 Раздел 1  Аминокислоты, простые и сложные белки.

Белки – это высокомолекулярные соединения, молекулы которых построены из остатков аминокислот, составляют основу структурных элементов клеток и тканей, а также выполняют многообразные жизненно важные функции (транспортные, защитные, регуляторные, каталитические), обусловленные способностью за счет своей уникальной пространственной структуры распознавать другие молекулы и взаимодействовать с ними.

Аминокислоты в молекуле белка соединены между собой пептидными связями (-CO-NH-), образуя полипептидные цепи. Пептидная связь возникает между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой аминокислоты, при этом отщепляется молекула воды.

Аминокислоты, кодируемые генетическим кодом и включающиеся в процессе трансляции в белки, называют протеиногенными. В основу современной классификации аминокислот положено химическое строение их радикалов. Каждая аминокислота имеет не только своё название (тривиальное и химическое), но и принятое трехбуквенное сокращение, а также латинский однобуквенный символ.

Следует отметить, что аминокислоты являются не только структурными элементами пептидов и белков, но и входят в состав других природных соединений (коферментов, конъюгированных желчных кислот, антибиотиков). Некоторые аминокислоты являются предшественниками биологически активных веществ (гормонов, биогенных аминов) или важнейшими метаболитами (глюконеогенез, биосинтез и деградация протеиногенных аминокислот, цикл мочевинообразования).

В белках различают несколько уровней структурной организации: первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. Первичная структура определяется числом и последовательностью аминокислотных остатков, соединённых между собой пептидными связями. Вторичная структура возникает за счёт образования водородных связей между группами >N-H и O=C< данной полипептидной цепи, что приводит к упорядоченному расположению отдельных участков полипептидной цепи в виде α-спиральной или β-складчатой структуры. Третичная структура белков образуется за счёт взаимодействия радикалов аминокислот (водородные связи, ионные связи, дисульфидные мостики, гидрофобные взаимодействия). Четвертичная структура некоторых белков образуется при взаимодействии отдельных полипептидных цепей, обладающих вторичной и третичной структурой.

Белки условно делят на простые (при гидролизе образуют смесь аминокислот) и сложные, или конъюгированные (состоят из белкового и небелкового компонентов). В качестве небелковой части (простетической группы) конъюгированных белков могут выступать нуклеиновые кислоты, углеводы, липиды, металлы, пигменты, а также фосфорная кислота и коферменты, что находит отражение в классификации данной группы биологических соединений:

• Хромопротеины

• Нуклеопротеины

• Липопротеины

• Фосфопротеины

• Гликопротеины

• Металлопротеины

Хромопротеины содержат окрашенную простетическую группу, например, красные белки - гемопротеины (гемоглобин, миоглобин, цитохромы, каталаза, пероксидаза), желтые белки - флавопротеины (ферменты класса оксидоредуктаз, содержащие производные рибофлавина).

Нуклеопротеины в качестве простетической группы содержат ДНК или РНК, что объясняет их участие в экспрессии генов и биосинтезе белка.

Липопротеины содержат такие липиды как триацилглицеролы, свободные жирные кислоты, эфиры холестерина, фосфолипиды и отличаются друг от друга процентным содержанием белка и плотностью. Липопротеины встречаются как в свободном виде (ЛП плазмы крови), так и в структурированном (в составе клеточных и внутриклеточных биомембран).

Фосфопротеины участвуют в процессе эмбриогенеза. Это такие белки как казеиноген молока, вителлин и фосвитин куриного желтка, ихтулин икры рыб. Известно, что фосфорилирование-дефосфорилирование белков и ферментов – способ изменения их функциональной активности.

Гликопротеины являются объектом интенсивного исследования, что объясняется многообразием их строения и выполняемых функций. Это гликоконъюгаты, к котрым относят большинство белковых гормонов, антитела (иммуноглобулины), белки плазмы крови и молока, интерфероны, факторы комплемента, рецепторные белки.

Металлопротеины представляют белки, содержащие в своей структуре ионы металлов (железа, меди, кобальта, марганца, молибдена, цинка, магния, кальция и др.). Типичные представители металлопротеинов, содержащих негемовое железо, – это ферритин, трансферрин, гемосидерин.

Большинство методов анализа белков и аминокислот связаны с их физико-химическим свойствами, например, с наличием определенных функциональных групп, размером и формой молекул, подвижностью в электрическом поле, различным распределением в системе подвижной и неподвижной фазы при разных видах хроматографии, способностью к поглощению в ультрафиолетовой области спектра.

В данном разделе предлагается провести цветные реакции, доказывающие разнообразную химическую природу аминокислот и белков.