1и 2)ферменты: все ферменты делятся на шесть классов по типу катализируемой реакции.

1. Оксиредуктазы ускоряют окислительно-восстановительные реакции, осуществляя перенос электронов или атомов водорода (е^- + H⁺) от окисляемого субстрата (донора водорода) к акцептору, который при этом восстанавливается. Биохимическое окисление органических соединений происходит путем их дегидрирования. Процесс этот катализирует оксиредуктазы, носящие название дегидрогеназ. Первичные дегидрогеназы в качестве кофермента чаще всего имеют никотинамид-адениндинуклеотид (НАД). В сочетании с различными белковыми носителями НАД образует множество ферментов, действующих на определенные вещества. В общем виде реакцию дегидрирования можно записать так:

(органическое вещество — донор 2Н) + НАД → (окисленное органическое вещество) + НАД Н₂.

Первичные дегидрогеназы называют анаэробными, так как они не могут передавать водород непосредственно кислороду. Регенерация их происходит в результате передачи атома водорода молекуле другого органического соединения или вторичной дегидрогеназе. Коферментом вторичных дегидрогеназ является флавин-аденин-динуклеотид (ФАД):

НАД Н² + ФАД → ФАД Н² + НАД.

Вторичные дегидрогеназы могут передавать вoдород непосредственно кислороду, поэтому называются аэробными дегидрогеназами:

ФАД Н² + 1/2 O₂ → H₂O + ФАД.

Однако в большинстве случаев регенерация ФАД происходит в результате взаимодействия с ферментами цитохромной системы, состоящей из нескольких ферментов — цитохромов, в состав простетической группы которых входят атомы железа. Цитохромная система не принимает атомов водорода с ФАД Н₂, но способна принимать электроны, снятые с атомов водорода. Электрон передается по цепи цитохромов за счет изменения валентности атомов железа. Последний фермент в цитохромной системе носит название цитохромоксидазы. Только он способен передавать электрон его конечному акцептору — кислороду. Одновременно через раствор передается кислороду протон.

Оксиредуктазы катализируют биохимические процессы, сопровождающиеся выделением энергии.

2. Гидролазы катализируют реакции гидролитического раздржения сложных органических соединений. В общем виде реакция гидролиза вещества А₁А₂ записывается следующим образом:

A₁A₂ + НОН A₁OH + А₂Н.

В зависимости от химической природы гидролизируемого субстрата гидролазы подразделяются на несколько групп: эстеразы ускоряют гидролитическое расщепление сложных эфиров (к этой группе относятся липазы, участвующие в гидролизе жиров); глюкозидазы катализируют гидролиз сложных углеводов; пептидазы ускоряют гидролиз пептидных связей в белковых молекулах.

3. Трансферазы ускоряют реакцию переноса молекулярных остатков и атомных групп. Ферменты этого класса подразделяются по характеру переносимой группы.

4. Лиазы — ферменты, катализирующие отщепление атомных группировок с образованием двойных связей или присоединение по месту этих связей. Одной из важнейших групп ферментов этого класса являются декарбоксилазы, с участием которых протекают реакции декарбоксилирования — отщепления СО₂.

5. Изомеразы катализируют внутримолекулярные превращения, например реакции превращения одного изомера в другой.

6. Лигазы ускоряют реакции синтеза сложных органических соединений, поэтому их называют иногда синтетазами. Реакции, катализируемые ферментами этого класса, протекают сопряженно с реакциями распада АТФ. Энергия молекулы АТФ используется для активирования исходных реагирующих веществ. Эти ферменты играют значительную роль в биосинтезе белков, нуклеиновых и жирных кислот и других соединений.

Роль витамина В2 Рибофлавин является биологически активным веществом, играющим важную роль в поддержании здоровья человека. Биологическая роль рибофлавина определяется вхождением его производных  флавинмононуклеотида (FMN) и флавинадениндинуклеотида (FAD) в состав большого числа важнейших оксилительно-восстановительныхферментов в качестве коферментов.

Флавиновые ферменты принимают участие в окислении жирных, янтарной и других кислот; инактивируют и окисляют высокотоксичные альдегиды, расщепляют в организме чужеродные D-изомеры аминокислот, образующиеся в результате жизнедеятельности бактерий; участвуют в синтезе коферментных форм витамина B₆ и фолацина; поддерживают в восстановленном состоянииглутатион и гемоглобин.

В ферментах коферменты функционируют как промежуточные переносчики электронов и протонов, отщепляемых от окисляемого субстрата.

3)Кофермент q

По химической природе кофермент Q имеет сходство в строении молекулы с витаминами Е и К и представляет собой 2,3-диметокси-5-метил-1,4-бензохинон с изопреновой цепью в 6-м положении. Число остатков изопрена в боковой цепи убихинон в разных организмах варьируется от 6 до 10. Такие варианты кофермента Q обозначают как Сo Q₆, Сo Q₇ и т. д.

В клетках Saccharomyces cerevisiae содержится Co Q₆, Escherichia coli — Co Q₈, грызунов — Co Q₉. В митохондриях клеток большинства млекопитающих, включая человека, встречается убихинон только с 10 изопреновыми звеньями.^[1]

Кофермент Q представляет собой желто-оранжевые кристаллы без вкуса и запаха. Температура плавления 49-51° С. Растворим в диэтиловом эфире, очень слабо растворим в этаноле, практически нерастворим в воде. На свету постепенно разлагается и окрашивается. С водой образует эмульсию с концентрацией 10 %, 20 % и 40 %.

Кофермент Q принимает участие в реакциях окислительного фосфорилирования, является компонентом цепи переноса электронов в митохондриях. Ингибиторы работы убихинона останавливают реакции окислительного фосфорилирования.

Кофермент Q является компонентом цепи переноса электронов, принимает участие в переносе электронов с NADH-дегидрогеназного комплекса (комплекс I) и сукцинатдегидрогеназного комплекса (II) на комплекс III, и участвует таким образом в синтезе АТФ.

Также кофермент Q является антиоксидантом и, в отличие от других антиоксидантов, регенерируется организмом. Кроме того, кофермент Q восстанавливает антиоксидантную активность витамина Е — α-токоферола.

Антиоксидантное действие кофермента Q обусловлено главным образом его восстановленной формой (Co QH₂). Активность восстановленной формы кофермента Q на три порядка выше невосстановленной. Реакцию нейтрализации свободных радикалов восстановленным коферментом Q можно записать следующим образом 2LOO• + Co QH₂ → 2LООН + Co Q.

4) ЦИТОХРОМЫ, сложные белки (гемопротеиды), содержащие в качестве простетич. группы гем. Служат переносчиками электронов в процессах внутриклеточного дыхания, окислит. фосфорилирования, фотосинтеза, ферментативного гидроксилирования и в др. биол. окислит.-восстановит. р-циях. Цитохромы найдены у всех животных, растений и микроорганизмов. Известно неск. десятков индивидуальных цитохромов, многие из к-рых выделены в гомогенном состоянии. Определены первичные структуры и пространственная организация многих цитохромов наиб. хорошо изучены св-ва цитохрома с. В зависимости от природы гема цитохромы делят на 4 группы, обозначаемые буквами а, b, с и d. У цитохрома а гем имеет строение протопорфирина (см.Порфирины) и содержит формильный заместитель; цитохром b содержит протогем (ферропротопорфирин), нековалентно связанный с полипептидной цепью; уцитохрома с боковые заместители протопорфирина ковалентно связаны с полипептидной цепью; у цитохрома d гем представлен дигидропорфирином (хлорином). Атом Fe, входящий в состав гемов цитохромов и подвергающийся окислению и восстановлению, координирован 4 связями с атомами N порфириновых колец и 2 - с лигандами, принадлежащими полипептидным цепям (остатки гистидина, цистеина). Нек-рые цитохромы содержат неск. одинаковых или разных гемов.  Все цитохромы ярко окрашены и имеют характерные спектры поглощения света в видимой области, меняющиеся при их окислении или восстановлении. В типичном спектре имеются три основные полосы поглощения  полосы в порядке убывания длин волн), по изменению к-рых обычно судят о степени восстановленности цитохрома.  Донорами электронов для цитохромов обычно служат флавины, гидрохиноны, железо-серные белки или другие цитохромы; акцепторами - другие цитохромы или кислород (цитохромоксидазы). Нек-рые цитохромы (цитохромоксидаза, цитохром Р-450) прочно связаны с мембранами митохондрий, микросом (липопротеидные комплексы) и не раств. в воде, другие (напр., цитохром с) раств. в ней.  Цитохромы реагируют с лигандами, конкурирующими с естественным координац. окружением атома Fe гемов (СО, анионы азида, цианида и др.). Связывание этих лигандов приводит к изменению спектральных св-в и инактивации цитохромов.