2 Витамин е –жирорастворимый (токоферол, антистерильный)

Суточная потребность 20-50 мг

Источники Растительные масла (60-120 мг%) (кроме оливкового), пророщенное зерно пшеницы (25 мг%), бобовые, яйца.

Строение

Биохимические функции

Встраивается в фосфолипидныйбислой мембран и выполняет антиоксидантную функцию, т.е. препятствует развитию свободнорадикальных реакций. При этом:

1. Защищает жирнокислотные остатки мембранныхфосфолидов, а, следовательно, и мембраны клетки.

2. Защищает витамин А от окисления, что способствует проявлению активности витамина А.

3. Лимитирует свободнорадикальные реакции в быстроделящихся клетках (слизистые, эпителий, опухоли) – противоопухолевое действие.

Гиповитаминоз

Пониженная устойчивость и гемолиз эритроцитов invivo, анемия, увеличение проницаемости мембран, мышечная дистрофия, слабость. В эксперименте у животных при авитаминозе — атрофия семенников, рассасывание плода, размягчение мозга, некроз печени, жировая инфильтрация печени.

Лекарственные формы  токоферола ацетат

3 Сложные белки

Белки́ — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа-аминокислот.

Белки делят на две большие группы — простые и сложные белки (протеиды). Простые белки содержат только аминокислотные цепи, сложные белки содержат также неаминокислотные фрагменты. Эти фрагменты небелковой природы в составе сложных белков называются «простетическими группами». В зависимости от химической природы простетических групп среди сложных белков выделяют следующие классы.

Фосфопротеины определяют на фильтровальной бумаге биуретовой реакцией (универсальная реакция на обнаружение пептидной связи.Биуретовую реакцию дают вещества, содержащие не менее двух пептидных группировок..принцип: пептидная связь образует в щелочной среде с ионами Cu комплексное соединение фиолетового цвета с красным или синим оттенком в зависимости от числа пептидных связей. Интенсивность окрашивания пропорциональна количеству пептидных групп.), предварительно отфильтровав и отделив часть белковой пробы.

Гликопротеины в одной пробирке проводят биуретовую реакцию, на белок, выделенный при обработке слюны конц. Уксусной кислотой до появления сгустка муцина.

Нуклеопротеиныопред-т биуретовой реакцией.

Билет 17

1 Белки́ — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа-аминокислот. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот.У белков, кроме белковой цепи, может иметься и дополнительная небелковая группа-лиганд, то есть молекула, связанная с белком.

белки делят на две большие группы — простые и сложные белки (протеиды). Простые белки содержат только аминокислотные цепи, сложные белки содержат также неаминокислотные фрагменты. Эти фрагменты небелковой природы в составе сложных белков называются «простетическими группами». В зависимости от химической природы простетических групп среди сложных белков выделяют следующие классы:

Гликопротеиды, содержащие в качестве простетической группы-олигосахарижные цепи. Это белки, содержащие углеводный компонент, ковалентно присоединенный к полипептидной основе. Содержание углеводов варьирует от 1 до 85%. по массе. Сахаридный остаток:

• изменяет свойства белков (заряд, растворимость, термолабильность)

• защищает белок от протеолиза вне и внутри клетки

• придает биологическую активность

• влияет на проникновение через мембраны, внутриклеточную миграцию, сортировку и секрецию белков

• определяет межклеточное взаимодействие

Липопротеиды, содержащие в качестве простетической части нековалентно связанные липиды. Липопротеиды, образованные белками-аполипопротеинами связывающимися с ними липидами и выполняют функцию транспорта липидов.

Металлопротеиды, содержащие негемовые координационно связанные ионы металлов. Среди металлопротеидов есть белки, выполняющие депонирующие и транспортные функции (например, железосодержащие ферритин и трансферрин) и ферменты (например, цинксодержащая карбоангидраза и различные супероксиддисмутазы, содержащие в качестве активных центров ионы меди, марганца, железа и других металлов)

Нуклеопротеиды, содержащие нековалентно связанные ДНК или РНК, в частности, хроматин, из которого состоят хромосомы, является нуклеопротеидом.

Фосфопротеиды, (сод.Остаток фосфорной к-ты Н: козеиноген молока, вителлин желтка, овальбумин белка) Это белки, в которых присутствует фосфатная группа, она связывается с пептидной цепью через остатки тирозина, серина, треонина (т.е. тех аминокислот, которые содержат ОН-группу). Фосфорная кислота может выполнять:

1. Структурную роль, например, казеин, овоальбумин.

2. Функциональную роль. В клетке присутствует много белков, которые связаны с фосфатом не постоянно, а в зависимости от активности метаболизма. Белок может многократно переходить в фосфорилированную или в дефосфорилированную форму. Фосфатные группы играют регулирующую роль в работе ферментов.

Хромопротеиды — собирательное название сложных белков с окрашенными простетическими группами различной химической природы. К ним относится множество белков с металлсодержащей порфириновойпростетической группой, выполняющие разнообразные функции — гемопротеины (белки, содержащие в качестве простетической группы гем — гемоглобин, цитохромы и др.), хлорофиллы; флавопротеиды с флавиновой группой, и др.