны, являются калпактины, обнаруженные во многих типах клеток. Эти белки имеют участки связывания ионов кальция, могут фосфорилироваться тирозиновой протеинкиназой pp60src. Аналогичным образом ассоциация актиновых филаментов с внутренней стороной мембраны, по-видимому, может осуществляться кэпирующим белком гельзолином, поскольку кроме актина гельзолин может взаимодействовать с полифосфоинозитидами, расположенными в мембране.

Миозины I также способны связываться с мембранными липидами и привязывать актин к мембране. В микроворсинках щеточной каемки кишечного эпителия миозин I связывается с мембраной в комплексе с кальмодулином. Связь кальмодулин-миозинового комплекса с мембраной, как и с актином, разрушается при добавлении ATP .

Ассоциация актина с различными белками мембраны, как правило, осуществляется через ряд посредников. При этом непосредственно с актином связывается тот или иной из известных актин-связывающих белков, после чего актин в комплексе с таким белком прикрепляется к интегральному мембранному белку, обычно с помощью дополнительных посредников. Выделяют такие комплексы как:

Прикрепление актин-спектринового комплекса,

Прикрепление актин-филаминового комплекса,

Прикрепление актин-альфа-актининового комплекса.

2.3. Миозин.

Миозины - это класс актин-связывающих белков, ответственных за различные формы подвижности актин-содержащих систем. Эти белки очень разнообразны по структуре и свойствам. Они объединяются в одну группу благодаря наличию общего "головного" домена, обладающего АТФазной активностью, которая стимулируется при связывании миозина с актином. Миозины очень разнообразны по структуре и свойствам. Их разнообразие определяется структурой и свойствами С-концевого участка или хвостового домена. В настоящее время все миозины разделяют на два больших класса - миозины типа I и миозины типа II .