8.Фізичні та хімічні властивості амілази

Амілаза (англ. Amylase) - фермент, глікозил-гідролаз, що розщеплює крохмаль до олігосахаридів, відноситься до ферментів травлення. В історії амілаза стала першим відкритим ферментом, коли французький хімік Ансельм Пайя описав в 1833 році діастазу, фермент, що розщеплює крохмаль до мальтози. Згідно з іншими даними, амілазу в 1814 році відкрив академік петербурзької Академії наук К. Г. С. Кирхгоф. Саме амілаза призводить до появи солодкуватого смаку при тривалому пережовуванні крохмаловмісних продуктів (наприклад, з рису або картоплі), але без додавання цукру. Амілаза присутній в слині (птіалін), де починає процес травлення. Існує три типи амілаз, що позначаються альфа, бета і гамма. Розщеплює α-1,4-глікозидний зв'язок. За субстратної специфічності амілази класифікують на альфа-, бета-і гамма-амілазу. α-Амілаза (КФ 3.2.1.1; 1,4-α-D-глюкан-глюканогідролаза; глікогеназа) є кальцій-залежним ферментом. До цього типу відносяться амілаза слинних залоз і амілаза підшлункової залози. Вона здатна гідролізу вати полісахаридний ланцюг крохмалю та інших довголанцюгових вуглеводів в будь-якому місці. Таким чином, процес гідролізу прискорюється і призводить до утворення олігосахаридів різної довжини. У тварин α-амілаза є основним травним ферментом. Активність α-амілази оптимальна при нейтральній pH 6,7-7,0. Фермент виявлений також у рослин (наприклад, у вівсі), в грибах (в аскоміцетів і базидіоміцетів) і бактеріях (Bacillus).

β-Амілаза (КФ 3.2.1.2; 1,4-α-D-глюкан-мальтогідролаза) присутній у бактерій, грибів і рослин, але відсутня у тварин. Вона відщеплює другу з кінця α-1 ,4-Глікозидний зв'язок, утворюючи, таким чином, дисахарид мальтозу. При дозріванні фруктів β-амілаза розщеплює плодовий крохмаль на цукор, що призводить до солодкого смаку стиглих плодів. У насінні β-амілаза активна на стадії, що передує проростання, тоді як α-амілаза важлива при безпосередньо проростання насіння.

β-Амілаза пшениці є ключовим компонентом при утворенні солоду. Бактеріальна β-амілаза бере участь в розкладанні позаклітинного крохмалю.γ-Амілаза (КФ 3.2.1.3; глюкан-1 ,4-α-глюкозидази; амілоглюкозідаза; екзо-1 ,4-α-глюкозадаза; глюкоамілаза; лізосомальнихα-глюкозидази; 1,4-α-D-ГЛІКАНА-глюкогідролаза) відщеплює останню α-1 ,4-Глікозидний зв'язок, приводячи до утворення глюкози. Крім цього, γ-амілаза здатна гідролізувати α-1 ,6-Глікозидний зв'язок. На відміну від інших амілаз γ-амілаза найбільш активна в кислих умовах при pH 3.

Застосування амілази.

При приготуванні дріжджового тіста дріжджі розкладають крохмаль з допомогою амілази до ди- і трисахариди, які потім використовуються в життєдіяльності, утворюючи в результаті спирт, вуглекислий газ (CO2) та інші метаболіти, які надають хлібу специфічний смак і «піднімають» тісто. Однак це тривалий процес, тому в сучасних технологіях амілаза використовується як одне з важливих складових спеціальної добавки, прискорює процес бродіння. Бактеріальна амілаза використовується в пральних порошках для розкладання крохмалю, присутнього в білизні.

У харчовій промисловості зареєстрована в якості харчової добавки E1100 як поліпшувач борошна і хліба.