- •Экзаменационные вопросы/ответы на экзамен по биохимии для стоматологического факультета 2012 года
- •1. Биохимия, ее задачи. Значение биохимии для медицины. Современные биохимические методы исследования.
- •2. Аминокислоты, их классификация. Строение и биологическая роль аминокислот. Хроматография аминокислот.
- •Фолдинг белка. Шапероны.
- •4. Электро-химические свойства белков как основа методов их исследования. Электрофорез белков крови.
- •5. Принципы классификации белков. Характеристика простых белков. Характеристика гистонов и протаминов.
- •6. Хромопротеины. Строение и функции гемоглобина. Типы гемоглобинов. Миоглобин.
- •7. Углевод-белковые комплексы. Строение углеводных компонентов. Гликопротеины и их протеоглиганы.
- •8. Современные представления о структуре и функциях нуклеиновых кислот. Первичная и вторичная структуры днк. Строение мономеров нуклеиновых кислот
- •9. Ферменты, их химическая природа, структурная организация. Активный центр ферментов, его строение. Роль металлов в ферментативном катализе, примеры.
- •10. Коферменты и их функции в ферментативных реакциях. Витаминные коферменты. Примеры реакций с участием витаминных коферментов.
- •11. Номенклатура и классификация ферментов. Характеристика класса оксидоредуктаз. Примеры реакций с участием оксидоредуктаз
- •12. Современные представления о механизме действия ферментов. Стадии ферментативной реакции, молекулярные эффекты, примеры.
- •13. Ингибирование ферментов. Конкурентное и неконкурентное ингибирование, примеры реакций. Лекарственные вещества как ингибиторы ферментов.
- •3.Субстратное ингибирование
- •15. Обмен веществ и энергии. Этапы обмена веществ. Общий путь катаболизма. Катаболизм пирувата.
- •16. Цитратный цикл, его биологическое значение, последовательность реакций.
- •22. Сопряжение реакций цикла трикарбоновых кислот с дыхательной цепью ферментов. Написать эти реакции.
- •17.Современные представления о биологическом окислении. Над-зависимые дегидрогеназы. Строение окисленной и восстановленной форм над.
- •18. Компоненты дыхательной цепи и их характеристика. Фмн и фад-зависимые дегидрогеназы. Строение окисленной и восстановленной форм фмн.
- •20. Пути синтеза атф. Субстратное фосфорилирование (примеры). Молекулярные механизмы окислительного фосфорилирования (теория Митчелла). Разобщение окисления и фосфорилирования.
- •1.Мембрана митохондрий не проницаема для протонов.
- •2.Образуется протонный потенциал в процессе транспорта электронов и протонов.
- •3.Обратный транспорт протонов в матрикс сопряжен с образованием атф.
- •21. Потребность человека в белках. Незаменимые аминокислоты. Биологическая ценность белков. Роль белков в питании.
- •22.Превращение белков в органах пищеварительной системы.
- •23. Гниение белков и аминокислот в кишечнике. Пути образования продуктов гниения. Примеры.
- •24. Механизм обезвреживания продуктов гниения белков. Роль фафс и удф-гк в этом процессе (конкретные примеры).
- •25. Переаминирование и декарбоксилирование аминокислот. Химизм процессов, характеристика ферментов и коферментов. Образование амидов.
- •26.Декарбоксилирование аминокислот,роль витамина в6.Образование биогенных аминов
- •27. Дезаминирование аминокислот. Виды дезаминирования. Окислительное дезаминирование. Непрямое дезаминирование аминокислот на примере тирозина.
- •28. Синтез мочевины (орнитиновый цикл), последовательность реакций. Биологическая роль.
- •29. Особенности обмена пуриновых нуклеотидов. Их строение и распад. Образование мочевой кислоты. Подагра.
- •30.Генетический код
- •31. Механизмы репликации днк (матричный принцип, полуконсервативный способ). Условия, необходимые для репликации. Этапы репликации
- •32. Биосинтез рнк (транскрипция). Условия транскрипции.
- •33.Этапы транскрипции
- •34. Биосинтез белка. Этапы трансляции и их характеристика. Белковые факторы биосинтеза белка. Энергетическое обеспечение биосинтеза белка.
- •35. Строение оперона. Регуляция биосинтеза белка у прокариотов. Функционирование лактозного и гистидиновых оперонов.
- •36. Особенности и уровни регуляции биосинтеза белка у эукариотов. Амплификация генов, энхансерные и сайленсерные элементы.
- •38. Виды молекулярных мутаций и их метаболические последствия.
- •39. Основные углеводы организма человека, их строение и классификация, биологическая роль.
- •40. Роль углеводов в питании. Переваривание и всасывание углеводов в органах пищеварительной системы. Написать реакции. Непереносимость дисахаридов.
- •41. Биосинтез и распад гликогена в тканях. Биологическая роль этих процессов. Гликогеновые болезни.
- •42. Катаболизм глюкозы в анаэробных условиях. Химизм процесса, биологическая роль.
- •43. Катаболизм глюкозы в тканях в аэробных условиях. Гексозодифосфатный путь превращения глюкозы и его биологическая роль. Эффект Пастера.
- •44. Гексозомонофосфатный путь превращения глюкозы в тканях и его биологическая роль.
- •45. Пути образования глюкозы в организме. Глюконеогенез. Возможные предшественники, последовательность реакций, биологическая роль.
- •46. Характеристика основных липидов организма человека, их строение, классификация, суточная потребность и биологическая роль.
- •47. Биологическая ценность липидов пищи. Переваривание, всасывание и ресинтез липидов в органах пищеварительной системы.
- •48. Характеристика липопротеинов крови, их биологическая роль. Роль липопротеинов в патогенезе атеросклероза Коэффициент атерогенности крови и его клинико- диагностическое значение.
- •49. Окисление высших жирных кислот в тканях. Окисление жирных кислот с нечетным числом углеродных атомов, энергетический эффект.
- •66. Окисление глицерина в тканях. Энергетический эффект этого процесса.
- •67. Биосинтез высших жирных кислот в тканях. Биосинтез жиров в печени и жировой ткани.
- •51. Холестерол. Его химическое строение, биосинтез и биологическая роль. Причины гиперхолестеринемии.
- •78. Витамин в6 и pp. Роль в обмене аминокислот, примеры реакций, строение.
- •82. Биотин, пантотеновая кислота, их роль в обмене веществ.
- •55. Механизм действия липофильных сигнальных молекул. Механизм действия nо. Действие сигнальных молекул через тирозинкиназные рецепторы. Принципы иммунноферментного анализа уровня сигнальных молекул.
- •57. Гормоны передней доли гипофиза, классификация, их химическая природа, участие в регуляции процессов метаболизма. Семейство пептидов проопиомеланокортина.
- •58. Гормоны задней доли гипофиза, место их образования, химическая природа, влияние на функции органов-мишеней.
- •59. Инсулин, схема строения, участие в регуляции метаболических процессов. Специфика в действии на рецепторы органов мишеней, инсулиноподобные факторы роста (ифр)
- •61. Тиреоидные гормоны, место их образования, строение, транспорт и механизм действия на метаболические процессы.
- •62. Тиреокальцитонин, паратиреоидный гормон. Химическая природа, участие в регуляции обмена веществ.
- •91. Глюкагон и соматостатин. Химическая природа. Влияние на обмен веществ.
- •63. Участие адреналина в регуляции обмена веществ. Место выработки. Структура адреналина,механизм его гормонального действия, метаболические эффекты.
- •64. Кортикостероидные гормоны. Структура, механизм действия, их роль в поддержании гомеостаза. Участие глюкокортикоидов и минералокортикоидов в обмене веществ.
- •65. Гормоны половых желез: эстрадиол и тестостерон, их строение, механизм действия и биологическая роль.
- •95. Простаноиды - регуляторы обмена веществ. Биологические эффекты простаноидов и химическая природа.
- •66. Межклеточный матрикс, его компоненты, функции. Характеристика коллагена, его строение. Полиморфизм коллагеновых белков.
- •67. Этапы синтеза и созревания коллагена. Роль ферментов и витаминов в этом процессе. Катаболизм коллагена.
- •68. Особенности строения и функции эластина. Неколлагеновые структурные белки: фибронектин и ламинин.
- •69. Гликозаминогликаны. Строение, функции.
- •70. Протеогликаны межклеточного матрикса, их состав, функции. Образование надмолекулярных комплексов. Метаболизм протеогликанов.
3.Субстратное ингибирование
- это торможение ферментативной реакции, вызванное избытком субстрата. При этом образуется F-S комплекс, но он не подвергается каталитическим превращениям, т.к. делает молекулу фермента неактивной. Действие субстратного ингибитора снимается путём уменьшения концентрации субстрата.
4.АЛЛОСТЕРИЧЕСКОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ. АЛЛОСТЕРИЧЕСКИЕ ферменты могут иметь 2 и более единиц протомеров. При этом одна имеет каталитический центр и называется каталитической, а другая - АЛЛОСТЕРИЧЕСКИЙ центр и называется регуляторной. В отсутствии АЛЛОСТЕРИЧЕСКОГО ИНГИБИТОРА субстрат присоединяется к каталитическому центру, и идёт обычная каталитическая реакция. При появлении АЛЛОСТЕРИЧЕСКОГО ИНГИБИТОРА, он присоединяется к регуляторной единице и изменяет КОНФОРМАЦИЮ центра фермента, в результате этого активность фермента снижается.
14. Понятие об изоферментах. Характеристика изоферментов лактатдегидрогеназы (ЛДГ) и креатинкиназы (КК). Диагностическая роль изоферментов КК. Использование ферментов в медицине. Энзимодиагностика и энзимотерапия. Энзимопатология, примеры.
Изоферменты - это группа Ф-ов, которые катализируют одну и ту же реакцию, но отличаются по некоторым физико-химическим свойствам. Они возникли вследствие генетических различий при формировании первичной структуры ферментного белка. Изоферменты обладают строгой органной специфичностью.
Определение активности ИЗОФЕРМЕНТОВ имеет диагностическое значение.
ЛДГ (лактатдегидрогеназа) имеет 5 изоферментов, каждый из которых является тетрамером. Эти Ф-ты ЛДГ различаются сочетанием – H и М-типа. В печени и мышцах преобладают и максимально активны ЛДГ-4 и ЛДГ-3. В миокарде, почечной ткани максимально активны ЛДГ-1 и ЛДГ-2. При патологии печени в сыворотке крови резко возрастает активность ЛДГ-4, ЛДГ-5.
КФК (КРЕАТИНФОСФОКИНАЗА) - 0,16 - 0,3ммоль/л. Состоит из 2-х единиц: В (мозг), М (мышцы). КФК-1 (ВВ, 0%, ЦНС) повышается при глубоком тяжёлом поражении (опухоль, травма, ушиб мозга). КФК-2 (MB, 3%, миокард) повышается при инфаркте миокарда, травме сердца. КФК-3 (ММ, 97%, мышечная ткань) повышается при поражении миокарда, синдром длительного давления.
Энзимопаталогия - изучает заболевания, связанные с нарушением деятельности Ф. в организме, либо полным их отсутствием. Н-р, фенилкетонурия: фенилаланин превращается в различные продукты, но только не в тирозин - фенилПВК, фениллактат. Это приводит к нарушению физических возможностей организма. Другой пример - отсутствие гистидазы. Этот Ф. участвует в превращении гистидина, отсутствие его приводит к накоплению гис в крови и моче, что оказывает негативное влияние на все обменные процессы, тормозится умственное и физическое развитие.
Энзимодиагностика - определение активности Ф. в диагностических целях. В основе этого лежит органоспецифичность Ф. Н-р. щелочная фосфатаза - специфический Ф, характеризует состояние костной ткани. Активность его повышается при рахитах, механической желтухе. При различных деструктивных процессах происходит нарушение целостности мембран поряженных органов, наблюдается выброс Ф. в кровь. Н-р. инфаркт миокарда.
Энзимотерапия - использование различных Ф в клинической практике в лечебных целях. Н-р при пониженной кислотности - пепсин.