V1: Ферменты

I:

S: Ферменты являются:

+: биологическими катализаторами белковой природы

-: биологическими регуляторами метаболических процессов в организме

-: катализаторами химических реакций неорганической природы

-: активными производными витаминов

I:

S: Величина константы Михаэлиса-Ментена отражает:

+: сродство фермента к субстрату

-: зависимость скорости реакции от рН среды

-: зависимость скорости реакции от температуры

-: влияние коферментов и кофакторов на ферменты

I:

S: Международная классификация разделяет ферменты на шесть классов в зависимости от:

-: их структуры

-: их субстратной специфичности

-: их активности

-: их органной принадлежности

+: типа катализируемой химической реакции

I:

S: Способом активации ферментов не является:

-: ограниченный протеолиз

-: аллостерическая регуляция

+: денатурация

-: фосфорилирование/дефосфорилирование

-: ассоциация/диссоциация протомеров

I: S: Скорость ферментативной реакции зависит от:

+: концентрации фермента

-: молекулярной массы фермента

-: молекулярной массы субстрата

I: S: Активный центр сложных ферментов формируется из:

-: одной аминокислоты

-: остатков нескольких аминокислот

+: остатков нескольких аминокислот и небелковых компонентов

-: небелковых компонентов

I: S: Константа Михаэлиса численно равна такой концентрации субстрата, при которой скорость реакции достигает:

-: максимальной

+: 1/2 максимальной

-: 1/5 максимальой

-: 1/10 максимальной

I: S: Конкурентными ингибиторами ферментов являются:

+: вещества по структуре подобные субстрату

-: витамины

-: витаминоподобные вещества

-: продукты превращения субстратов

-: альфа-аминокислоты

I: S: Характер кривой зависимости скорости ферментативной реакции от рН определяется:

-: концентрацией фермента

-: концентрацией субстрата

-: ионизацией функциональных групп остатков аминокислот активного центра фермента

-: степенью ионизации субстрата

+: ионизацией функциональных групп остатков аминокислот активного центра фермента и степенью ионизации субстрата

I:

S: Особенность аллостерического фермента:

-: имеет каталитический и регуляторный центры в одном протомере

+: имеет каталитический и регуляторные центры в разных протомерах

-: присоединяет ингибитор в активный центр

-: присоединяет субстрат в аллостерический центр

I:

S: Необратимая потеря ферментативной активности вызывается:

+: денатурацией

-: конформационными изменениями

-: охлаждением раствора фермента

-: действием аллостерических ингибиторов

-: всеми перечисленными факторами

I: S: Ферменты необратимо ингибируются под действием:

-: структурных аналогов субстрата

-: аллостерических регуляторов

+: ионов тяжелых металлов

I: S: Лекарственные вещества могут вызывать ингибирование ферментов:

-: обратимое

-: необратимое

+: обратимое и необратимое

I: S: Аллостерическими эффекторами ферментов являются:

-: субстраты

-: продукты превращения субстратов

+: субстраты и продукты превращения субстратов

I: S: Аллостерические ферменты могут иметь:

-: один аллостерический центр

+: несколько аллостерических центров

-: в процессе ферментативной реакции число аллостерических центров может меняться

I: S: При взаимодействии фермента с субстратом конформационные изменения характерны для:

-: фермента

-: субстрата

+: фермента и субстрата

I: S: Мультиферментные комплексы представляют собой:

-: совокупность ферментов одного класса

-: ферменты, катализирующие сходные реакции

+: полиферментные системы, выполняющие определенную функцию

I: S: Активный центр простых ферментов формируется из:

-: одной аминокислоты

+: остатков нескольких аминокислот

-: остатков нескольких аминокислот и небелковых компонентов

-: небелковых компонентов

I: S: В результате взаимодействия фермента с субстратом энергия активации ферментативной реакции:

+: уменьшается

-: не изменяется

-: увеличивается

I: S: До начала взаимодействия фермента с субстратом пространственные структуры их:

-: полностью соответствуют друг другу

+: приблизительно соответствуют друг другу

-: не соответствуют друг другу

I:

S: Коферментом дегидрогеназ является:

+: никотинамидадениндинуклеотид

-: тетрагидрофолиевая кислота

-: дезоксиаденозилкобаламин

-: восстановленная форма витамина К

-: пиридоксальфосфат

I:

S: Ферменты, расщепляющие С-С связи негидролитическим путём:

+: лиазы

-: гидролазы

-: оксидоредуктазы

-: лигазы

-: трансферазы

-: изомеразы

I: S: Установить соответствие между ферментом и катализируемой реакцией:

L₁: протеаза L₂: цитохромоксидаза L₃: протеинкиназа L₄: каталаза L₅: альфа -амилаза R₂: переносит электроны R₄: расщепляет Н₂О₂ R₃: фосфорилирует белок R₅: гидролизует 1,4-гликозидные связи

R₁: гидролизует пептидные связи

I:

S: Для глутаминовой кислоты нехарактерно:

-: является универсальным донором аминогрупп в реакциях трансаминирования

-: участвует в нейтрализации аммиака

-: участвует в трансдезаминировании других аминокислот

+: подвергается неокислительному дезаминированию

I:

S: Секретируемым в кровь ферментом является:

-: ЛДГ

+: холинэстераза

-: АЛТ

-: АСТ

-: креатинкиназа

-: альфа-амилаза

I:

S: Формирование активного центра происходит в структуре белка:

-: первичной

-: вторичной

+: третичной

I:

S: Вторичный посредник образуется при действии на клетку:

-: катиона металла

+: гормона

-: витамина

-: витаминоподобного вещества

-: субстрата

I:

S: Вторичным посредником является:

-: гормон

-: АМФ

+: цАМФ

-: аденилатциклаза

-: протеинкиназа

-: G – белок

I:

S: Установить соответствие между структурными компонентами фермента и их химической составляющей:

L1: коферменты

L2: кофакторы

L3: апофермент

R1: органические вещества небелковой природы

R2: ионы металлов

R3: белковая часть фермента

I:

S: Установить соответствие фермента и его места локализации:

L1: внутриклеточный фермент

L2: экскреторный фермент

L3: секреторный фермент

R1: Лактатдегидрогеназа

R2: альфа-амилаза

R3: липопротеинлипаза

I:

S: При повреждении гепатоцитов активность секреторных ферментов в сыворотке крови:

-: увеличивается

-: не изменяется

+: уменьшается

I:

S: При повреждении гепатоцитов активность органоспецифичных ферментов в сыворотке крови:

+: увеличивается

-: не изменяется

-: уменьшается

I:

S: Установить соответствие фермента и его места локализации в клетке:

L1: гамма-глутамилтрансфераза

L2: сукцинатдегидрогеназа

L3: аланинаминотрансфераза

R1: мембранный фермент

R2: митохондриальный фермент

R3: цитоплазматический фермент

I:

S: Секреторные ферменты – это ферменты, синтезируемые:

+: паренхиматозным органом и работающие в плазме крови

-: экзокринной железой и работающие в полостях

-: специализированными клетками полого органа и работающие в полостях

-: клетками всех органов

I:

S: Изоферменты:

-: катализируют разнотипные реакции

+: катализируют одну и ту же реакцию

-: принадлежат к классу изомераз

-: являются в основном протомерными белками

I:

S: Ретроингибирование – ингибирование фермента:

-: кофактором

-: коферментом

-: вторичным посредником

-: субстратом

+: продуктом реакции

I:

S: В биологических жидкостях для оценки ферментативной деятельности определяют:

-: концентрацию фермента

+: активность фермента

-: специфичность фермента

-: чувствительность фермента к регуляторам

I:

S: Методом электрофореза в полиакриламидном геле можно разделить белки по:

-: аминокислотному составу

-: заряду

-: молекулярной массе

+: заряду и молекулярной массе

I:

S: Для большинства ферментов характерна кривая зависимости скорости реакции от концентрации субстрата:

-: прямолинейная

+: гиперболическая

-: S-образная

-: параболическая

I:

S: Субстрат – это:

-: вещество, которое образуется в ходе реакции

-: ингибитор фермента

-: белковая часть фермента

-: небелковая часть фермента

+: вещество, претерпевающее химическое превращение под действием фермента

I:

S: Кофермент это:

-: белковая часть фермента

-: аллостерический регулятор

+: небелковая часть фермента

-: конкурентный ингибитор

I: S: При денатурации белка не происходит:

-: нарушения четвертичной структуры

-: нарушения третичной структуры

-: нарушения вторичной структуры

+: гидролиза пептидных связей

I:

S: Фермент гексокиназа обладает:

-: абсолютной специфичностью

+: относительной специфичностью

-: стереоспецифичностью

I: S: Для очищения гнойных ран и удаления некротирующих тканей применяют фермент:

-: липазу

+: трипсин

-: амилазу

-: протеинфосфатазу

-: протеинкиназу

I:

S: цАМФ-зависимая протеинкиназа активируется путём:

-: ограниченного протеолиза

-: ковалентной модификации

+: диссоциации олигомера

-: ассоциации протомеров

I:

S: Превращения, катализируемые киназами:

-: перенос фосфатной группы внутри молекулы

+: перенос фосфатной группы от донорской молекулы к акцепторной

-: перенос одноуглеродных фрагментов от донорской молекулы к акцепторной

-: отщепление фосфатной группы от молекулы

I:

S: Реакция, катализируемая трансферазой:

-: Глюкозо-6-фосфат + Н₂О→ Глюкоза + Н₃РО₄

-: Фенилаланин + НАДФН·Н⁺ + О₂  Тирозин + НАДФ⁺ + Н₂О

+: Глюкоза + АТФ → Глюкозо-6-фосфат + АДФ

-: Фосфодиоксиацетон ↔ Глицеральдегид-3-фосфат

-: Глутамат → ГАМК + СО₂

I:

S: Фермент катализирующий реакцию взаимодействия аспартата с альфа-кетоглутаратом называется ###

+: аспартатаминотрансфераза

+: асп*ртатаминотрансфераза

+: асп*ртатаминотрансфер#$#

I:

S: Фермент катализирующий реакцию взаимодействия аланина с альфа-кетоглутаратом называется ###

+: аланинаминотрансфераза

+: ал*нинаминотрансфераза

+: ал*нинаминотрансфер#$#

I:

S: При микросомальном окислении используется цитохром:

-: b

-: с

-: c₁

+: Р-450

-: a

-: а₃