9. Вуглеводи – складні біополімери,мономерами яких є моносахариди

Вуглеводи поділяються на: а) моносахариди (прості вуглеводи) — рибоза, фруктоза, галактоза, глюкоза, дезоксирибоза і ін.; б) олігосахариди (складаються з залишків моносахаридів (від 2 до 10)) — лактоза, сахароза, мальтоза; в) полісахариди (високомолекулярні з'єднання, які складаються з великої кількості моносахаридів), що перетравлюються в організмі — крохмаль і глікоген, і не перетравлюються — клітковина, пектинові речовини.

Моносахариди — прості вуглеводи, вони не піддаються гідролізу — не розщеплюються водою на простіші вуглеводи. Глюкоза і виноградний цукор, С₆Н₁₂О₆ - найважливіші з моносахаридів; білі кристали солодкі на смак, легко розчиняються у воді. Знаходяться в соку винограду, в багатьох фруктах, а також у крові тварин і людей. М'язова робота виконується головним чином за рахунок енергії, яка виділяється при окисленні глюкози. Глюкоза отримується при гідролізі полісахаридів крохмалю і целюлози (під дією ферментів або мінеральних кислот). Використовується як засіб посиленого харчування, або як лікарська речовина, при обробці тканини.

Дисахариди — вуглеводи, які при нагріванні з водою в присутності мінеральних кислот чи під дією ферментів піддаються гідролізу, розкладаються на дві молекули моносахаридів.

Полісахариди — це вуглеводи, які багато в чому відрізняються від моносахаридів і дисахаридів і не мають солодкого смаку, і майже не розчинні в воді. Вони представляють собою складні високомолекулярні сполуки, які під каталітичним впливом кислот чи ферментів піддаються гідролізу з утворенням простіших поліцукридів, потім дицукридів, і, зрештою, багато (сотні і тисячі) молекул моноцукридів. Важливіший представник поліцукридів — крохмаль і целюлоза

Олігосахариди — хімічні сполуки, в яких кілька залишків молекул моносахаридів з'єднані між собою ковалентними зв'язками. Серед них найпоширеніші дисахариди, які утворені внаслідок сполучення залишків двох молекул моносахаридів. Наприклад буряковий (або тростинний) цукор — сахароза — складається із залишків глюкози та фруктози, а солодовий —мальтоза — лише з залишків глюкози. Дисахариди мають солодкий присмак. Вони, як і моносахариди, добре розчинні у воді.

Моносахариди : глюкоза,фруктоза,галактоза,манноза

Дисахариди :сахароза (звичайний цукор, тростинний або буряковий),мальтоза,лактоза,лактулоза

Полісахариди: декстрин,глікоген,крохмаль,целюлоза

10. ф-ї вуглеводів

Біологічне значення вуглеводів:

1. Вуглеводи виконують структурну функцію, тобто беруть участь у побудові різних клітинних структур (наприклад, клітинних стінок рослин).

2. Вуглеводи виконують захисну роль у рослин (клітинні стінки, що складаються з клітинних стінок мертвих клітин захисні освіти - шипи, колючки та ін.)

3. Вуглеводи виконують пластичну функцію - зберігаються у вигляді запасу поживних речовин, а також входять до складу складних молекул (наприклад,пентози ( рибоза і дезоксирибоза) беруть участь у побудові АТФ, ДНК і РНК).

4. Вуглеводи є основним енергетичним матеріалом. При окисленні 1 грама вуглеводів виділяються 4,1 ккал енергії і 0,4 г води.

5. Вуглеводи беруть участь у забезпеченні осмотичного тиску і осморегуляції. Так, в крові міститься 100-110 мг /% глюкози. Від концентрації глюкози залежитьосмотичний тиск крові.

6. Вуглеводи виконують рецепторну функцію: багато олігосахариди входять до складу сприймає частини клітинних рецепторів або молекул- лігандів.

Функції вуглеводів Енергетична. При окисненні у процесі клітинного дихання вуглеводи вивільняють енергію, яка в них міститься, забезпечуючи значну частину енергетичних потреб організму. Захисна. В’язкі секрети (слизи), багаті на вуглеводи та їхні похідні — глікопротеїди, оберігають стінки органів (шлунок, кишечник, бронхи) від механічних і хімічних впливів. Рецепторна. Більшість клітинних рецепторів є глікопротеїнами. Зв’язуючись з інтегральними мембранними білками, вуглеводи у складі рецепторів беруть участь у розпізнаванні сигнальних молекул (гормонів, нейромедіаторів). Пластична. Вуглеводи є основними структурними компонентами клітин, які утворюють опорні тканини (целюлоза, хітин). Запасна. Відкладаючись у тканинах, вуглеводи можуть забезпечити організм енергією під час голодування (крохмаль, глікоген).

11. Ліпі́ди — це група органічних речовин, що входять до складу живих організмів і характеризуються нерозчинністю у воді та розчинністю в неполярних розчинниках, таких як ефір, хлороформ та бензол. Традиційно ліпіди поділяються на прості (естери жирних кислот зі спиртами) та складні (такі, що крім залишку жирної кислоти та спирту містять ще додаткові групи: вуглеводні, фосфатніта інші)

Жирні кислоти — це карбонові кислоти, молекули яких містять від чотирьох до тридцяти шести атомів карбону Жирні кислоти зустрічаються в живих організмах переважно як залишки у складі інших ліпідів. Проте у невеликих кількостях вони можуть бути виявлені і у вільній формі.^[3] Похідні жирних кислот ейкозаноїди відіграють важливу роль як сигнальні сполуки.

Воски — це естери жирних кислот та вищих одноатомних або двоатомних спиртів, із кількістю атомів карбону від 16 до 30. До природних восків тваринного походження належитьбджолиний віск, спермацет, ланолін, всі вони крім естерів містять ще деяку кількість вільних жирних кислот та спиртів, а такожвуглеводнів із кількістю атомів карбону 21-35.

Стероїди — це група природних ліпідів, що містять у своєму складі циклопентанпергідрофенантренове ядро. Зокрема до цього класу сполук належать спирти із гідроксильною групою у третьому положенні — стероли (стерини) та їх естреи із жирними кислотами —стериди.Найпоширенішим стеролом у тварин є холестерол, що в неестерифікованому складі входить до складу клітинних мембран.

Інші стероїди виконують безліч важливих функцій в різних організмів: частина із них є гормонами (наприклад, статеві гормони, та гормони кори наднирників у людини), вітамінами (вітамін D), емульгаторами (жовчні кислоти) тощо

12. енергетична (при оисненні 1г жирів утв 1,1 г води). Будівельна(основа кліт мембран,входять до складу нервових волокон) захисна(внутрішні від мех. Пошкоджень) теплоізоляційна(жири) видільна та регуляційна

 Захисна функція білків пов'язана з виробленням лейкоцита­ми особливих білкових речовин — антитіл у відповідь на проник­нення в організм чужорідних білків або мікроорганізмів.  Антиті­ла зв'язують, нейтралізують і руйнують не властиві організму з'єднання. Прикладом захисної функції білків може бути пере­творення фібриногену в фібрин при згортанні крові. Захисна функція білків, крім запобігання ушкодженням клітин, органів й організму в цілому, також виявляється в захисті його від паразитів і сторонніх білків. В організмі хребетних тварин утворюються захисні білки-імуноглобуліни (або антитіла). Це спеціалізовані білки, які виробляються лімфоцитами. Вони здатні «розпізнавати» та знешкоджувати бактерії, віруси, чужорідні для організму білки. Білки крові -фібрин, тромбопластин і тромбін -беруть участь у процесах її зсідання, запобігаючи значним крововтратам. Енергетична функція білків полягає в тому, що при їх розщепленні в клітині вивільняється енергія. Частина амінокислот, які утворюються при розщепленні білків, використовується для біосинтезу білків, потрібних організму, а решта - розкладається з вивільненням енергії (при повному розщепленні 1 г білків у середньому вивільняється 17,2 кДж енергії).

Функції ліпідів Енергетична. При окисненні ліпідів виділяється приблизно вдвічі більше енергії, ніж при окисненні білків або вуглеводів. Структурна. Ліпіди є основними структурними компонентами біологічних мембран. Регуляторна. Фосфоліпіди регулюють текучість мембран, є важливими внутрішньоклітинними сигнальними молекулами, компонентами мієлінових оболонок нервових клітин; стероїди є попередниками гормонів, вітамінами, беруть участь у регуляції генної активності. Запасна. Завдяки високій енергетичній цінності жири є енергетичним депо й ендогенним джерелом води. Захисна. Ліпід є основним компонентом підшкірної клітковини, вони запобігають утратам тепла та захищають від механічних впливів.

13.білки – складні біополімери,мономерами яких є амінокислоти. Молекули білків є лінійними полімерами, що складаються з α-L-амінокислот (які є мономерами цих полімерів) і, в деяких випадках, з модифікованих основних амінокислот (щоправда модифікації відбуваються вже після синтезу білка на рибосомі).

Замінні амінокислоти — частина амінокислот, яка може синтезуватися в організмі людини з продуктів обміну речовин. До замінних амінокислот належать, наприклад, аланін, цистеїн,тирозин.

Незамі́нні амінокисло́ти — амінокислоти, котрі, на відміну від замінних, не можуть синтезуватися у організмі і повинні обов'язково надходити з їжею. Їх синтезують рослини, гриби,бактерії. Для людського організму незамінними є наступні амінокислоти:

Аргінін (для дітей та осіб похилого віку);Валін;Гістидин (для дітей);ізолейцин;Лейцин;Лізин;Метіонін;Треонін;Триптофан;Фенілаланін.

14. Пептидний зв'язок — хімічний зв'язок, що виникає між двома молекулами, коли карбоксильна група (-СООН) одної молекули реагує з аміногрупою (-NH₂) іншої молекули, виділяючи молекулу води (H₂O). Ця реакція називається реакцією конденсації, і зазвичай відбувається між амінокислотами. Молекула, що містить пептидний зв'язок, що у творюється в результаті цієї реакції, називається амідом. Чотирьохатомна функціональна група -C(=O)NH- називається амідною групою або (коли мова йде про білки) пептидною. Пептиди і білки — ланцюжкиамінокислот, що утримуються разом пептидними зв'язками, пепдидні зв'язки також є основою пептидної нуклеїнової кислоти (ПНА). Поліаміди, такі як нейлон і арамід, — синтетичні молекули (полімери), які також містять пептидні зв'язки. Пептидний зв'язок може бути розірваний за допомогою гідролізу (включення води). Пептидний зв'язок білківметастабільний, при його гідролізі виділяється близько 10 кДж/моль енергії, але процес мимовільного гідролізу надзвичайно повільний. У живих організмах, процес може прискорюватися ферментами. Живі організми також використовують ферменти, щоб формувати пептидні зв'язки, цей процес вимагає вільної енергії

15. Первинна структура Первинна структура — пептидна або амінокислотна послідовність, тобто послідовність амінокислотних залишків в пептидному ланцюжку. В основі утворення первинної структури лежать пептидні зв'язки. До складу білка входять як кислі, так і лужні амінокислоти, тому будь-який білок має амфотерні властивості. Саме первинна структура кодується відповідним геном і у найбілішій мірі визначає властивості готового білка.

Вторинна структура Вторинна структура  характеризує просторову форму білкової молекули, яка найчастіше повністю або частково закручується у спіраль. Амінокислотні радикали (R-групи) залишаються при цьому ззовні спіралі. У стабілізації вторинної структури важливу роль відіграють водневі зв'язки, які виникають між атомами водню NH-групи одного завитка спіралі та кисню CO-групи іншого й спрямовані вздовж спіралі. Хоча ці зв'язки значно слабші за пептидні, однак разом вони формують досить міцну структуру.

Третинна структура — повна просторова будова єдиної білкової молекули, просторове взаємовідношення вторинних структур одна до одної. Третинна структура загалом стабілізується нелокальними взаємодіями, звичайніше всього формуванням гідрофобного ядра, але також через утворення водневих зв'язків, солевих містків, інших типів іонних взаємодій, дисульфідних зв'язків між залишками цистеїну.

Четвертинна структура — структура, що виникає в результаті взаємодії кількох білкових молекул, названих в даному контексті субодиницями. Повна структура кількох поєднаних субодиниць, що разом виконують спільну функцію, називається білковим комплексом.

16. Найважливішими властивостями білків є денатурація, гідроліз, кольорові реакції. Денатурація – це руйнування четвертинної, третинної, вторинної структури білка під дією високої температури, радіації, хімічних реагентів.Кольорові реакції білків використовуються для їх аналітичного визначення. Так, взаємодією білків з концентрованою нітратною кислотою визначається наявність бензольних кілець у структурі білка, а взаємодією з купрум(ІІ) гідроксидом – наявність пептидних зв’язків.Під час гідролізу білок розщеплюється на окремі амінокислоти, з яких він побудований.

Гідроліз (від дав.-гр. ὕδωρ — вода і λύσις — розкладання)  — реакція обмінного розкладу між речовиною й водою, один із видів сольволізу. При гідролізі солей утворюються кислотита луги. Органічні сполуки гідролізуються в присутності кислот (кислотний гідроліз) або лугів (лужний гідроліз). Гідролізу піддаються частіше за все з'єднання вуглецю з галогенами.

17. (будівельна – головний компонент хрящів – колаген. Пружність – осеїн. Захисна (муноглобуліни (антитіла) Фібриноген, тромбопластин, тромбін (зсідання крові))– у запобіганні пошкодженням клітин ,органів,проникненню в організм сторонніх сполук,хвороботвор. Мікроорг. Та чужорідних тіл. Сигнальна – окремі складові білки кліт мембран,здійснюючи свою структуру, передають сигнали із зовнішнього середовища на інші ділянки мембран або всередину клітини. Запасаюча(Яєчний альбумін, казеїн молока) – відкладаються у клітинах про запас (овальбумін). Живильна – відкладаються білки,які споживають зародки під час свого розвитку. Транспортна – гемоглобін переносить кисень . Енергетична – за повного розщеплення білків з 1г звільняється 17,2 КДж Е. Регуляторна (Гормони (інсулін, гормон росту))– регулюють активність обміну речовин, процеси росту і розвиток організмів. Каталітична (Ферменти)– зміна швидкості перебігу хім..реакцій під дією певних хім..сполук. Скоротлива або рухова(Актин і міозин (м'язи) Тубулін (війки, джгутики, мікротрубочки)) – білки клітин,тканин,органи або увесь організм можуть змінювати форму,рухатись. Рухова функція білків визначається наявністю особливих скоротливих білків: актину, міозину тощо. Так, при м'язовому скороченні молекули актину та міозину, орієнтовані паралельно осі м'язів, зсуваються один щодо іншого завдяки системі поперечних містків, утворених елементами міозину. Таким чином, довжина міофібрил у саркомері (основна структурна одиниця міофібрил, ділянка міофібрили м'язового волокна, що повторюється) змінюється внаслідок ковзання актинових ниток уздовж міозинових. Усі види руху, до яких здатні клітини вищих тварин, а також рух війок і джгутиків у найпростіших виконують особливі скоротливі білки.

18. Ферменти - це специфічні білки, що входять до складу всіх кліток і тканин живих організмів граючі роль біологічних каталізаторів. Про ферменти люди довідалися давно. Ще на початку минулого століття в Петербурзі К.С.Кирхгоф з'ясував, що пророслий ячмінь здатний перетворювати полисахарид крохмаль у дисахарид мальтозу, а екстракт дріжджів розщеплював бурячний цукор на моносахариды - глюкозу і фруктозу. Це були перші дослідження у ферментології. Хоча на практиці применеие ферментативних процесів було відомо з незапямятных часів (сбраживание винограду, сироваріння й ін.). Властивості ферментів.

Найважливішою властивістю ферментів є переважне однієї з декількох теоретично можливих реакцій. У залежності від умов ферменти здатні катализировать як пряму так і зворотну реакцію. Це властивість ферментів має велике практичне значення.Інша найважливіша властивість ферментів - термолабильность, тобто висока чутливість до змін температури. Тому що ферменти є білками, то для большенства з них температура понад 70 C приведе до денатурації і втрати активності. При увелечении температури до 10 С реакція прискорюється в 2-3 рази, а при температурах близьких до 0 С швидкість ферментативних реакцій сповільнюється до мінімуму. Ферменти є біологічними каталізаторами, вони присутні у всіх живих клітинах і сприяють перетворенню одних речовин (субстратів) на інші (продукти). Ферменти виступають в ролі каталізаторів практично у всіх біохімічних реакціях, що відбуваються в живих організмах — ними каталізується біля 4000 хімічно окремих біореакцій^[3]. Ферменти грають найважливішу роль у всіх процесах життєдіяльності, скеровуючи та регулюючи обмін речовин організму.Подібно до всіх каталізаторів, ферменти прискорюють як пряму, так і зворотну реакцію, знижуючи енергію активації процесу. Хімічна рівновага при цьому не зміщується ні в прямий, ні у зворотний бік. Відмінність ферментів від небілкових каталізаторів полягає у їхній високій специфічності — константа дисоціації деяких субстратів з білком-ферментом може досягати менш ніж 10⁻¹⁰ моль/л. Активний центр — особлива частина молекули ферменту, що визначає його специфічність і каталітичну активність.

Активний центр безпосередньо здійснює взаємодію з молекулою субстрату або з тими її частинами, які беруть участь в реакції. Активний центр зазвичай має вигляд маленької «кишені» на поверхні ферменту, яка містить залишки, що відповідають за специфічність до субстрату (заряд, гідрофобність, стеричні перешкоди), що з'єднуються з різними ділянками субстрата, і каталітичні залишки, які часто служать донорами або акцепторами протону, або відповідають за зв'язування кофактору (наприклад PLP, TPP або НАД⁺). Активний центр — також ділянка зв'язування інгібіторів ферменту.

26. Цитологія — наука про клітину. Предмет цитології — клітини одноклітинних та багатоклітинних організмів. Цитологія вивчає будову клітин, їх функції, розмноження та розвиток, пристосування до умов навколишнього середовища. Отже, цитологія — комплексна наука, що має тісні зв'язки з іншими біологічними науками, а також з хімією, фізикою, математикою тощо.

Термін "клітина" вперше застосував Роберт Гук у 1665 р. Розглядаючи тонкий зріз корка за допомогою сконструйованого ним мікроскопа, Гук побачив, що корок складається з комірок — клітин. Хоча Р. Гук мав справу лише з оболонками мертвих клітин, сам термін прижився в науці.