Функции эритроцитов

1. Основная функция эритроцитов – транспортная, и прежде всего вытекающая из неё  дыхательная  это перенос О₂ из альвеол легких к тканям и CO₂ от тканей к альвеолам. Эта функция реализуется за счет гемоглобина и фермента карбоангидразы. Выполнению эритроцитами этой функции способствуют: большое их число, форма, пластичность и деформируемость, постоянное движение, большая суммарная поверхность, отсутствие ядра, особенности проницаемости мембраны, а также малая скорость кровотока в капиллярах. Кроме того, эритроциты участвуют в транспорте аминокислот, белков, углеводов, ферментов, гормонов и других биологически активных соединений (простагландинов, лейкотриенов).

2. Защитная функция эритроцитов заключается в их участии в иммунитете и гемостазе.

3. Регуляторная функция эритроцитов – это участие в поддержании pН крови, ионного состава плазмы, водного обмена.

Гемоглобин, его строение, количество и соединения

Гемоглобин – основная составная часть эритроцита.

Гемоглобин (Hb) – дыхательный пигмент из группы хромопротеидов. Он составляет 95% всей твердой части эритроцитов. Hb – сложный белок, состоящий из белка – глобина и простетической группы – гема. Молекула Hb содержит один глобин и 4 гема. Гем занимает 4% от всего Hb. Гем – комплексное соединение протопорфирина IX с железом. Для образования одной молекулы гема необходимо 8 молекул глицина. Гем крайне неустойчив и легко превращается в гематин с окислением Fe ²⁺ в Fe³⁺ и присоединением к последнему ОН^-; он также превращается в гемин, который вместо ОН^- содержит Cl^-.

В онтогенезе у человека продуцируется несколько типов цепей глобина, которые при различных сочетаниях между собой определяют тип гемоглобина. У человека с нормальным по генам гемоглобина геномом встречается 4 типа полипептидных цепей глобина: , ,  и , отличающиеся по составу и иногда по количеству аминокислот. -цепь состоит из 141, тогда как ,  и -цепи – из 146 аминокислотных остатков. Рентгеноструктурный анализ показал, что в гемоглобине - и -цепи свернуты в спиральные сегменты различной длины: в -цепях имеется 7 спиралей, в -цепях – 8. Синтез глобулиновых цепей находится под управлением генов. Глобин – тетрамер, т. к. он состоит из 4-х полипептидных цепей – доменов. Так, глобин гемоглобина у взрослых (НbA) включает 2 альфа- и 2 бета-цепи.

Гемоглобин человека и различных животных имеет разное строение: гем у всех животных одинаков, а глобин отличается по своей структуре.

В скелетных мышцах и в миокарде имеется аналог гемоглобина – миоглобин, в котором глобин имеет меньшую молекулярную массу. Физиологическое назначение миоглобина – это накопление запаса О₂ для защиты мышц от кислородного голодания.

При некоторых заболеваниях в крови появляются патологические формы гемоглобина: HbS, HbC, HbM и др. Так, при наследственной патологии, например, серповидноклеточной анемии в молекуле глобина заменяются или отсутствуют одна или несколько аминокислот. Такой гемоглобин обозначается – HbS. При этой патологии меняется и форма эритроцитов – они имеют вид серпа.

Содержание гемоглобина в 1 л крови мужчин составляет 133-167, а у женщин – 117-147 г/л.

В норме гемоглобин в крови содержится в основном в виде оксигемоглобина, соединения Hb с О₂, который придает ярко-алый цвет артериальной крови. Оксигенация крови никогда не бывает полной и около 4% гемоглобина остается в неокисленной форме, что составляет физиологическую гипоксию.

Оксигемоглобин, отдавший О₂, называется восстановленным, или редуцированным, или дезоксигемоглобином.

В крови содержится соединение Hb с СО₂ – карбогемоглобин, транспортирующий СО₂ из тканей к легким.

Перечисленные соединения гемоглобина являются физиологическим, так как они содержатся в крови здорового человека.

Наряду с физиологическими гемоглобин образует и патологические соединения. К ним относятся: карбоксигемоглобин и метгемоглобин.

Карбоксигемоглобин – соединение Hb с угарным газом (СО). Сродство Hb к СО значительно выше, чем к О₂. Поэтому в присутствии даже небольшого количества СО в окружающем воздухе, он вступает в соединение с Hb (непосредственно с атомом Fe²⁺ в геме). В результате Hb утрачивает возможность присоединять О₂. При этом развивается гипоксемия (недостаток О₂ в крови) и гипоксия (недостаток О₂ в тканях). Однако, при вдыхании чистого О₂ резко возрастает скорость распада карбоксигемоглобина, что учитывается на практике для лечения отравлений СО.

Метгемоглобин – прочное соединение Hb с О₂. Он образуется при отравлении сильными окислителями (ферроцианидом, бертолетовой солью, перекисью водорода, красной кровяной солью и т.д.). В метгемоглобине железо меняет свой заряд, из Fe²⁺ становится Fe³⁺, теряя способность отдавать О₂ тканям. В этом случае не наблюдается гипоксемия, хотя развивается гипоксия.

Практическое значение имеет соединение Hb с соляной кислотой – солянокислый гемин. Это соединение коричневого цвета. Его образование – основа для определения количества гемоглобина методом Сали.

О содержании Hb в эритроцитах судят по цветовому показателю (ЦП) или фарб-индексу (Fi, от farb – цвет, index – показатель) – это относительная величина насыщения эритроцита гемоглобином. В норме ЦП колеблется в пределах 0,75 – 1,0 и очень редко может достигать 1,1. Эритроциты при ЦП = 0,75 – 1,1 называются нормохромными, при ЦП менее 0,7 – гипохромными, а при ЦП более 1,1 – гиперхромными.