Вопрос 24. Биохимические механизмы образования и утилизации аммиака

Образование:

1. Дезаминирование аминокислот

2. Дезаминирование пуриновых оснований

3. Распад перимидиновых оснований

4. Дезаминирование амидов

5. Дезаминирование биогенных амидов

6. Распад гексозаминов

Гексозамины, C₆H₁₃O₅N, производные простых сахаров, у которых один из гидроксилов замещен аминогруппой (NH₂).

Дезаминирование - процесс удаления аминогрупп от молекулы. Ферменты, катализирующие дезаминирование, называют деаминазами.

Пути обезвреживания аммиака

1. Амидирование оснований

Амидирование реакция образования амидов кислот путём замещения гидроксила (-ОН) карбоксильной группы на аминогруппу (-NH₂). А. имеет большое физиологическое значение как главный путь обезвреживания аммиака в тканях животных и человека. В животном организме наибольшее значение имеет А. глутаминовой кислоты иаспарагиновой кислоты с образованием глутамина и аспарагина. А. - сложный ферментативный процесс, протекающий с использованием энергии аденозинфосфорных кислот.

2. Аммонийгенез

3. Восстановительное аминирование

4. Синтез мочевины

Уреотелические животные- организмы, выделяющие в окружающую среду в качестве конечного продукта азотистого обмена мочевину.

Урикотелические – мочевую кислоту ( птицы, рептилии) – экономия воды

Аммониетелические – выделяют аммиак - рыбы

Вопрос 25. Участие трансаминаз в метаболизме

Под трансаминированием подразумевают реакции межмолекулярного переноса аминогруппы (NH2—) от аминокислоты на α-кетокислоту без промежуточного образования аммиака. Реакции трансаминирования являются обратимыми и, как выяснилось позже, универсальными для всех живых организмов. Эти реакции протекают при участии специфических ферментов, названных А.Е. Браун-штейном аминоферазами (по современной классификации, аминотранс-феразы, или трансаминазы).  Все трансаминазы (как и декарбоксилазы аминокислот) содержат один и тот же кофермент – пиридоксальфосфат. Для реакций трансаминированияхарак -терен общий механизм. Специфичность трансаминаз обеспечивается белковым компонентом. Ферменты трансаминирования катализируют перенос NH2-группы не на α-кетокислоту, а сначала на кофермент пиридоксаль-фосфат. Образовавшееся промежуточное соединение (шиффово основание) подвергается внутримолекулярным превращениям (лабилизация α-водо-родного атома, перераспределение энергии связи), приводящим к освобождению α-кетокислоты и пиридоксаминфосфата; последний на второй стадии реакции реагирует с любой другой α-кетокислотой, что через те же стадии образования промежуточных соединений (идущих в обратном направлении) приводит к синтезу новойаминокислоты и освобождению пиридоксальфосфата.

Трансаминазы выполняют ключевые анаболические и катаболические функции в метаболизме различных аминокислот.

Вопрос 26. Биохимическая роль нуклеотидов в метаболизме

к нуклеотидам относят АТФ, АДФ, цАМФ и т.д.

Главная роль АТФ в организме связана с обеспечением энергией многочисленных биохимических реакций. Являясь носителем двух высокоэнергетических связей, АТФ служит непосредственным источником энергии для множества энергозатратных биохимических и физиологических процессов. Всё это реакции синтеза сложных веществ в организме: осуществление активного переноса молекул через биологические мембраны, в том числе и для создания трансмембранного электрического потенциала; осуществления мышечного сокращения.

Помимо энергетической АТФ выполняет в организме ещё ряд других не менее важных функций:

Циклический аденозинмонофосфат (циклический AMФ, цAMФ, cAMP) — производное АТФ, выполняющее в организме роль вторичного посредника, использующегося для внутриклеточного распространения сигналов некоторых гормонов (например,глюкагона или адреналина), которые не могут проходить через клеточную мембрану.

Аденозиндифосфат (АДФ) — нуклеотид, состоящий из аденина, рибозы и двух остатков фосфорной кислоты. АДФ образуется в результате переноса концевой фосфатной группы АТФ. АДФ участвует в энергетическом обмене во всех живых организмах.