5. Железосерные белки-ферменты

Железосерные белки — это белки, в структуре которых имеется решетка, состоящая из взаимосвязанных атомов серы и железа, которую называют Fe-S-кластером.

Атомы железа, входящие в состав кластера, не связаны с гемом. Атомы серы бывают двух видов: неорганическая сера и сера цистеина. Атомы неорганической серы легко удаляются из Fe-S-кластера, их называют лабильной серой. Некоторые железосерные белки содержат более чем один Fe-S-кластер. Каждый Fe-S-кластер может принимать или отдавать лишь один электрон. При этом один из атомов железа меняет свою валентность: Fe³⁺  Fe²⁺ или наоборот. Поэтому железосерные белки-ферменты относятся к одноэлектронным окислительно-восстановительным системам. Они не могут принимать или отдавать водород, поэтому их называют переносчиками электронов.

К железосерным ферментам относится ферредоксин хлоропластов, осуществляющий перенос электронов от возбужденного светом хлорофилла на разнообразные акцепторы электронов. В реакциях переноса электронов в митохондриях участвуют другие железосерные ферменты.

4. Убихиноны

Термин «убихинон» (вездесущий хинон) используется для обозначения семейства соединений, имеющих одно и то же хиноидное ядро, но разное число изопреноидных остатков в составе боковой липофильной (гидрофобной) цепи (рис. 6). Убихинон (УХ), или кофермент Q (CoQ), функционирует в цепи переноса электронов аэробного дыхания. Убихинон восстанавливается до УХ · 2Н, присоединяя эквивалент двух электронов и двух протонов, следовательно, убихинон — двухэлектронное окислительно-восстановительное соединение и переносчик водорода. Длинная изопреноидная боковая цепь служит как бы якорем, удерживающим соединение в липидной части митохондриальных мембран, где эти соединения функционируют.

Рис. 6. Окисленная и восстановленная формы убихинонов

5. Цитохромы

Относятся к классу железосодержащих белков, называемых гемопротеинами. Гем представляет собой тетрапиррольный хелат железа. В этой структуре четыре пиррольных ядра, имеющих заместителей на периферии, объединены в порфириновое кольцо (рис. 7).

Рис. 7. Схема строения молекулы цитохрома

В центре порфиринового кольца цитохромов находится ион Fe²⁺. Комплексы с Fe²⁺ называют гемами. Эти соединения называют также феррогемами, а с Fe³⁺ — соединения, образующиеся путем окисления Fe²⁺ ферригемами.

Гемопротеин — это белок, содержащий в качестве простетической группы гем. Цитохромы — это гемопротеины, характерной особенностью которых является перенос электронов, сопряженный с обратным изменением степени окисления простетической группы. Это изменение окислительно-восстановительного состояния включает обратимое равновесие между Fe²⁺ и Fe³⁺ состояниями гема:

Цитохромы относятся к одноэлектронным окислительно-восстановительным соединениям. Они не могут принимать или отдавать водород, поэтому их называют переносчиками электронов. Цитохромы присутствуют во многих тканях животного, растительного и бактериального происхождения. Цитохромы подразделяются на цитохромы a, b, c и d в соответствии с положением их спектральных полос поглощения в восстановленном состоянии.

Цитохромы а и а₃ существуют и функционируют в виде единого прочного комплекса. Особенностью комплекса цитохрома а · а₃ является наличие в нем меди, связанной с компонентом а₃, необходимой для его функционирования. Перенос электронов комплексом а · а₃ включает следующие реакции:

Цитохром а · а₃ непосредственно реагирует с молекулярным кислородом воздуха, т. е. электроны передаются на кислород, переводя его в ионы (О^-2). Далее ионы кислорода вступают во взаимодействие с протонами, образуя воду. Комплекс а · а₃ часто называют цитохромоксидазой.