Инициация, элонгация и терминация трансляции. Образование инициаторного комплекса. Цикл элонгации, его энергетика.
Трансляция— процесс синтеза белка из аминокислот на матрице информационной (матричной) РНК (иРНК, мРНК), осуществляемый рибосомой.
Инициация.
1.
Узнавание стартового кодона (AUG),
сопровождается присоединением тРНК
аминоацилированной метионином (М) и
сборкой рибосомы из большой и малой
субъединиц.
Элонгация.
2.
Узнавание текущего кодона соответствующей
ему аминоацил-тРНК (комплементарное
взаимодействие кодона мРНК и антикодона
тРНК увеличено).
3. Присоединение
аминокислоты, принесённой тРНК, к концу
растущей полипептидной цепи.
4.
Продвижение рибосомы вдоль матрицы,
сопровождающееся высвобождением
молекулы тРНК.
5. Аминоацилирование
высвободившейся молекулы тРНК
соответствующей ей аминоацил-тРНК-синтетазой.
6.
Присоединение следующей молекулы
аминоацил-тРНК, аналогично стадии
(2).
7. Движение рибосомы по молекуле
мРНК до стоп-кодона (в данном случае
UAG).
Терминация.
Узнавание
рибосомой стоп-кодона сопровождается
(8) отсоединением новосинтезированного
белка и в некоторых случаях (9) диссоциацией
рибосомы.
Понятие о ферментах. Свойства ферментов как биокатализаторов.
Ферме́нты — обычно белковые молекулы или молекулы РНК или их комплексы, ускоряющие (катализирующие) химические реакции в живых системах. Реагенты в реакции, катализируемой ферментами, называются субстратами, а получающиеся вещества— продуктами.
Ферменты характеризуются следующими основными свойствами. 1. Все ферменты представляют собой глобулярные белки.
Глобулярные белки́— белки, в молекулах которых полипептидные цепи плотно свёрнуты в компактные шарообразные структуры— глобулы (третичные структуры белка)
2. Информация о ферментах, как и о других белках, закодирована в ДНК. 3. Ферменты действуют как катализаторы. 4. Присутствие ферментов не влияет ни на природу, ни на свойства конечного продукта (или продуктов) реакции. 5. Ферменты действуют чрезвычайно эффективно, т. е. очень малое количество фермента вызывает превращение больших количеств субстрата. 6. Ферменты высокоспецифичны, т. е. один фермент катализирует обычно только одну реакцию. 7. Катализируемая ферментом реакция обратима. 8. Активность ферментов меняется в зависимости от рН и температуры, а также от концентрации как субстрата, так и самого фермента 9. Ферменты снижают энергию активации катализируемой реакции. 10. В молекуле фермента есть активный центр, который вступает в контакт с субстратом. Этот активный центр имеет особую форму.
Активный центр ферментов, его структурно-функциональная неоднородность. Единицы активности ферментов.
Активный центр - специфический участок на поверхности фермента, благодаря которому он проявляет специфичность в отношении субстрата. Каждый фермент представляет собой белок с уникальной трехмерной структурой (конформацией), формирующей активный центр, в котором определенный набор субстратов связывается с поверхностью фермента. Важная особенность строения активного центра - его поверхность комплементарна поверхности субстрата.
В активном центре различают две зоны: центр связывания, ответственный за присоединение субстрата, и каталитический центр, отвечающий за химическое превращение субстрата. Центр связывания обычно имеет вид углубления, сформированного на поверхности белковой молекулы определенным расположением аминокислот.
Международная единица активности (E) — это количество фермента, которое катализирует превращение 1 мкмоля субстрата в 1 минуту в оптимальных условиях.
Единица активности в системе СИ (катал) — соответствует количеству фермента, которое катализирует превращение 1 моля субстрата в 1 секунду.
Соотношение между единицами активности:
1 E = 16,67 нанокатал;
1 катал = 6*107 E.