Белки (полиэлектролиты)
Белки являются основным субстратом жизни. Они входят в состав всех животных организмов.
Белки составляют необходимую часть продуктов питания. Микробиологические и биохимические процессы в организме, а также в нeкoтopыx технологических циклах во многом oпpeдeляютcя свойствами белков. Белки являются высокомолекулярными соединениями и одновременно содержат ионизирующие группы, т.е. обладают свойствами полиэлектролитов; они проявляют ряд специфических коллоидно-химических свойств.
Политэлектролиты делятся на поликислоты, полиоснования и полиамфолиты. Сильные электролиты в отличие от слабых в водных растворах полностью ионизированы. Сильные электролиты содержат сульфо-, сульфатные или фосфатные группы, например, поливинилсульфокислотные [–CH2CH(SO3H)–], а сильные основания — четвертичные аммониевые группы (CH3)2–N+(CH3)2. К слабым относятся поликислоты, содержащие карбоксильную группу, а слабыми основаниями являются соединения, включающие первичные, вторичные и третичные аминогруппы.
20.1. Белки как полиэлектролиты
Полиэлектролиты — это ВМС, в состав макромолекул которых входят группы, способные к ионизации в растворе. Полиэлектролиты содержат большое число ионогенных групп («поли»), а их растворы способны пропускать электрический ток («электролиты»). Ионогенные группы могут быть кислотными или основными, а также одновременно кислотными и основными.
К полиэлектролитам относятся некоторые иониты и флокулянты (см. параграфы 6.5 и 10.7)
Кислотную карбоксильную группу (–СООН) содержит растворимая часть крахмала, а сульфогруппу (–SO3) — растворимая часть агар-агара. Основные свойства полиэлектролитов определяются аминогруппой –NH2. Белки являются наиболее распространенными полиэлектролитами. Помимо кислотных (–СООН) белки содержат еще и основные группы (–NH2) и др. По этой причине их можно считать амфолитами.
Макромолекулы белков формируются из аминокислот (NH2–R–COOH). При взаимодействии карбоксильных и аминогрупп образуются пептидные связи
O || –C–NH–, которые формируют полипептидные цепи белков.
(20.1)
В прямоугольники заключены пептидные связи, а знаки «–» и «+» указывают на избыточный заряд, обусловленный смещением электронного облака и определяющий гидрофильность макромолекул.
В макромолекулах белков возможно различное сочетание полипептидных цепей, формирующихся всего из 20 простых аминокислот. Число различных сочетаний этих кислот определяется числом образующих макромолекул атомов (порядка 103—104) и значительным количеством конформационных степеней свободы (102–103). По этой причине полипептидная цепь может принимать множество микроскопических, конформационных состояний, порядка 10n (n — число аминокислотных остатков, достигающее несколько сотен), что и обусловливает многообразие белков.
Полипептидные цепи образуют первичную структуру белков, под которой подразумеваются ковалентная структурная основа макромолекул и определенная последовательность аминокислотных остатков. Молекулярная масса макромолекул белков может колебаться в пределах от 1,2∙104 до 106.
Все молекулы данного природного белка идентичны по аминокислотному составу, последовательности аминокислотных остатков и длине полипептидной связи. Так, гемоглобин крови человека состоит из 574 аминокислотных остатков и имеет молекулярную массу, равную 64500.
Белки в их естественном состоянии называют нативными, а их коллоидные свойства зависят от структуры макромолекул; различают глобулярную и фибриллярную структуру белков.
Макромолекулы фибриллярных белков представляют собой полипептидные цепи, вытянутые вдоль одной оси. Фибриллярные белки обычно нерастворимы в воде. На рис 20.1 приведена структура фибриллярного белка — кератина волос. Макромолекулы кератина навиты одна на другую подобно канату. В организме фибриллярные белки часто выполняют механические функции. Так, например, к фибриллярным белкам относятся коллаген и желатин — составные части кожи и сухожилий, а также миозин, входящий в состав мышц.
Белки, которые способны к образованию глобул, называют глобулярными (рис. 20.2, а). Глобулярные белки характеризуются специфической формой свертывания полипептидной цепи в пространстве. Коллоидио-химические свойства у глобулярных белков проявляются в большей степени, чем у фибриллярных. Большая часть полярных гидрофильных центров [см. формулу (20.1)] макромолекул белков находится снаружи глобул, что и определяет их гидрофильность, хорошую растворимость в воде и высокую реакционную способность.
Глобулярные белки содержатся в крови, лимфе, протоплазме клеток. К белкам этой группы относятся альбумины и глобулины яичного белка, молока, сыворотки крови, пепсин желудочного сока и др.
