- •Гликопротеины
- •Способ присоединения углевода к белку Функцией гликопротеинов являются:
- •Протеогликаны – характеризуется наличием крупных полисахаридов, состоящих из повторяющихся дисахаридных остатков.
- •Строение гиалуроновой кислоты и хондроитинсульфата
- •Выделяют четыре основных класса липопротеинов:
- •Фосфопротеины - это, как правило, ферменты
- •Способ присоединения фосфата к белку на примере серина и тирозина Фосфорная кислота может выполнять:
- •Изменение конформации белка в фосфорилированном и дефосфорилированном состоянии
- •Сравнение строения азотистого основания, нуклеозида и нуклеотида
- •Строение и функции рнк и днк
- •Гемопротеины: - гемоглобин
- •2. Магнийпорфирины: хлорофилл
- •3. Флавопротеины: ферменты, содержащие фад, фмн.
- •Замена аминокислоты на поверхности гемоглобина а
- •2. Изменения аминокислотного состава в области активного центра гемоглобина
Фосфопротеины - это, как правило, ферменты
Фосфопротеины – это белки, в которых присутствует фосфатная группа. Она связывается с пептидной цепью через остатки тирозина, серина и треонина, т.е. тех аминокислот, которые содержат ОН-группу.
Способ присоединения фосфата к белку на примере серина и тирозина Фосфорная кислота может выполнять:
Структурную роль, придавая заряд, растворимость и изменяя свойства белка. Например, в казеине молока (содержание фосфорной кислоты около 1%), вителлин желтка куриного яйца, овальбумин белка куриного яйца, ихтулин икры рыб.
.
Функциональную роль. В клетке присутствует много белков, которые связаны с фосфатом не постоянно, а в зависимости от активности метаболизма. Белок может многократно переходить в фосфорилированную или в дефосфорилированную форму, что играет регулирующую роль в его работе. Особенность фосфорилированных белков в том, что молекула фосфора активирует весь белок и включает его в обмен веществ.
Изменение конформации белка в фосфорилированном и дефосфорилированном состоянии
Например, 1) ферменты гликогенсинтаза и гликогенфосфорилаза("Регуляция активности ферментов"), 2) гистоны в фосфорилированном состоянии менее прочно связываются с ДНК и активность генома возрастает.
НУКЛЕОПРОТЕИНЫ.
Белок + нуклеиновая кислота
Нуклеопротеины – это белки, связанные с нуклеиновыми кислотами. Они составляют существенную часть рибосом, хроматина, вирусов.
В хроматине нуклеиновая кислота представлена дезоксирибонуклеиновой кислотой (ДНК) и связана с гистонами.
В рибосомах рибонуклеиновая кислота (РНК) связывается со специфическими рибосомальными белками.
Вирусы являются практически чистыми рибо- и дезоксирибонуклеопротеинами.
Соотношение между белком и нуклеиновой кислотой колеблется от 40% до 60%. Но у некоторых нуклеопротеинов нуклеиновой кислоты всего 2%, например, нуклеопротеин вирусов (2% нуклеиновой кислоты и 98% белка).
Нуклеиновые кислоты являются полимерными молекулами и состоят из мономеров, называемых нуклеотидами.
Нуклеотид состоит из 3 частей:
Азотистое основание пуринового или пиримидинового ряда (одно из четырех: ДНК – аденин, РНК – аденин,
цитозин, цитозин,
гуанин, гуанин,
тимин. урацил.
Сахар – пентоза (рибоза – РНК, дезоксирибоза – ДНК).
Остаток фосфорной кислоты – H3PO4.
пиримидин, урацил, тимин, цитозин
пурин,аденин, гуанин
рибоза, дезоксирибоза
Нуклеозид состоит из 2 частей: азотистое основание, сахар
Сравнение строения азотистого основания, нуклеозида и нуклеотида
Самым распространенным в природе является нуклеотид аденозинтрифосфат (АТФ), используемый как высокоэнергетическое соединение для реакций трансмембранного переноса веществ и реакций синтеза.
Строение АТФ |
Связываясь через фосфатные остатки, нуклеотиды образуют длинные цепочки – нуклеиновые кислоты.
Строение и функции рнк и днк
Выделяют два вида нуклеиновых кислот в зависимости от пентозы, входящей в их состав – рибонуклеиновая кислота (РНК) и дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК). Сахарофосфатный остов в ДНК и РНК заряжен отрицательно благодаря заряду фосфатных групп. В то же время пуриновые и пиримидиновые основания гидрофобны.
Цепи ДНК и РНК обладают направленностью, т.е. имеют 3'-конец и 5'-конец. В ДНК цепи антипараллельны, т.е. направлены в разные стороны. Имеется комплементарность азотистых оснований, соответствие аденин комплементарен тимину (А=Т), гуанин комплементарен цитозину (Г=Ц).
Отличия между РНК и ДНК:
количество цепей: в РНК одна цепь, в ДНК две цепи,
размеры: ДНК намного крупнее,
локализация в клетке: ДНК находится в ядре, почти все РНК – вне ядра,
вид моносахарида: в ДНК – дезоксирибоза, в РНК – рибоза,
азотистые основания: в ДНК имеется тимин, в РНК – урацил.
функция: ДНК отвечает за хранение наследственной информации (а также воспроизведение и мутирование), РНК – за ее реализацию.
Синтез цепей ДНК и РНК идет от 5' к 3' концу. На 5’ конце находится фосфатная группа, на 3’ конце – свободный гидроксил.
ХРОМОПРОТЕИНЫ.
Белок + небелковый компонент окрашенный.
Хромопротеины придают тканям цвет
Хромопротеины: